lühikeste struktureerimata osadega. Hemoglobiin tetrameerne (2 alfa-ahelat 141 jäägiga, 2 beeta-ahelat 146 jäägiga, MW 64500). Hb seob hapniku kopsus ja vabastab kudede kapillaarides. Mb on monomeerne hemoproteiin. Müoglobiinis on hapniku sidujaks polüpeptiidahelaga seotud heemne raud 2+ (Fe vormis). Raua oksüdeerumisel raud(III) vormi, metmüoglobiin hapniku ei seo. Hapnik seotakse heemsele Fe'le kuuenda ligandina. Hapniku seondumisel Mb konformatsioon muutub (Fe alul heemi tasapinnast väljas, hapniku lisandumisel tõmbab see Fe tasapinda ja Fe tõmbab endaga kaasa kogu heeliksi), kuid Mb puhul ei oma see suurt tähtsust. Kui Hb käituks nagu Mb, siis vabaneks kapillaarides väga vähe hapniku. Hb sigmoidne (kooperatiivne) hapniku sidumiskõver tee võimalikuks efektiivse hapnikuvahetuse. Hapniku sidumise tulemusena alfa-ahelatele
struktureerimata osadega, mida nimetatakse AB, BC jne. Veel tähistusi: His F8 tähendab, et F heeliksi 8. jääk on histidiin. Heem asetseb pakitud polüpeptiidahela sees. Müoglobiini struktuur Mb on monomeerne hemo- proteiin · Müoglobiinis on hapniku sidu- jaks polüpeptiidahelaga seotud heemne raud, mis esineb raud(II) vormis (Fe2+) · Fe2+ oksüdeerimisel omandab ta 3+ laengu. Raud(III) vorm, metmüoglobiin, ei seo hapnikku · Hapnik seotakse heemsele Fe-le kuuenda ligandina O2 sidumine müoglobiiline Heemi Fe-ioon (sõltumata oksüdatsiooniastmest) saab interakteeruda 6 ligandiga. Neli neist on pürrooli lämmastiku aatomid, mis asuvad samas tasapinnas. Viies ja kuues ligand asuvad ülalja allpool seda tasapinda
annaabi.ee 
