muudetud valk Glu165Asp (eemaldus 0,1 nm võrra), on 1000 korda väiksema aktiivsusega 11 ah jäägi (166 176) pikkuse "kaane" eemaldamisel langeb aktiivsus 105 korda lekib eenediool vaheühendit (tekib mürgine metüülglüoksaal) Trioosfosfaadi isomeraas Lihtsaim reaktsiooniskeem: Vabaenergia reaktsiooni teel Seriin proteaasid Katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi valkudes Suur grupp ensüüme kuhu kuuluvad ka seedensüümid trüpsiin ja kümotrüpsiin Kõigil seriin proteaasidel on evolutsioonis konserveerunud: · katalüütiliselt oluline seriinijääk · katalüütiline triaad Asp-His-Ser Kümotrüpsiini katalüütiline triaad Asp 102, His 57 ja Ser 195 Seriin proteaasid erinevad substraadi spetsiifilisuse poolest · trüpsiin positiivse laenguga aminohappejääkide (Arg, Lys) kõrvalt · kümotrüpsiin hüdrofoobsete aromaatsete aminohappejääkide (Phe) kõrvalt Kümotrüpsiin
Proteolüütiline aktivatsioon hõlmab eellasmolekuli polüpeptiidahela mingi osa eemaldamist Seedeensüümid: trüpsiin, kümotrüpsiin, elastaas ja karboksüpeptidaas Sünteesitakse pankreases inaktiivsete eellasmolekulidena zümogeenid Kaksteistsõrmikus esinev proteaas enteropeptidaas aktiveerib proteolüütiliselt trüpsinogeeni Aktiivne trüpsiin aktiveerib juba kõik ülejäänud zümogeenid Trüpsiin on võimeline aktiveerima ka iseenda eellast trüpsinogeeni Pankreas on proteolüütilise lagundamise eest kaitstud trüpsiini inhibiitori ppoolt Kontroll ensüümi hulga kaudu
katalüüsides toiduvalkude seedimist ja kõrgeltreguleeritud ensüümireaktsioonide kaskaade. Proteolüütiliste ensüümide esindajad omavad erinevat toimespetsiifikat. Osa lõhustavad eelistatult spetiifilisi, vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (s.o. piiratud proteolüüs) ja teised toimivad kõikidele peptiidsidemetele (s.o piiramatu proteolüüs). Piiratud proteolüüsi puhul lõhustavad proteaasid vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid, seda viivad läbi trüpsiin, kümotrüpsiin ja pepsiin. Piiramatul proteolüüsil toimivad proteaasid kõikidele peptiidsidemetele. Subtilisiin, savinaas ja alkalaas lagundavad valkudes praktiliselt kõiki peptiidsidemeid. Eristatakse endo- ja eksopeptidaase sõltuvalt sellest, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiididele. Endopeptidaasid on trüpsiin, kümotrüpsiin, pepsiin, subtilisiin, savinaas, alkalaas. Eksopeptidaaside esindajateks on karbosküpeptidaasid ja aminopeptidaasid
· ensüümile viitab substraadi nimetuse lõpp ,,aas" (sahharoos sahharaas, tärklis amülaas) · tihti ka katalõsitava reaktsiooni nimetus/tüüp (laktaadi dehüreogenaas substraadiks on laktaas ja toimub selle dehüdrogeenimine) · multienssüümkomplekside puhu ksutatakse lisandit ,,kompleks" (põrivaadi dehüdrogenaasne ompleks, PyrDH) · tüünimetusena kasutatakse ajaloolisi nimetusei : pepsiin, trüpsiin, kümotrüpsiin Igale ensüümile on ka süstemaatiline nimetus. Näiteks laktaadi dehüdrogenaasi (LDH) puhul on see L-laktaat:NAD-oksüreduktaas. See tähendab, et L-laktaat on substraadiks, NAD on koensüümiks ning oksüdoreduktaas viitab redoksreaktsioonile. Klassifikatsioon ensüümide l on oma neljanumbriline kood , nt pepsiini jaoks on EC 3.4.4.1. Esimene number viitab kolmandale
mille tulemusel tekivad madalam molekulmassiga peptiidid ja vabad aminohapped. PROTEOLÜÜS protsess, mille käigus proteaasid katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi valkudes ja peptiidides Proteaaside funktsioonid: (füsioloogilised funktsioonid) · Toiduvalkude seedimine · Kõrgreguleeritud ensüümireaktsioonide kaskaadid (vere hüübimise kaskaad) Piiratud proteolüüsi läbiviivad ensüümid: · Trüpsiin (R1= Lys, Arg; R2 Pro · Kümotrüpsiin (R1=Tyr, Phe, Trp, Leu, Ile, Val; R2Pro) · Pepsiin (R1=Phe, Leu jpt; R2Pro) + bakteriaalsed proteaasid (subtilisiin, savinaas, alkalaas) ENDOPEPTIDAAS ensüüm, mis toimib polüpeptiidahele kesksetele peptiidsidemetele (nt
nagu talle on füsioloogiliselt ette nähtud (korrektselt töötava valgu kolmemõõtmeline struktuur); denatureeritud struktuuri korral on valk oma kõrgemat järku struktuurid kaotanud (kõrge temp., denatureerivad ained, jne.). Denatureerunud valk võib valesti kokku pakkuda ning kaotada oma natiivne struktuur. Edmani degradatsioon – valkude primaastruktuuri määramise protsess, kus N-terminusest eraldatakse ükshaaval aminohappeid ... (?) Kümotrüpsiin ja trüpsiin – proteolüütilised valgud, mis lõikavad peptiidsidet spetsiifilise aminhappe C-terminaalsest otsast. Kümotrüpsiin lõikab aromaatsete kõrvalahelatega aminohapete juurest; trüpsiin positsiivset laengut kandvate aminohapete juurest. Spetsiifiline aktiivsus – ensüüm katalüüsib talle spetsiifilist reaktsiooni ja spetsiifiliste molekulidega?. Nt. eksonukleaasne aktiivsus, peptidaasne aktiivsus? Geelfiltratsioon Ioonvahetuskromatograafia Afiinsuskromatograafia
vajalik sapihapetes/sapihapete soolade ja ka Ca ioonide juuresolek. Cl ioonide juuresolek on vajalik sülje -amülaas lõhustamiseks. Sülg ise produtseerib Cl-ioone ka. Kõhunäärme mitteaktiivse trüpsinogeeni aktiveerimiseks vajalik käivitajaensüüm enteropeptidaas e. enterokinaas. Kui kõhunäärme nõrega jõuab trüpsinogeen peensoolde, toimub enterokinas, mis lõhustab trüpsinogeeni molekulist ära ühe rühma aminohappeid. Kui ...... trüpsiin aktiveerib ülejäänud ensüüme ....... enteropeptidaas, tekib järjest rohkem aktiivset trüpsiini mis aktiveerib iseennast ja teisi valke.LOE TRÜPSIINI KOHTA!!!!!!!!!!!!!! SEEDIMINE SUUÕÕNES Protsessid:
hüdrolüüsi valkudes ja peptiidides, produtseerides madalama molekulmassiga peptiide ja vabu aminohappeid. Proteaase leidub kõikides organismides, nad seedivad näiteks toiduvalke. Mõned proteolüütilised ensüümid lõhustavad eelistatult spetsiifilisi, vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs), teised toimivad kõikidele peptiidsidemetele (piiramatu proteolüüs). Piiratud proteolüüsi viivad läbi näiteks trüpsiin, kümotrüpsiin, pepsiin, mis produtseerivad enamasti peptiide. Subtilisiin, savinaas ja alkalaas on bakteriaalsed proteaasid, mis lagundavad praktiliselt kõiki peptiidsidemeid, produtseerides vabu aminohappeid. Sõltuvalt sellest, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele, eristatakse endo- ja eksopeptidaase. Kõik ülalnimetatud on endopeptidaasid. Ensüümi toimimise optimaalse keskkonna järgi eristatakse hapusid (pH ~2,5), neutraalseid
Keskset rolli omavad: · GLUTAMAAT (Glu) · GLUTAMIIN (Gln) · KARBAMOÜÜLFOSFAAT PROTEOLÜÜS VALKUDE HÜDROLÜÜS VALK PEPTIIDID AMINOHAPPED Imenduvad verre läbi sooleepiteeli rakkude NB! Kehavõõras valk verre anafülaktiline sokk TÄHTSAMATE LOOMSETE PROTEAASIDE ISELOOMUSTUS Ensüüm Toimekoht Toimespetsiifika Pepsiin magu Phe, Tyr jt. Trüpsiin soolestik Arg, Lys Kümotrüpsiin ,, Tyr, Phe, Trp, Leu, Ile Karboksüpeptidaasid soolestik polüpeptiidahela C-ots Aminopeptidaasid ,, polüpeptiidahela N-ots Katepsiinid Koerakkude lüsosoomid Sarnane trüpsiinile ja
hüdrolüüsi valkudes ja peptiidides, produtseerides madalama molekulmassiga peptiide ja vabu aminohappeid. Proteaase leidub kõikides organismides, nad seedivad näiteks toiduvalke. Mõned proteolüütilised ensüümid lõhustavad eelistatult spetsiifilisi, vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs), teised toimivad kõikidele peptiidsidemetele (piiramatu proteolüüs). Piiratud proteolüüsi viivad läbi näiteks trüpsiin, kümotrüpsiin, pepsiin, mis produtseerivad enamasti peptiide. Subtilisiin, savinaas ja alkalaas on bakteriaalsed proteaasid, mis lagundavad praktiliselt kõiki peptiidsidemeid, produtseerides vabu aminohappeid. Sõltuvalt sellest, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele, eristatakse endo- ja eksopeptidaase. Kõik ülalnimetatud on endopeptidaasid.
lõpetades väga kõrgreguleeritud ensüümireaktsioonide kaskaadidega. Proteolüütiliste ensüümide arvukad esindajad omavad erinevat toimespetsiifikat. Mõned lõhustavad eelistatult spetsiifilisi, vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs), teised toimivad kõikidele peptiidsidemetele (piiramatu proteolüüs). Piiratud proteolüüsi viivad läbi ja produtseerivad põhiliselt peptiide järgmised proteaasid: · Trüpsiin (R1= Lys, Arg; R2 Pro) · Kümotrüpsiin (R1 = Tyr, Phe, Trp, Leu, Ile, Val; R2 Pro) · Pepsiin (R1 = Phe, Leu, ja paljud teised; R2 Pro) Samas aga paljud bakteriaalsed proteaasid, nagu subtilisiin, savinaas, alkalaas jt omavad väga nõrka spetsiifikat ja lagundavad valkudes praktiliselt kõiki peptiidsidemeid, produtseerides vabu aminohappeid. Sõltuvalt sellest, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele, eristatakse endo- ja eksopeptidaase
kontsentratsioonist. b) Üldise puhul sõltub, sest puhver võib toimida prootoni doonori või aktseptorina. Üldise happe-alus katalüüsi ensüümi ioniseeruvate rühmade aktiivsus prootoni ülekandes siirdeseisundis on suurim pKa läheduses. Seriin proteaasid- segu kovalentsest ja üldisest hape-alus katalüüsist. Esindajad : Trüpsiin, kümotrüpsiin, elastaas, trombiin, subtilisiin, plamiin, TPA Kõikide puhul osaleb katalüüsis seriin. · katalüütiline triaad" ja selle roll katalüüsis - aminohapete kolmik, mis on iga lagundava ensüümi aktiivsustsentris, selle kolmiku abil lagundab ensüüm peptiitsidemeid ( teisi valke) triaad koosneb : seriin , ospartaad, histidiin. 3. Metalliioonide katalüütiline roll. Metalloensüümide ja metall-aktiveeritavate ensüümide mõisted
5. Valgud e proteiinid e biopolümeerid tähtsaim ehitusmaterjal · monomeeriks aminohappe jäägid; aminohapete vaheline kovalentne side peptiidside · valkude erinevad omadused tulenevad aminohapete erinevatest järjestustest Valkude ülesanded: · ensümaatiline ülesanne sülje ensüüm amülaas lõhustab sahhariide, maomahla ensüüm pepsiin valke, kõhunäärme ensüüm trüpsiin lõhustab valke ensüümid valgud, mis reguleerivad rakkudes keemiliste reaktsioonide kiirust · ehituslik ülesanne kõigis rakkudes valgud organellide ehituses, lisaks nt karvad, suled, kõõlused, lihased, kabjad, suled, sõrad... karvade koostises keratiin, nahas kollageen · transportülesanne hemoglobiin transpordib hapnikku, transportvalgud rakumembraanis
Teooria Proteolüütilised ensüümid e. proteaasid on ensüümid, mis katalüüsivad peptiidsidemete hüdrolüüsi reaktsiooni valkudes ja peptiidides Proteaase leidub kõikides organismides, kuna nad osalevad väga paljude füsioloogiliste funktsioonide täitmises, alustades toiduvalkude seedimisest ja lõpetades väga kõrgreguleeritud ensüümireaktsioonide kaskaadidega Piiratud proteolüüsi viivad läbi ja produtseerivad põhiliselt peptiide järgmised proteaasid: Trüpsiin (R1= Lys, Arg; R2 Pro) Kümotrüpsiin (R1 = Tyr, Phe, Trp, Leu, Ile, Val; R2 Pro) Pepsiin (R1 = Phe, Leu, ja paljud teised; R2 Pro) Ensüümi toimimiseks optimaalse keskkonna pH väärtuse järgi eristatakse hapusid (pH 2,5), neutraalseid (pH 7,2) ja leelisproteaase (pH 9,0). Proteaasi aktiivsuse määramise meetod põhineb kaseiini hüdrolüüsil uuritava proteaasi toimel ja järgneval trikloroäädikhappega (TKÄ) mittesadenevate hüdrolüüsiproduktide sisalduse
Proteolüütiliste ensüümide arvukad esindajad omavad erinevat toimespetsiifikat. Mõned lõhustavad eelistatult spetsiifilisi, vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs), teised toimivad kõikidele peptiidsidemele (piiramatu proteolüüs). Piiratud proteolüüsi viivad läbi ja produtseerivad põhiliselt peptiide järgmised proteaasid: · Trüpsiin (R1 = Lys, Arg; R2 Pro) · Kümotrüpsiin (R1 = Tyr, Phe, Trp, Lei, Ile, Val; R2 Pro) · Pepsiin (R1 = Phe, Leu, ja paljud teised; R2 Pro). Sõltuvalt sellest, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele, eristatakse endo- ja eksopeptidaase. Kõik ülalnimetatud proteaasid kuuluvad endopeptidaaside rühma. Ensüümi toimimiseks optimaalse keskkonna pH väärtuse järgi eristatakse hapusid (pH
Proteolüütilised ensüümid (ka proteaasid, proteinaasid või peptidaasid) on ensüümid, mis katalüüsivad proteolüüsi. Proteolüüs on peptiidsidemete hüdrolüüs valkudes ja peptiidides, mille tulemuseks on madalama molekulmassiga peptiidid ja aminohapped. Kuna proteaas täidab väga paljusid füsioloogilisi funktsioone, leidub seda kõikides organismides. Mõned protelüütilised ensüümid lõhustavad spetsiifilisi peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs), mida viivad läbi näiteks trüpsiin, kümotrüpsiin ja pepsiin, ja mõned lõhustavad kõiki peptiidsidemeid (piiramatu proteolüüs), milleks on näiteks paljud bakteriaalsed proteaasid nagu subtilisiin, savinaas, alkalaas jt. Proteaase jagatakse ka selle alusel, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele – endo-ja eksopeptidaasid. Ensüümi toimimise järgi jaotuvad need hapudeks (pH=2,5), neutraalseteks (pH=7,2) ja leelisproteaasideks (pH=9,0).
hüdrolüüsi reaktsiooni valkudes ja peptiidides, produtseerides madalama molekulmassiga peptiide ja vabu aminohappeid. Proteaasid on laialt levinud organismides, sest nad osalevad mitmete füsioloogiliste rollide täitmisel. Eristatakse proteolüütilisi ensüüme, mis toimivad kõikidele peptiidsidemetele ja on ka spetsiifilisi, mis lõhustavad vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (nn piiratud proteolüüs, nt trüpsiin, kümotrüpsiin ja pepsiin). Eristatakse ka endo- ja eksopeptidaase, vastavalt sellele, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele. Optimaalse pH väärtuse järgi eristatakse hapusid, neutraalseid ja leelisproteaase. Oluline klassifikatsiooni aspekt on ka aktiivtsentri ehitus ja sellest tulenev toimemehhanism, 4 peamist rühma on: seriin-, tiool-, aspartaat- ja metalloproteinaasid.
Koensüümid ja vitamiinid Ensüümide klassifikatsioon Looduses esineb tohutu hulk erinevaid ensüüme Enamikule on antud triviaalnimetused Osad triviaalnimetused viitavad katalüüsitavale reaktsioonile (trioosfosfaadi isomeraas) teised mitte (trüpsiin) Ensüümide Komisjoni (EC) poolt on välja töötatud ensüümide nimetamist ja klassifitseerimist võimaldav loogiline süsteem Ensüümi süstemaatiline nimetus baseerub katalüüsitaval reaktsioonil Biokeemias leiavad kasutamist eelkõige triviaalnimetused Ensüümi nimetus lõpeb alati sufiksiga -aas Ensüümi nimetus: substraat(+aas) või (+protsess aas) amülaas alkoholi dehüdrogenaas Ensüümide klassifitseerimine põhineb katalüüsitaval
hüdrolüüsi reaktsiooni valkudes ja peptiidides, produtseerides madalama molekulmassiga peptiide või vabu aminohappeid. Proteaasid on väga levinud kõikides organismides, kuna nad osalevad paljude füsioloogiliste funktsioonide täitmises. Proteolüütilistel ensüümidel on erinevad toimespetsiifikad, osad lõhustavad vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid, teised toimivad kõikidele peptiidsidemetele. Piiratud proteolüüsi viivad läbi näiteks trüpsiin, kümotrüpsiin ja pepsiin, praktiliselt kõiki peptiidsidemeid valkudes lagundavad subtilisiin, savinaas ja alkalaas ning produtseerivad sellega ka vabu aminohappeid. Eristatakse endo- ja eksopeptidaase vastavalt sellele, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele. Ensüümi toimimiseks optimaalse keskkonna pH väärtuse järgi eristatakse hapusid, neutraalseid ja leelisproteaase.
hüdrolüüsi reaktsiooni valkudes ja peptiidides, produtseerides madalama molekulmassiga peptiide ja vabu aminohappeid. Proteaase leidub kõikides organismides, nad seedivad näiteks toiduvalke. Erinevad proteaasid omavad ka erinevat toimespetsiifikat. Mõned proteolüütilised ensüümid lõhustavad vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs). Sellised on näiteks trüpsiin, kümotrüpsiin ja pepsiin, mis produtseerivad põhiliselt peptiide. Samas paljud bakteriaalsed proteaasid, nagu näiteks subtilisiin, savinaas, alkalaas, omavad väga nõrka spetsiifikat ja lagundavad valkudes praktiliselt kõiki peptiidsidemeid ning produtseerides vabu aminohappeid (piiramatu proteolüüs). Olenevalt sellest, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele, eristatakse vastavalt endo- ja eksopeptidaase. Kõik eelnimetatud proteaasid
eeldusel, et denaturatsioonifaktorid peavad olema kõrvaldatud. Selle tulemusena taastub primaarstruktuurist kõrgemat järku struktuur. 4) ENSÜÜMID -globulaarsed valgud, mis koosnevad, valdavas enamikus, temperatuuritundlikest aminohappejääkidest. Ensüümid jagatakse lihtensüümideks ja liitensüümideks. Lõhustavad toitaineid. Ensüümide töö sõltub keskkonna pH'st. Nt: amülaas, pepsiin, trüpsiin, maltaas, laktaas, sahharaas, lipaas. Aktiivtsenter on ensüümi pinnaala, millega seostub substraat. Substraat on keemiline ühend, millega toimuvat reaktsiooni ensüüm katalüüsib. Aktivatsioonienergia on energia, mida süsteemi osakesed (molekulid) peavad saavutama, muutumaks reaktsioonivõimelisteks. Mida väiksem on aktivatsioonienergia, seda kiiremini toimub reaktsioon. Liitensüümid koosnevad valkosast (apoensüüm) ja mitte valkosast. Kofaktor liitensüümides vajalik ehitusosa.
· Sülje amülaas · Algab maos · 10 minutit pärast 12 · Pepsiin (grupp ensüüme) sõrmiksoolde jõudmist lõhub peptiidsidemeid lõhutakse tärklis oligosahhariidideks (maltoos) ja · Renniin koaguleerib seejärel monosahariidideks piimavalgu · Pankrease amülaas, dekstrinaas, · Peensooles: maltaas, sukraas ja laktaas Trüpsiin (pankreasest) · Seedimine lõpeb peensooles lõhub pikemad peptiidahelad väikesteks (väljaarvatud bakterite "toitmine" jämesooles) Amiinopeptidaas eemaldab amiinohapped · Laktoosi intolerantsus ükshaaval Lipiidide seedimine Imendumine
reaktsiooni valkudes ja peptiidides ,produtseerides madalama molekulmassiga peptiide ja vabu aminohappeid. Proteolüütiliste ensüümide arvukad esindajad omavad erinevat toimespetsiifikat. Mõned lõhustavad eelistatult spetsiifilisi, vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs), teised toimivad kõikidele peptiidsidemetele (piiramatu proteolüüs). Piiratud proteolüüsi viivad läbi ja produtseerivad põhiliselt peptiide järgmised proteaasid: · Trüpsiin (R1= Lys, Arg; R2 Pro) · Kümotrüpsiin (R1 = Tyr, Phe, Trp, Leu, Ile, Val; R2 Pro) · Pepsiin (R1 = Phe, Leu, ja paljud teised; R2 Pro) Samas aga paljud bakteriaalsed proteaasid, nagu subtilisiin, savinaas, alkalaas jt omavad väga nõrka spetsiifikat ja lagundavad valkudes praktiliselt kõiki peptiidsidemeid, produtseerides vabu aminohappeid. Proteaas Endopeptidaas-toimib polüpeptiidahela Eksopeptidaas-toimib polüpeptiidahela
Proteaase leidub kõikides organismides, kuna nad osalevad väga paljude füsioloogiliste funktsioonide täitmises (nt vere hüübimise kaskaad). Mõned proteolüütilised ensüümid lõhustavad eelistatult spetsiifilisi, vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs), teised toimivad kõikidele peptiidsidemetele (piiramatu proteolüüs). Piiratud proteolüüsi viivad läbi ka produtseerivad põhiliselt peptiide järgmised proteaasid: · Trüpsiin · Kümotrüpsiin · Pepsiin Paljud bakteriaalsed proteaasid (nt subtilisiin, savinaas, alkalaas) omavad väga nõrka spetsiifikat ja lagundavad valkudes praktiliselt kõiki peptiidsidemeid, produtseerides vabu aminohappeid. Eristatakse endo ja eksopeptidaase, vastavalt sellele, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele. Kõik üleval pool nimetatud proteaasid on endopeptidaasid. Eksopeptidaasid on karboksüpeptidaasid ja aminopeptidaasid, mis
43. Parasümpaatilise närvisüsteemi aktiivsuse suurenemine: stimuleerib seedenõresid produtseerivate näärmete talitlust 44. Kuigi sapp ei sisalda seedeensüüme, on ta väga vajalik: lipiidede seedimiseks ja imendumiseks 45. Tärklis meie söödud leivast imendub: peensooles glükoosina 46. Seedetrakti talitlust reguleerivad seedehormoonid on: gastriin ja sekretiin 47. Toiduga saadavate valkude lõhustumine aminohapeteks algab maos 48. Pankrease nõres sisalduv seedeensüüm trüpsiin: lagundab valke 49. CO2 liigse väljutamise tõttu hüperventilatsioonil võib tekkida respiratoorne alkaloos 50. Esmasuriini produtseeritakse neerudes ööpäevas ligikaudu: 150-200L 57. Kus toimub ovulatsioon: munasarjas 58. Katehoolamiinideks nimetatakse: adrenaliin ja noradrenaliin 59. Kui pärast magustoidu söömist vere glükoosisisaldus tõuseb, siis sellele vastuseks: suureneb insuliini konsentratsioon veres 60. Kasvuhormooni e somatotropiini tekkekoht on: hüpofüüsi eessagar
seedimisest kuni väga kõrgreguleeritud ensüümireaktsioonide kaskaadideni nt vere hüübimise kaskaad. Proteolüütiliste ensüümide arvukad esindajad omavad erinevat toimespetsiifikat. Piiratud proteolüüsi esindajad lõhustavad eelistatult spetsiifilisi, vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid, piiramatu proteolüüsi esindajad toimivad kõikidele peptiidsidemetele. Piiratud proteolüüsi viivad läbi ja produtseerivad põhiliselt trüpsiin, kümotrüpsiin ja pepsiin Kõik ülalnimetatud proteaasid kuuluvad endopeptidaaside rühma, st proteaas toimib kesksetele peptiidsidemetele. Eksopeptidaaside esindajateks on karboksüpeptidaasid ja aminopeptidaasid, mis lühendavad peptiide, vabastades ühekaupa C- või N-terminaalseid aminohappeid. Ensüümi toimimiseks optimaalse keskkonna pH väärtuse järgi eristatakse hapusid (pH =2,5), neutraalseid (pH = 7,2) ja leelisproteaase (pH = 9,0). Oluliseks
Katalüütiliste subühikute konformatsiooni muutus allosteerilise regulaatori seondumise järgselt, üleminek aktiivse ja mitteaktiivse vormi vahel (active and inactive state) Ligandide kooperatiivsed efektid (ühe ligandi seondumine kas inhibeerib või soodustab järgmise seondumist, Hilli koefitsioent) Fosforüleerimine - defosforüleerimine Proteolüütiline modifitseerimine (aktivatsioon või innakstivatsioon, nt trüpsinogeen ja trüpsiin- seedeensüümid) Valkude kompartmentalisatsioon- ensüüm kas pääseb või ei pääse substraadile ligi Ligandide kooperatiivsed efektid Ensüümreaktsiooni kineetikat iseloomustavad parameetrid Vmax ja Km Ensüümid- valgud,mis modifitseerivad spetsiifilist substraati, kusjuures nende efekt seisneb aktivatsioonienergia vähendamises- nõuab lisaenergiat Ensüümreaktsiooni kineetikat iseloomustavad parameetrid Vmax ja Km Katalüütilise subühiku allosteeriline
aminohappeid. Proteaase leidub kõigis organismides ning nad osalevad paljude füsioloogiliste funktsioonide täitmises, alates seedimisest ning lõpetades kõrgreguleeritud ensüümireaktsioonidega (nt vere hüübimine). Proteaasidel on erinev toimespetsiifika. Mõned lõhustavad eelistatult vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs), teised toimivad üldisemalt (piiramatu proteolüüs). Piiratud proteolüüsi proteaasid: - Trüpsiin (R1= Lys, Arg; R2=/ Pro) - Kümotrüpsiin (R1= Tyr, Phe, Trp, Leu, Ile, Val; R2=/ Pro) - Pepsiin (R1= Phe, Leu, jpt; R2=/ Pro) Ühtlasi ka endopeptidaasid. Eristatakse endo- ja eksopeptidaase sõltuvalt sellest, kas proteaas toimib ahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele. Eksopeptidaasideks on karboksüpeptidaasid (R2= C-terminaalne aminohape) ja aminopeptidaasid (R1= N-terminaalne aminohape), mis lühendavad peptiide ühekaupa C- või N-terminaalseid aminohappeid vabastades.
aminohappeid. Proteaase leidub kõigis organismides ning nad osalevad paljude füsioloogiliste funktsioonide täitmises, alates seedimisest ning lõpetades kõrgreguleeritud ensüümireaktsioonidega (nt vere hüübimine). Proteaasidel on erinev toimespetsiifika. Mõned lõhustavad eelistatult vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs), teised toimivad üldisemalt (piiramatu proteolüüs). Piiratud proteolüüsi proteaasid: - Trüpsiin (R1= Lys, Arg; R2=/ Pro) - Kümotrüpsiin (R1= Tyr, Phe, Trp, Leu, Ile, Val; R2=/ Pro) - Pepsiin (R1= Phe, Leu, jpt; R2=/ Pro) Ühtlasi ka endopeptidaasid. Eristatakse endo- ja eksopeptidaase sõltuvalt sellest, kas proteaas toimib ahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele. Eksopeptidaasideks on karboksüpeptidaasid (R2= C-terminaalne aminohape) ja aminopeptidaasid (R1= N-terminaalne aminohape), mis lühendavad peptiide ühekaupa C- või N-terminaalseid aminohappeid vabastades.
sekretoorsetes kanalikes kloor-ioonidega soolhappe. Soolhappe biofunktsioonid on: toiduvalkude denaturatsioon, osalemine aktiivse pepsiini tekkes pepsinogeenist, sekretiini vallandumise initsieerimine. Pepsiinid – tekib pepsinogeenidest HCl toimel, nad on happekindlad proteaasid, madala spetsiifilisusega. Seedimise põhikoht on peensooles., kus polü- ja oligopeptiidid lõhustatakse imenduvateks AH-ks. Pankreasenõre ensüümid: põhiosa on endopeptidaasid (trüpsiin, kümotrüpsiin, elastaas), teine osa eksopeptidaasid (karboksüpeptidaas A ja B ). Kõigepealt vabanevad pankreasest inaktiivsed proensüümid (trüpsinogeen, proelastaas, kümotrüpsinogeen, prokarboksüpeptidaas) sekretiini ja koletsüstokiniini toimel. Duodenumis need aktiveeritakse. Trüpsiin toimib järgnevalt keskse faktorina, aktiveerides teisi proensüüme. Soolenõre ensüümid on aminopeptidaasid. Nende ensüümide tulemuseks on põhiliselt vabad AH-d, aga ka di- ja tripeptiide.
indikaatorit), sellele lisasime 10% veise loote seerumit (FBS), mis sisaldab samuti erinevaid toitaineid, ning PEST-i. FBS on vajalik, kuna kunstlikult valmistatud söötmes ei pruugi olla sobiv kogus vajalikke toitaineid, lisaks on odavam lisada söötmele seerumit, kui kõiki vajalikke toitaineid eraldi. PEST on antibiootikum, mis on vajalik saastumisohu vähendamiseks. 10. a. Enne trüpsineerimist eemaldasin rakkudelt söötme ning pesin rakke PBS-iga. Seejärel lisasin rakkudele trüpsiin-EDTA lahust ning inkubeerisin 3 minutit. Lisasin söödet ning suspendeerisin rakud plaadilt lahti. i. PBS-iga pesemine on vajalik , et eemaldada söötmejäägid, surnud rakud ja seerum, mis takistavad trüpsiini toimimist. ii. Liiga kaua inkubeerides hakkab trüpsiin lagundama ka rakku ennast, mitte ainult rakku plaadile siduvaid valke. b. Rakkude tihedus plaadil oli umbes 50%, kuna plaadi suurus jäi samaks, tuli 10%
Fibriallaarsed valgud on niitjad, reglina vesilahustumatud, vastupidavad hapetele/alustele,seedensüümidele ja denaturatsioonile. Nad on kaitse ja tugifunktsiooniga( kollageeid,elastiinid,müosiinid,keratiinid,fibroiinid). Globulaarsed valgud on arvukaim valkude rühm(liit ja lihtensüümid,hormoonid). Lahustavad füsioloogilises lahuses. Põhirühmad albumiinid ja globumiinid. Ensüümid( pepsiin, trüpsiin) Transportvalgud ( hemoglobiin) Struktuurvalgud ( histoonid, kollageen, elastiin) Kontraktiilsed valgud ( aktiin, müosiin) Regulaatorvalgud ( insuliin, histoonid) Aktiivkaitse valgud (immuunglobuliinid, fibronogeen) Toite ja varuvalgud (piima kaseiin) 2. Valkude biofunktsioonid Ensümaatiline/katalüütiline kõik üheselt ensümaatilise funktsiooniga biomolekulid on valgud ja nende funktsioon väljendub biokeemiliste reaktsioonide katalüüsimises.
Rakud ei ole saastanud ega surnud ning nende tihedus on umbes 20%. 1. Pesta rakke 1x PBSiga (PBS on sobiva pH-ga ja osmootset tasakaalu hoidev lahus). Selleks rakkudelt imeda vaakumiga sööde (tassi kallutades), pipeteerida 4 ml PBSi tassi külje vastu, et rakud lahti ei tuleks, loksutada õrnalt ning rakkudelt imeda vaakumiga PBS. PBSiga pestakse rakke selleks, et eemaldada surnud rakud, söötmejäägid ja seerum. 2. Lisada 0,2 ml trüpsiin-EDTA lahust, inkubeerida mitte rohkem kui 5 min. Trüpsiin on proteaas, mis lõikab katki rakuadhesiooni valgud ning aitab rakud plastiku küljest lahti saada. Kui liiga kaua inkubeerida hakkab ka raku teisi valke lõikama. Et pärast inhibeerida trüpsiini toimimist, lisatakse 1 ml söödet (DMEM + 10% FBS + PEST). Suspendeerida rakud automaatpipetiga tassi küljest lahti. 3. Tassile peab jääma rakkude tihedus 10%. Meie hinnatud rakkude tihedus on 20%. Seega
Mida kasvukõver rakukultuuri kohta ütleb (nt fibroblastid vs epiteelirakud)? Rakkude arv eri päevadel 10. Rakkude elulemus, elulemuse %-i arvutamine. Elumus: elus/ surnud. Elumuse % = elumus *100% 11. Töö rakkudega: kultuuride harvendamine (suspensioonis kasvav vs kinnituvad rakud) Suspensioonis kasvavad rakud: suspensioon tsentrifuugitakse, sööde pealt, lisada uus sööde ja jagada Substraadile kinnituvad rakud: saab jagada 2 viisil: 1)ensümaatiliselt (trüpsiin, kollagenaas või pronaas - rakud tulevad selle mõjul tassi küljest lahti) - sööde maha, +enz, oodata, +uus sööde, jagada 2)mehhaaniliselt - sööde maha, +natuke uut söödet, rakud tassilt 'maha pipeteerida'/scraperiga maha kraapida, jagada
triglütseriidi hüdrolüüsi ja sahharaas katalüüsib sahharoosi hüdrolüüsi glükoosiks ja fruktoosiks). Peale substraadi nimetuse märgitakse ensüümi nimetuses tavaliselt ära katalüüsitava reaktsiooni nimetus/tüüp (laktaadi dehüdrogenaas tähistab seda, et substraadiks on laktaat ja toimub selle dehüdrogeenimine). Multiensüümkomplekside puhul kasutatakse lisandit "kompleks" (Püruvaadi dehüdrogenaasne kompleks). Tihti kasutatakse ka ajaloolisi nimetusi, näiteks Trüpsiin ja pepsin. Vastavalt katalüüsitavatele reaktsioonidele jaotatakse ensüümid kuude klassi. Iga klass jaotub alaklassideks (subclass) ja need omakorda alaalaklassideks (subsubclass). Ensüümi klassid: a) Oksüdoreduktaasid (Oxidoreductases) b) Transferaasid (Transferases) c) Hüdrolaasid (Hydrolases) d) Lüaasid (Lyases) e) Isomeraasid (Isomerases) f) Ligaasid (Ligases) Ensüümi alaklassid (igas klassis on alaklassi tähendus erinev):
Figure 1NIH3T3 mouse fibroblasts, Wikipedia Rakkude tassilt lahti võtmine ja paljundamine (NB! Aseptika!): Pestsin rakke tassi kallutades 4 ml 1x PBSiga (Phosphate-buffered saline), selleks et vabaneda surnutest rakkudest ja seerumi- ja söötmijaakidest ja valmistada rakud trüpsiiniga töötlemiseks Imesin vaakumiga PBS Lisasin 0,2 ml trüpsiin-EDTA 5 min-ks. Trüpsiin on proteaas, mis lõikab katki rakuadhesiooni valgud selleks, et rakud plastiku küljest lahti saada. Lisalin 1 ml söödet (DMEM + 10% FBS + PEST) selleks, et inhibeerida proteaasi. Suspendeerisin rakud automaatpipetiga tassi küljest lahti. Tassile peab jääma rakkude tihedus 10%. Meie hinnatud rakkude tihedus on 20%, seega tassile peab jääma 600 μl rakususpensiooni. Ülearustest rakkudest (600 μl) tehakse
..7,2. Samas tekivad ka süsivesikuid lõhustavad isomaltaas, maltaas (pH optimum 5,5...6,5), sahharaas (pH optimum 5,5...6,0), laktaas (pH optimum 5,0...5,5). Peensoole limaskestas tekib ka enteropeptidaas (vajalik trüpsiini aktivatsiooniks, pH optimum 6...9), tripeptidaas, dipeptidaas ja endopeptidaas (lõhustavad peptiidsidemeid). Peensooles ja kõhunäärme aatsinusrakkudes tekib ka fosfolipaase ja aminopeptidaase. Pankrease eksokriinses osas tekib trüpsiin (pH optimum 7,5...8,5, toimib peptiidsidemesse Lys ja Arg vahel), kümotrüpsiin (pH optimum 7,5...8,5) ja pankreatopeptidaas E ehk elastaas, mis hüdrolüüsivad valgumolekuli ahelasiseseid peptiidsidemeid ning ahela otsmisi sidemeid hüdrolüüsivad karboksüpeptidaas A ja B ning aminopeptidaas. Ensüümide aktivatsiooniprotsessis on oluline trüpsinogeeni aktiveerumine trüpsiiniks peensoole seinas happelises keskkonnas (happeline keskkond tekib sooles
Jämesool on suuteline imendama mõningaid bakterite elutegevuse produkte. Mittelagunenud plüsahhariidid muudetakse lühiahelalisteks rasvhapeteks, mis imenduvad passiivselt difusiooni teel. Pankreas. Pankrease nõreensüümid: ESÜÜMI TOIME HÜDROLÜÜTILINE RÜNDEPUNKT Proteolüütilised Endopeptidaasid Seesmised peptiidsidemed kõrvuti olevate aminohapete Peptidaa vahel sid Trüpsiin Leelisestel jääkidel Kümotrüpsiin Aromaatsetel jääkidel Elastaas Elastiini hüdrofoobsetel jääkidel Eksopeptidaasid Terminaalsed peptiidsidemed Karboksüpeptidaasid Karboksüülrühma juures (A mitte leelisesed, B A ja B leelisesed jäägid) Aminopeptidaasid Aminogrupi juures Amülolüütilised Amülaas
Jämesool on suuteline imendama mõningaid bakterite elutegevuse produkte. Mittelagunenud plüsahhariidid muudetakse lühiahelalisteks rasvhapeteks, mis imenduvad passiivselt difusiooni teel. Pankreas. Pankrease nõreensüümid: ESÜÜMI TOIME HÜDROLÜÜTILINE RÜNDEPUNKT Proteolüütilised Endopeptidaasid Seesmised peptiidsidemed kõrvuti olevate aminohapete Peptidaa vahel sid Trüpsiin Leelisestel jääkidel Kümotrüpsiin Aromaatsetel jääkidel Elastaas Elastiini hüdrofoobsetel jääkidel Eksopeptidaasid Terminaalsed peptiidsidemed Karboksüpeptidaasid Karboksüülrühma juures (A mitte leelisesed, B A ja B leelisesed jäägid) Aminopeptidaasid Aminogrupi juures Amülolüütilised Amülaas
püsiv suurus 2. Päritolu järgne klassifikatsioon * loomsed * taimsed * bakteriaalsed * viiruste valgud 3. Lokalisatsiooni järgne klassifikatsioon - vereplasmavalgud albumiin, globuliinid - piimavalgud - lihaskoe valgud - membraansed valgud - tsütoplasmaatilised valgud - ribosomaalsed valgud - rakutuuma valgud - lüsosomaaalsed valgud jne. 4. Funktsionaalne klassifikatsioon * ensüümid - pepsiin, trüpsiin, amülaas jt. * transportvalgud - hemoglobiin, müoglobiin, transferriin, vereseerumi albumiin, ioonpumbad (Na-pump, Ca-pump) * struktuursed valgud - kollageenid, elastiinid, keratiinid, fibroiinid, histoonid * kontraktiilsed valgud - müosiin, aktiin, tropomüosiin, tubuliin * regulatoorsed valgud - insuliin, histoonid * retseptorvalgud - rodopsiin, kolinoretseptorid, LDL-retseptor * kaitsevalgud - immuunglobuliinid, fibrinogeen, trombiin * toite- ja varuvalgud - piima kaseiin, ovoalbumiin
guaifenesin, termopsiseürt. • Eritudes bronhide kaudu kutsuvad need ained esile hüpereemia ja aktiveerivad kroonilist pôletikku. Suureneb vedela röga produktsioon ja paraneb bronhide sekreedi resorbtsioon. Toimivad reflektoorselt mao limaskesta retseptorite kaudu. Kasutatakse kroonilise ja mädase bronhiidi korral. 4. Mukoproteiinide lôhustajad: • Tioolid: atsetüültsüsteiin. • Ensüümid: trüpsiin, streptokinaas 5. Mukoproteiinide sekretsiooni hulga ja viskoossuse muutjad: • Karbotsüsteiin • Broomheksiin • Ambroksool • atsetüültsüsteiin • Libeksiin. ◦Broomheksiin metaboliseerub ambroksooliks ◦Proteolüütiline toime (lõhustavad rögas mukoproteiine) Kasutamine: ◦köhavaigistav vahend kroonilise bronhiidi ravis ◦bronhoektaasia Toksilisus: ◦allergia ◦hingamisteede ärritus K. Vahenõmm 2018
keraja kujuga, gloobul nt vereplasma valk globuliin 4. IV JÄRK EHK KVATERNAARSTRUKTUUR - kahe või enama tertsiaalsturktuuriga aminohappe ahela liitmisel tekkiv struktuur. nt hemoglobiin VALGU ÜLESANDED: ENSÜMAATILINE o *amülaas (sülje ensüüm) lõhustab sahhariide o *pepsiin (maomahla ensüüm) lõhustab valke o *trüpsiin (kõhunäärme ensüüm) lõhustab valke EHITUSLIK o organellide ehituses o karvad, lihased, kõõlused, kabjad, suled, sõrad jne o karvade koostises olev valk on keratiin TRANSPORT o hemoglobiin (vere valk) transpordib hapnikku o transportvalgud rakumembraanis RETSEPTOR o alglooma membraani valgud annavad infot raku sisemusele, toiduobjekti leidmine, soolasest veest eemaldumine.
Seedenõred: Sapp Pankrease nõre 12. Pankreasenõre koostis ja sekretsiooni regulatsioon. Pankreasenõre toimub peensooles, see on keemiline seede. Pankreas on nii eksokriinne kui ka endokriinne nääre Langerhansi saared endokriinne osa (insuliin, glükagoon, somatostatiin) Sagaratena paiknevad suured näärmerakud eksokriinne osa - toodavad pankreasenõret; juhad moodustavad pankreasejuha (avaneb duodeenumisse) Nõre: Seedeensüümid: -- proteaasid (trüpsiin, kümotrüpsiin, toodetakse proensüümidena!, aktiveeruvad peensoole limaskestas toodetava ensüümi enteropeptidaasi toimel, karboksüpeptidaasid) -- lipaas (aktiivne sapihapete manulusel, lagundab 1 ja 3 estersidemed) -- fosfolipaas (lagundab fosfolipiidide estersidemeid) -- amülaas (tärklis dekstriin maltoos ja trisahhariidid) -- ribonukleaasid, desoksüribonukleaasid (RNA,DNA nukleotiidideks) Bikarbonaat ja vesi (toodavad viimajuhade epiteelirakud)
translatsiooniline protsessing: - Virionides kujutab enamus µ1 valgust (95%) endast protsessitud vormi µ1C (eemaldatud on 42 N-terminaalset ah jääki, nn. µ1N peptiid (4.3 kDa), mis jääb samuti virioni). See protsessing on autokatalüütiline ja leiab aset seoses partiklite moodustamisega (seondumisel 3 valguga); - peale selle esineb ka protsessing µ1 ja µ1C valkude C-terminaalses regioonis (seda teostavad raku trüpsiin- või kemotrüpsiin proteaasid). µ1 ja µ1C protsessingu N- terminaalseid produkte nimetatakse vastavalt µ1- ja -valkudeks, C-terminaalset 8 LIISI KINK 9
kompenseerimine ning sellest tulenevalt efektiivse toitumisseisundi säilitamine ja maldigestsioonist tingitud sümptomaatika leevendamine. Pankreatiin on sea pankreasest saadud pankrease pulber, mis sisaldab pankrease ensüüme (lipaasi, -amülaasi, trüpsiini ja kümotrüpsiini, jt. ensüüme). Pankreatiin ei imendu seedetraktis, vaid eritub roojaga, enamuses bakterite poolt lagundatuna ja denaturaliseerituna. Kroonilise pankreatiidi korral on olulised lipaasi ja proteaaside (trüpsiin) ensüümaatiline aktiivsus. Tsüstilise fibroosi ravis on tähtis amülaasi aktiivsus. K. Vahenõmm 2018
(kromoproteiinid, fosfoproteiinid, glükoproteiinid, lipoproteiinid). • Füsio-keemiline klassifikatsioon: • Polaarsed (hüdrofiilsed) valgud (vesilahustuvad valgud) • Apolaarsed (hüdrofoobsed) valgud (praktiliselt vesilahustumatud valgud) • Amfifiilsed ehk amfipaatsed valgud, omavad molekulis hüdrofiilset ja hüdrofoobset osa – biomembraanide valgud Funktsionaalne klassifikatsioon: • Ensüümid – pepsiin, trüpsiin, amülaas jt • Transportvalgud – hemoglobiin, transferriin, vereseerumi albumiin, ioonpumbad jt • Struktuurvalgud – kollageenid, elastiinid, histoonid jt • Kontraktiilsed valgud – aktiin, müosiin jt • Regulaatorvalgud – insuliin, histoonid jt • Aktiivkaitse valgud – immuunglobuliinid, fibrinogeen, trombiin jt • Toite- ja varuvalgud – piima kaseiin, muna ovoalbumiin jt 10. Kromatograafia, elektroforees
glükoproteiinid, lipoproteiinid). Füsio-keemiline klassifikatsioon: · Polaarsed (hüdrofiilsed) valgud (vesilahustuvad valgud) · Apolaarsed (hüdrofoobsed) valgud (praktiliselt vesilahustumatud valgud) · Amfifiilsed ehk amfipaatsed valgud, omavad molekulis hüdrofiilset ja hüdrofoobset osa biomembraanide valgud Funktsionaalne klassifikatsioon: · Ensüümid pepsiin, trüpsiin, amülaas jt · Transportvalgud hemoglobiin, transferriin, vereseerumi albumiin, ioonpumbad jt · Struktuurvalgud kollageenid, elastiinid, histoonid jt · Kontraktiilsed valgud aktiin, müosiin jt · Regulaatorvalgud insuliin, histoonid jt · Aktiivkaitse valgud immuunglobuliinid, fibrinogeen, trombiin jt · Toite- ja varuvalgud piima kaseiin, muna ovoalbumiin jt 10. Kromatograafia, elektroforees
Väheväärtuslikud valgud on sellised, kus asendamatutest aminohapetest puudub kas üks või rohkem. Sellised on enamus taimseid valke: terade, 12 kaunviljade, pähklite ja seemnete valgud. Segatoidus loomsed ja taimsed valgud täiendavad üksteist. Muid jaotusi: - Globulaarsed (globuliinid, albumiinid) - Fibrallaarsed (kollageenid, elastiinid, keratiinid) - Ensüümid (pepsiin, trüpsiin, amülaas jne) - Transportvalgud (hemoglobiin, müoglobiin, ioonpumbad) - Struktuurvalgud (kollageenid, elastiinid, keratiinid) - Kontraktiilsed valgud (müosiin) - Regulaatorvalgud (insuliin, histoonid) - Aktiivkaitse valgud (immuunglobuliinid, fibrinogeen, trombiin) - Toite- ja varuvalgud (piima kaseiin, ovoalbumiin) Valkude struktuuritasemed. Primaarstruktuur - mida näitab, milleks võimalik kasutada. -
Transpordib soolesisu seedetraktis edasi. Müenteerilise närvipõimiku vahendatud refleks. Segamisliigutused vahelduvad kontraktsioonid ja lõõgastumised, segavad soolesisu seedenõredega. Parasümpaatiline innervatsioon tõstab enteraalse närvisüsteemi aktiivsust ja seeläbi intensiivistab seedetrakti funktsioone (uitnärvi kaudu). Süljenäärmed-amülaas lõhustab tärklist Mao pearakudpepsiin valke Kõhunääreendopeptidaas trüpsiin valke, amülaas süsivesikuid, lipaas lipiide Makssapphapped emulgeerivad rasve Peensoole venitus toidumasside poolt, samuti toitainete laguproduktide ja happelise soolesisu keemiline toime kutsub esile neuraalsed refleksid ja CCK sünteesi peensoole epiteelis, mis omakorda pärsivad mao edasist tühjenemist. Peensooles toimub põhiline osa toitainete imendumisest (vesi passiivse diffusioonina, el.lüüdid aktiivse transpordiga, Ca imendumine
Katalüütiliste subühikute konformatsiooni muutus allosteerilise regulaatori seondumise järgselt, üleminek aktiivse ja mitteaktiivse vormi vahel (active and inactive state) Ligandide kooperatiivsed efektid (ühe ligandi seondumine kas inhibeerib või soodustab järgmise seondumist, Hilli koefitsioent) -Fosforüleerimine - defosforüleerimine -Proteolüütiline modifitseerimine (aktivatsioon või innakstivatsioon, nt trüpsinogeen ja trüpsiin- seedeensüümid) -Valkude kompartmentalisatsioon- ensüüm kas pääseb või ei pääse substraadile ligi. Allosteeriliseks nim ensüüme, mida reguleeritakse regulatoorsete molekulide nn allosteeriliste efektorite, pöörduva, mittekovalentse sidumise kaudu. Allosteerilised efektorid sünteesitakse sama betaboolse raja mõnes teises etapis. Efektorid võivad olla nii otseside ektivaatorid kui ka tagasiisde inhibiitorid.
annaabi.ee 
