Polüpeptiidahela primaarstruktuuri kirjeldab tema aminohappelin järjestus. Polüpeptiidahelasse lülitunud aminohapped võivad molekulisiseselt omavahel mitmel viisil interakteeruda (moodustuvad vesiniksidemed ja disulfiidsillad, mittepolaarsete gruppide vahel tekivad hüdrofoobsed interaktsioonid, olulised on ka Van der Waalsi interaktsioonid lähestikku paiknevate aatomite vahel). Polüpeptiidahelate sekundaarstruktuuris on kõige tavalisemaks -heeliksite (-helixes) ja -lehede (-sheets) moodustumine vesiniksidemete abil. Vesiniksidemed tekivad lähestikku paiknevate peptiidsidemete vahel. Valgu üldine konformatsioon on tagatud aga polüpeptiidi tertsiaar- ja/või kvaternaarstruktuuri tekke kaudu. Kvaternaarstruktuuri näeme siis, kui omavahel on assotsieerunud kaks või enam polüpeptiidi. Valgusüntees Valgusünteesiaparaat on väga kompleksne. Valgusünteesil osalevad molekulid moodustavad kuni 1/3 raku kuivmassist
Polüpeptiidahela primaarstruktuuri kirjeldab tema aminohappelin järjestus. Polüpeptiidahelasse lülitunud aminohapped võivad molekulisiseselt omavahel mitmel viisil interakteeruda (moodustuvad vesiniksidemed ja disulfiidsillad, mittepolaarsete gruppide vahel tekivad hüdrofoobsed interaktsioonid, olulised on ka Van der Waalsi interaktsioonid lähestikku paiknevate aatomite vahel). Polüpeptiidahelate sekundaarstruktuuris on kõige tavalisemaks -heeliksite (-helixes) ja -lehede (-sheets) moodustumine vesiniksidemete abil. Vesiniksidemed tekivad lähestikku paiknevate peptiidsidemete vahel. Valgu üldine konformatsioon on tagatud aga polüpeptiidi tertsiaar- ja/või kvaternaarstruktuuri tekke kaudu. Kvaternaarstruktuuri näeme siis, kui omavahel on assotsieerunud kaks või enam polüpeptiidi. Valgusüntees Valgusünteesiaparaat on väga kompleksne. Valgusünteesil osalevad molekulid moodustavad kuni 1/3 raku kuivmassist
annaabi.ee 
