Molekulaar - ja rakubioloogia I kontrolltöö kordamisküsimused
Kõik molekulaarsed chaperonid on ATPaasid
ehk nad katalüüsivad ATP hüdrolüüsi. Hsp 70 (heat shock protein) asub
tsütosoolis ja mitokondriaalses. Tavaolekus on Hsp 70 kui ATPaasi aktiivusus
madal, kuid kui valk väljub ribosoomist, tunneb Hsp 70 substraati siduv domeen
ära valgus olevad hüdrofoobsed alad ja seondub nendega. Selle tegevuse käigus
stimuleeritakse tema kui ATPaasi aktiivsust ja suureneb ATP hüdrolüüs. ADP-
seotud olekus Hsp 70 afiinsus substaadiga on kõrge ja ta seob endaga
polüpeptiidahela kokkupakkimata alad, eriti hüdrofoobsed alad. Kaitstes niimoodi
valku kuni produktiivse pakkimiseni. Edasise ATP hüdrolüüsi kiirenemise eest
vastutavad co-chaperonid (eukarüootides Hsp 40). Kui terve valk on sünteesitud,
stimuleerib nukleotiidvahetus faktor ADP vabanenemist ja uue ATP seondumist
Hsp 70-le, muutes sellega ta afiinsuse valguga madalaks – valk vabaneb.
Rohkem kui 85% eukarüootsetest valkudest kasutavad seda rada valkude