Nimetused (4 p) 7) Kirjuta alljärgneva ühendi esterkondentsatsiooni mehhanism. Nimetused(6p) 8) Kirjutage atsüülasendusreaksiooni mehhanism. Kas happeline katalüüs on vajalik? Anda nimtus lähteainele ja produktile. (6 p) 9) Kirjutage alljärgneva sahhariidi lineaarne vorm vesilahuses. Milline on tekkinud disahhariid, kus glükosiidside moodustub poolatsetaalsete hüdroksüülrühmade kaudu? Kas disahhariidil on redutseerivaid omadusi. (5 p) 10) Millised dipeptiid tekivad alljärgnevatest aminohapetest. Aminohapetele anda süstemaatilised nimetused. ( 5 p)
nimetatakse .......desoksüribonukleotiidiks........... DNA ülesandeks rakus on ....info säilitamine ja edastamine ....................................... mRNA ülesandeks rakus on ....annab informatsiooni valgu sünteesi kohta..................... 2 4.Mis protsessiga on tegemist? Mille järgi sa seda otsustad? Dipeptiid vabaneb initsiaator--tRNAst ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. Aminohappeta initsiaator tRNA väljub ribosoomist. 4. Märkige DNA monomeere kujutaval skeemil numbritele vastavate osade nimetused. Tehke valik järgnevast loetelust. 1- .......fosforhape.................................... 2- ........desoksüriboos.............................. 3- ....adeniin või tümiin............................. 4- ..
· Komplementaarsus: mRNA: AUGC tRNA:UACG · Vajatakse: - Energia(ATP) - Aminohapped - RNA molekule(kõiki kolme tüüpi) - Ensüüme - Valgulisi faktoreid · Etapid: - mRNA ühineb ribosoomiga - esimene tRNA molekul seondub mRNA initsiaatorkoodoniga - ribosoomi siseneb teine tRNA - kahe tRNA otstes oleva aminohappe vahele sünteesitakse peptiidside. - Tekkinud dipeptiid vabaneb initsiaator tRNA küljest ja jääb teise tRNA külge - Ribosoom nihkub edasi - Ribosoomi siseneb kolmas tRNA jne. - Translatsioon lõppeb kui ribosoom jõuab üheni kolmest stoppkoodonist · Tulemus: esmases struktuuris lihtvalk Geneetiline kood on seaduspärasuste süsteem mille abil nukleotiidi järjestuses olev info viiakse üle aminohappeliseks järjestuseks. Omadused: · Sünonüümsus koodi kombinatsioone on rohkem kui aminohappeid
A Ribosoomis, kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahele sünteesitakse ensüümide kaasabil peptiidside. B mRNA molekuli initsiaatorkoodoniga (AUG) seostub esimene tRNA molekul (antikoodoniga UAC), millega on ühinenud aminohape metioniin. C mRNA ühineb ribosoomiga. D Stoppkoodoniga seostub ensüüm, mis lahutab ribosoomist tRNA, mRNA ja sünteesitud valgu. E Dipeptiid vabaneb initsiaator-tRNA-st ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. F tRNA nihkub koos mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi uuele (kolmandale) tRNA-le. G Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmisele mRNA koodonile vastava aminohappe. H Ribosoomi siseneb järgmine (kolmas) tRNA, mis seostub komplementaarselt mRNA-ga ja toob endaga kaasa uue aminohappe.
D Ribosoomis, kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahele sünteesitakse ensüümide kaasabil peptiidside. H mRNA molekuli initsiaatorkoodoniga (AUG) seostub esimene tRNA molekul (antikoodoniga UAC), millega on ühinenud aminohape metioniin. A mRNA ühineb ribosoomiga. G Stoppkoodoniga seostub ensüüm, mis lahutab ribosoomist tRNA, mRNA ja sünteesitud valgu. E Dipeptiid vabaneb initsiaator-tRNA-st ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. F tRNA nihkub koos mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi uuele (kolmandale) tRNA-le. B Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmisele mRNA koodonile vastava aminohappe. C Ribosoomi siseneb järgmine (kolmas) tRNA, mis seostub komplementaarselt mRNA-ga ja toob endaga kaasa uue aminohappe.
Peptiidi põhiskelett on kergelt laetud. Osalise kaksiksideme esin. Ting. Om. Puhas kaksikside C ja O vahel võimaldab vaba pöörlemist ümber C-N sideme, kuid mitte juhul kui on C=N 6. Peptiidid mõiste, nimetuste kujunemine. Peptiidid on molekulid, mis koosnevad peptiidsidemete abil ühendatud 2 või enamast aminohappest. Neid ühikuid nim aminohappejääkideks. Sõltuvalt jääkide arvust tuleb ka nimetus nagu 2 jäägiga dipeptiid, 3 tripeptiid ja suuremate jääkide arvu puhul 12-20 oligopeptiid ja 20-10000 polüpeptiid ja peala 10000 juba valk.
Haigus kahjustab aju osa, mis reguleerib magamist. Haiguse süvenedes tekkiv täielik unetus on ravimatu ja lõpeb surmaga. Valgu sünteesi iseloomustavad: 1.m-RNA ühineb ribosoomiga 2. m-RNA molekuli alguskoodoniga seostb esimene tRNA molekul, millega on ühinenud aminohape metioniin. 3.Ribosoomi siseneb teine TRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmisele mRNA koodonile vastava aminohappe. 4.Ribosoomis, kahe kõrvuti asetseva aminohappe vahele sünteesitakse peptiidside. 5.Dipeptiid vabaneb tRNAst ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. 6.t-RNA nihkub koos mRNAga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi uuele (3) t-RNA. 7.Ribosoomi siseneb järgmine tRNA (3), mis toob endaga kaasa uue aminohappe. 8. RIbosoomis, kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahele sünteesitakse jälle peptiidside. 9. Protsess kestab stoppkoodoni saabumiseni. 10. Stoppkoodoniga ühineb ensüüm, mis lahutab ribosoomist tRNA, mRNA ja sünteesitud valgu.
4 A Ribosoomis, kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahele sünteesitakse ensüümide kaasabil peptiidside. 2 B mRNA molekuli initsiaatorkoodoniga (AUG) seostub esimene tRNA molekul (antikoodoniga UAC), millega on ühinenud aminohape metioniin. 1 C mRNA ühineb ribosoomiga. 9 D Stoppkoodoniga seostub ensüüm, mis lahutab ribosoomist tRNA, mRNA ja sünteesitud valgu. 10 E Dipeptiid vabaneb initsiaator-tRNA-st ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. 6 F tRNA nihkub koos mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi uuele (kolmandale) tRNA-le. 3 G Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmisele mRNA koodonile vastava aminohappe. 5 H Ribosoomi siseneb järgmine (kolmas) tRNA, mis seostub komplementaarselt mRNA-ga ja toob endaga kaasa uue aminohappe.
2. mRNA molekuli initsiaatorkoodoniga (AUG) seondub esimene tRNA molekul (antikoodoniga UAC) 3. Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmise mRNA koodonile vastava aminohappe Met Val U A C C A U A U G G U A G G A 4. Ribosoomis kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminoapete vahel sünteesitakse ensüümide abil peptiidside Met Val U A C C A U A U G G U A G G A 5. Dipeptiid vabaneb initsiaator-tRNA-st ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge 6. tRNA nihkub koos mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi uuele (kolmandale) tRNA-le 7. Ribosoomi siseneb kolmas tRNA Met Val Gly U A C C A U C C U A U G G U A G G A 8. Kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahel sünteesitakse peptiidside Jne. Met Val Gly Leu C C U G A U A U G G U A G G A C U A
7) DNA omandab uuesti biheeliksi kuju 8) RNA liigub raku tuumast välja tsütoplasmasse 13. Translatsiooni etapid: 1) mRNA ühineb ribosoomiga. mRNA initsiaator-koodoniga seostub esimene tRNA molekul. Aminohape metioniin AUG UAC 2) Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmise mRNA koodonile vastava aminohappe. Aminohapete vahele sünteesitakse peptiidside . UCA AGU Ser 3) Dipeptiid vabaneb initsiaator- tRNA-st ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. Aminohappeta initsiaator- tRNA väljub ribosoomist. 4) tRNA nihkub koos mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi kolmandale tRNA-le. Ribosoomi siseneb kolmas tRNA. 5) Järgmine tRNA seostub mRNA-ga. tRNA molekulide otste küljes olevate aminohapete vahele sünteesitakse jälle peptiidside. 6) Protsess kestab seni, kuni järg jõuab stopp-koodonini
7) DNA omandab uuesti biheeliksi kuju 8) RNA liigub raku tuumast välja tsütoplasmasse 13. Translatsiooni etapid: 1) mRNA ühineb ribosoomiga. mRNA initsiaator-koodoniga seostub esimene tRNA molekul. Aminohape metioniin AUG UAC 2) Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmise mRNA koodonile vastava aminohappe. Aminohapete vahele sünteesitakse peptiidside . UCA AGU Ser 3) Dipeptiid vabaneb initsiaator- tRNA-st ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. Aminohappeta initsiaator- tRNA väljub ribosoomist. 4) tRNA nihkub koos mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi kolmandale tRNA-le. Ribosoomi siseneb kolmas tRNA. 5) Järgmine tRNA seostub mRNA-ga. tRNA molekulide otste küljes olevate aminohapete vahele sünteesitakse jälle peptiidside. 6) Protsess kestab seni, kuni järg jõuab stopp-koodonini
Asendamatud aminohapped aminohapped, mida organism ise ei sünteesi. Need viiakse organismi toiduga. Asendamatuid aminohappeid on kaheksa (valiin, leutsiin, isoleutsiin, fenüülalaniin, treoniin, metioniin, trüptofaan,lüsiin). Asenduvad aminohapped aminohapped, mida organism suudab ise sünteesida Kodeeritavad aminohapped on eluks vajalikud 20 aminohapet, millest loodus on ehitanud valgud. Valgud on tekkinud aminohapete polükondensatsioonil. peptiidside- Peptiidi molekuli amiidrühm dipeptiid- Peptiidid bioloogiliselt olulised amiidid või polüamiidid, kus aminohapped on omavahel seotud amiidsidemega. Enamasti on need aminohapped. denatureerumine- valgu struktuuri ja omaduste muutumine väliskeskkonna toimel renatureerumine- valgu struktuuri ja omaduste taastumine kui ebasobivad keskkonna tingimused kaovad Täisväärtuslikud valgud (loomsed valgud) sisaldavad asendamatuid aminohappeid organismi vajadustele vastavates hulkades ja sobivates vahekordades 2
aminohappeid (UAA, UAG, UGA) ○ koodon- mRNA-s ○ antikoodon- tRNA-s ● ETAPID: 1) mRNA ühineb ribosoomiga; 2) mRNA molekuli initsiaatorkoodoniga (AUG) seondub esimene tRNA molekul; 3) ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmise mRNA koodonile vastava aminohappe; 4) ribosoomis kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahel sünteesitakse ensüümide abil peptiidside; 5) dipeptiid vabaneb initsiaator-tRNA-st ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge; 6) tRNA nihkub koos mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi uuele (III) tRNA-le; 7) ribosoomi siseneb kolmas tRNA; 8) kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahel sünteesitakse peptiidside; 9) … 10) Stoppkoodon -> sünteesitud valk vabaneb, eralduvad ribosoomi alamüksused ja mRNA 2
a. üldkasutamiseks lubatud. Ohutu päevane doos (ADI) on 15mg/kg päevas. Talub kuumutamist, suuremates kontsentratsioonides on veidi kibeka järelmaitsega. Seda suhkruasendajat kasutatakse palju jookides koos teiste magusainetega, sest see annab sünergeetilise efekti (mitme magusaine kooskasutamisel saadakse sama magusus väiksemate koguste kasutamisel) ja erinevate magusainete kooskasutamisel on ka järelmaitse varjatud. 4.2 Aspartaam (E951) on kahest aminohappest koosnev dipeptiid. Aspartaam muutub inimese seedekulglas asparagiinhappeks, fenüülalaniiniks ja metanooliks. Kahte viimast peetakse ebasoovitavateks. Ühel 10 000 inimesest on fenüülketonuuria ja sellepärast on aspartaami sisaldavate toiduainete märgistusel hoiatus, et see „sisaldab fenüülalaniini“. Mõni aeg tagasi hinnati EL maades aspartaami tarbimist ja leiti, et see jääb alla 40mg/kg, mis on aspartaamile EL maades kehtestatud ohutu päevane doos ja seega on see ohutu. 4
kuumutamisel Molekulid võtavad mitmeid sobivaid konformatsioone (vajalikud füsioloogiliste funktsioonide täitmiseks) Peptiidid –koosnevad peptiidsidemega ühendatud aminohappe jääkidest, endorfiin on peptiid, peptiidsed ravimid nagu nt penitsilliin. Oligopeptiidid (2-20 aminohappejääki) Polüpeptiidid (25-50 aminohappejääki) Üle 50 aminohappejäägi sisaldavat polüpeptiidi nimetatakse valguks- Vastavalt aminohappejääkide sisaldusele: Dipeptiid, Tripeptiid, Tetrapeptiid Jne Igas peptiidis on ahela ühes otsas vaba aminorühm (peptiidis N-terminus) ja teises otsas karboksüülrühm (peptiidis C-terminus), nimetuse andmist ja AH-jääkide nummerdamist alustatakse N- terminaalsest aminorühmast. PEPTIID JA PEPTIIDI KOVALENTNE „TÜVI“ C-N side on konjugeerunud, see takistab vaba pöörlemist peptiidsideme ümber Side on kovalentne, peptiidsidemes osalev C aatomi on sp2 hübridiseerunud (1 kaksikside),
üheselt võetavaid andmeid pole. Et tegemist on valkudega, on potentsiaalsete kõrvaltoimete, näiteks allergiliste reaktsioonide avaldumine, nende kestval ja liigtarbimisel täiesti reaalne. Sünteetilistest magusamaitselistest peptiididest on keskne aspartaam (E951), mis on noorim uustulnuk kunstlike magusainete turul. Alates 1981. aastast, millal aspartaami lubati ametlikult magusainena kasutada, on selle ühendi võidukäik olnud üliedukas. Keemiliselt loomuselt on aspartaam dipeptiid, mis koosneb kahest aminohappejäägist: asparagiinhappest ja metüülitud karboksüülrühmaga fenüülalaniinist. Eraldi võetuna ei oskaks neid aminohappeid küll magususega seostada. Nimelt, üks neist on kibeda maitsega, teine aga hoopis maitsetu. Nende koostoime dipeptiidina suudab aga korda saata tõelise maitseime, sest aspartaam on keskmiselt ligi kakssada korda sahharoosist magusam. Aspartaami metabolismis on olulised järgmised protsessid
TRANSLATSIOON · mRNA ühineb ribosoomiga · mRNA molekuli initsiaatorkoodoniga AUG seondub esimene tRNA molekul (antikoodon UAC, nim. initsiaatortRNA) · ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues kaasa järgmise mRNA koodonile vastava aminohappe · ribosoomis kahe kõrvuti oleva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahele sünteesitakse ensüümide abil peptiidside · dipeptiid vabaneb initsiaatortRNAst ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge · tRNA nihkub koos mRNAga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi uuele tRNAle · ribosoomi siseneb kolmas tRNA ning jätkub sama ring · translatsioon lõpeb, kui ribosoom jõuab üheni kolmest stoppkoodonist · sünteesitud polüpeptiid vabaneb, eralduvad ribosoomi aolamüksused ja mRNA VIIRUSED Viirused on nukleiinhappe ja valkude kompeksid ja elusraku parasiidid. KOOSNEB:
Toimub: ribosoomides (algab interfaasist) Vaja: mRNA, tRNA, aminohappeid, ensüüme, energiat Kuidas: algab mRNA ühinemisest ribosoomiga, mRNA initsaatorkoodoniga seostub esimene tRNA molekul, millega ühendatud aminohape Met. Iga tRNA molekul seostub tsütoplasmas kindla aminohappega (energia arvelt, ensüümi abil), siseneb järgmine tRNA molekul , tuues kaasa järgmisele koodonile vastava aminohappe, tRNA otste küljes olevate aminohapete vahele sünteesitakse peptiidside, dipeptiid vabaneb initsiaator tarnast ja jääb viimasena sisenenud RNA külge, kestab kuni jõuab stoppkoodonini, sellega seostub terminatsiooni ensüüm, mis vabastab kõik reaktsiooni osapooled (valguahela, tRNA, mRNA, ribosoomid) Polüsoom- mRNAga seotud ribosoomide kogum, milles sünteesitakse ühesuguse aminohappelise järjestusega valke Antikoodon- tRNA 3 nolekuli, mis komplementaarsed mRNA koodoniga Geenide avaldumine- geen on avaldunud, kui on toimunud transkriptsioon (korraga avalduvad
Seriinijäägi fosforüleerimine toimub pärast seriini lülitamist polüpeptiidahelasse. Seriini fosforüleerimine ATP poolt kas aktiveerib või passiveerib valku. 43. Millist polümeeri struktuuri tasandit määratakse sekveneerimise abil? Sekveneerimise abil määratakse primaarstruktuuri. 44. Kas peptiidsideme ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine? Põhjendage. Ei ole, sest peptiidsidemel on suuresti kaksiksideme iseloom. 45. Joonistage toodud aminohapete baasil dipeptiid transkonfiguratsioonis. (võivad olla erinevad aminohapped). 46. Näidake (noolega) milliste sidemete ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine. Polüpeptiidahela pöörlemine on võimalik ainult N-Ca ja Ca-C sidemete ümber. Pöörlemise nurgad on vastavate sidemete ümber tähistatud kui fii ja psii nurgad. Joonisel on noolega näidatud positiivse pöörlemise suund. Juhul kui vaatame pöörlemist võimaldavale sidemele
Muudavad kahjutuks haigustekitavaid mikroobe Osalevad organismide liikumisel Valgusünteesi etapid: 1. mRNA ühineb ribosoomiga 2. mRNA molekuli initsiaatorkoodoniga (AUG) seondub esimene tRNA molekul (antikoodoniga UAC) 3. Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmise mRNA koodonile vastava aminohappe 4. Ribosoomis kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminoapete vahel sünteesitakse ensüümide abil peptiidside 5. Dipeptiid vabaneb initsiaator-tRNA-st ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge 6. tRNA nihkub koos mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi uuele (kolmandale) tRNA-le 7. Ribosoomi siseneb kolmas tRNA 8. Kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahel sünteesitakse peptiidside 9. Translatsioon lõpeb kui ribosoom jõuab üheni kolmest stoppkoodonist (UAG, UGA, UAA) 10
lahknevad selle möödumisel. 19. Translatsioon ehk valgusüntees on mRNA-lt geneetilise koodi vahendusel valgu süntees, mis toimub ribosoomis. mRNA seostub ribosoomiga mRNA initsiaatorkoodoniga AUG ühineb esimene tRNA molekul (antikoodinoga UAC) Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa mRNA koodonile vastava aminohappe Kahe aminohappe vahel sünteesitakse peptiidside Dipeptiid vabaneb initsiaator tRNA-lt ja jääb teisena sisenenud tRNA molekuli külge tRNA nihkub koos mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi kolmandale tRNA-le Siseneb kolmas RNA Sünteesitakse peptiidside Protssess jätkub Translatsioon lõppeb stoppkoodoniga UAG, UGA või UAA. Sünteesitud polüpeptiid ehk valk vabaneb, eralduvad ribosoomi alamüksused ja mRNA. 20
aminohape Met. Aminohappe ühinemisel tRNA-ga kasutatakse ATP energiat. tRNA, mis ühineb initsiaatorkoodoniga, nim. initsiaator-tRNA-ks. tRNA kolme nukleotiidi, mis on komplementaarsed mRNA koodoniga nimetatakse antikoodoniks. 3. Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, toob endaga kaasa järgmisele koodonile vastava aminohappe 4. tRNA molekulide aminohapete vahele sünteesitakse peptiidside ensüümide abil. 5. moodustunud kahest aminohappest koosnev ühend (dipeptiid) vabaneb initsiaator- tRNA-st ning jääb viimasena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. Aminohappeta tRNA väljub ribosoomist. 6. tRNA nihkub koos temaga seotud mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi. Uus tRNA pääseb ribosoomi, seostub komplementaarselt, aminohapete vahele sünteesitakse jälle 14 peptiidside. Tripeptiid jääb viimasena sisenenud tRNA molekuli külge, aminohappeta tRNA väljub. 7
sisalduvale eeskirjale (c=g, a=u). Valgusünteesi etapid: 1. mRNA ühineb ribosoomiga 2. mRNA molekuli initsiaatorkoodoniga (AUG) seondub esimene tRNA molekul (antikoodoniga UAC) 3. Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmise mRNA koodonile vastava aminohappe 4. Ribosoomis kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminoapete vahel sünteesitakse ensüümide abil peptiidside 5. Dipeptiid vabaneb initsiaator-tRNA-st ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge 6. tRNA nihkub koos mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi uuele (kolmandale) tRNA-le 7. Ribosoomi siseneb kolmas tRNA 8. Kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahel sünteesitakse peptiidside 9. Translatsioon lõpeb kui ribosoom jõuab üheni kolmest stoppkoodonist (UAG, UGA, UAA) 10
koostisse Iga mRNA molekul on varustatud nii algus-(AUG - metioniin) kui ka lõppkoodoniga (AGU; UAA; UAG – neile ei vasta ükski aminohape). Translatsiooni etapid: 1) mRNA ühineb ribosoomiga 2) mRNA molekuli alguskoodoniga seondub esimene tRNA molekul, millega on ühendatud aminohape metioniin. 3) ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmise mRNA koodonile vastava aminohappe 4) aminohapete vahel sünteesitakse ensüümide abil peptiidside 5) dipeptiid vabaneb algus-tRNA’st ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge 6) tRNA nihkub koos mRNA’ga ribosoomi suhtes edasi ja teem ruumi uuele tRNA’le 7) uus tRNA siseneb ja tekib uus peptiidside 8) protsess järkub kuni ribosoom jõuab stoppkoodonini 9) sünteesitud polüpeptiid (valk) vabaneb, eralduvad ribosoomi alamüksused ja mRNA https://www.youtube.com/watch?v=2zAGAmTkZNY DNA ja evolutsioon Evolutsioon ei hooli indiviidist, vaid populatsiooni arvust.
· Pöörlemine ümber sideme on takistatud · Pikkus 1,32 Å, mis on üksik- ja kaksiksideme vahel · Puudub laeng. III. VALGU STRUKTUUR, ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL. (Õpik lk 45-58) 1. Üldine iseloomustus molekulide suurus, makrostruktuur, mono- ja oligomeerse valgu mõiste. Peptiid on molekul, mis koosneb kahest või enamast aminohappejäägist, mis on omavahel ühendatud peptiidsidemetega. Sõltuvalt jääkide arvust nimetatakse peptiide: 2 jääki dipeptiid 3 jääki tripeptiid 12-20 jääki oligopeptiid 20 -100 jääki polüpeptiid >100 jääki Mr>10 000, valk Valgud koosnevad ühest või mitmest polüpeptiidahelast: Monomeerne valk üks polüpeptiidahel; Multimeernevalk mitu polüpeptiidahelat 2. Lihtvalgud ja konjugeeritud e. liitvalgud mõisted, liitvalkude prosteetilised rühmad. Lihtvalgud koosnevad ainult aminohapetest Liitvalgud sisaldavad lisaks mitteaminohappelist osa:
aminohape Met. Aminohappe ühinemisel tRNA-ga kasutatakse ATP energiat. tRNA, mis ühineb initsiaatorkoodoniga, nim. initsiaator-tRNA-ks. tRNA kolme nukleotiidi, mis on komplementaarsed mRNA koodoniga nimetatakse antikoodoniks. 3. Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, toob endaga kaasa järgmisele koodonile vastava aminohappe 4. tRNA molekulide aminohapete vahele sünteesitakse peptiidside ensüümide abil. 5. moodustunud kahest aminohappest koosnev ühend (dipeptiid) vabaneb initsiaator-tRNA-st ning jääb viimasena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. Aminohappeta tRNA väljub ribosoomist. 6. tRNA nihkub koos temaga seotud mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi. Uus tRNA pääseb ribosoomi, seostub komplementaarselt, aminohapete vahele sünteesitakse jälle peptiidside. Tripeptiid jääb viimasena sisenenud tRNA molekuli külge, aminohappeta tRNA väljub. 7. Protsess kestab seni, kuni järg jõuab stoppkoodonini
automatiseeritav Süntees toimub karbonüülotsast aminootsani, kuigi rakkudes toimub see vastupidi. Aminokaitstud AH seotakse kov. tahkele kandjale (ristseotud polüstüreenkuulikesed), amiid- või estersidemega. Kaitsev aminorühm eemaldatakse Reaktsioon järgmine AH karboksüülrühmaga, mis on aminokaitstud (võimalik vaid selline reaktsioon). Tulemus: dipeptiid. Tsüklit korratakse sobiva pikkusega peptiidi saamiseni. “Sega ja jaga” meetod. Eesmärk: sünteesida kõik võimalikud tripeptiidid kolmest AH-st. I. siduda iga AH kandjale II. segada kõik kandjad kokku ja kagada kolmeks võrdseks osaks III. iga osa reaktsioon erineva aminohappega (dipeptiidi saamine) IV. segada kõik ühendid ja jagada võrdselt kolme ossa V. iga osa reaktsioon erineva aminohappega
41. Ligikaudu mitu erinevat valku on inimeses? 50000 42. Teatud juhtudel võib valkudes esineda fosforüleeritud seriinijääk. Kas seriinijäägi fosforüleerimine toimu enne või pärast seriini lülitamist polüpeptiidahelasse? Pärast seriini lülitamist 43. Millist polümeeri struktuuri tasandit määratakse sekveneerimise abil? Primaar 44. Kas peptiidsideme ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine? Põhjendage. Ei ole 45. Joonistage toodud aminohapete baasil dipeptiid trans konfiguratsioonis ?? 46. Näidake (noolega) milliste sidemete ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine. Polüpeptiidahela pöörlemine on võimalik ainult N - C ja C C sidemete ümber 47. . Millised regulaarsed interaktsioonid stabiliseerivad valkude sekundaarstruktuuri elemente? Vesiniksidemed 48. Mitu aminohappejääki tuleb keskmiselt ühe -heeliksi pöörde kohta? 3,6 49
Peptiidid - nende ehitus ja liigitus. Ehitus:Koosnevad peptiidsidemega seostunud aminohappejääkidest. Peptiidide molekulides on eriti oluline aminohapete ühinemise järjekord. Liigitus: -Oligopeptiidid(2-20 aminohappejääki) -Polüpeptidid (25-50 aminohappejääki) -üle 50 aminohappejäägi sisaldavatpolüpeptiidi nm juba valguk. -Vastavalt aminohappejääkide sisaldusele: -Dipeptiid -Tripeptiid -tetrapeptiid jne Aminohapete ja peptiidide biofunktsioonid ja tähtsus organismis. Aminohapped-Ehitusüksus-ensüümid,valgud, hormoonid. -Energeetiline funktsioon -Eelühendid paljude biomolekulide sünteesil(nt:hormoonid, süsivesikud) Tähtsus: DNA sisaldab elu koodi, aminohapped aga omakorda väljendavad seda koodi.
Polüpeptiidahela terminatsioon- vabaneb sünteesitud valk ribosoomist. Valgusünteesi põhisüdmused: mRNA ühineb ribosoomiga mRNA molekuli initsiaatorkoodoniga seondub esimene tRNA molekul (esimene aminohape on Metioniin) ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmisele mRNAle vastava aminohappe ribosoomis kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahel sünteesitakse ensüümide abil peptiidside dipeptiid vabaneb initsiaator- tRNAst ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge tRNA nihkub koos mRNAga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi uuele tRNAle ribosoomi siseneb kolmas tRNA sünteesitakse peptiidside toimuvad samad protsessid... translatsioon lõpeb kui jõuab üheni stoppkoodonist (UAG, UGA, UAA) sünteesitud polüpeptiid vabaneb, eralduvad ribosoomi alamüksused ja mRNA
fosforüleerimine toimub enne või pärast seriini lülitamist polüpeptiidahelasse? 43. Millist polümeeri struktuuri tasandit määratakse sekveneerimise abil? a) primaar b) sekundaar c) tertsiaar d) kvaternaar 44. Kas peptiidsideme ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine? Põhjendage. V: Kuna peptiidsidemel on suuresti kaksiksideme iseloom, siis ei ole peptiidsidemes C-N vahelise sideme ümber võimalik aatomite vaba pöörlemine. 45. Joonistage toodud aminohapete baasil dipeptiid trans konfiguratsioonis. (võivad olla erinevad aminohapped). Histidiin fenüülalaliin 46. Näidake (noolega) milliste sidemete ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine. Vabapöörlemine on võimalik kahe sideme ümber. 47. Millised regulaarsed interaktsioonid stabiliseerivad valkude sekundaarstruktuuri elemente? a) kovalentsed sidemed b) elektrostaatiline interaktsioon c) vesiniksidemed 48
makroergilisi nukleotiide (ATP, GTP). 1. mRNA seondub ribosoomiga. mRNA initsiaatorkoodoniga seondub tRNA molekul (initsiaatortRNA), millega on ühendatud esimene AH (Met). tRNA seondub tsütoplasmas kindla AH-ga (vaja ATP-d). tRNA seondub mRNA-ga komplementaarsusprintsiibi alusel (antikoodon, mis on komplementaarne koodoniga). Siseneb ribosoomi ja mRNA-le seondub järgmine tRNA, kui antikoodon on komplementaarne koodoniga. 2. Nüüd sünteesitakse AH vahele peptiidside. Dipeptiid vabaneb initsiaator tRNA-st ja jääb viimati seondunud tRNA molekuli külge. Initsiaator-tRNA kaotas oma AH ja lahkub. tRNA koos temaga seotud mRNA-ga nihkuvad ribosoomi suhtes edasi. Uus tRNA saab ribosoomi tulla. Jätkub seni, kuni jõutakse stoppkoodonini. Tuleb spets ensüüm ja translatsioonikomponendid vabanevad. 11. Geneetiline kood ja selle põhiomadused mRNA nukleotiidiline järjestus määrab ära ühe valgu aminohappelise järjestue
andmeid pole. Et tegemist on valkudega, on potentsiaalsete kõrvaltoimete, näiteks allergiliste reaktsioonide avaldumine, nende kestval ja liigtarbimisel täiesti reaalne. Sünteetilistest magusamaitselistest peptiididest on keskne aspartaam (E951), mis on noorim uustulnuk kunstlike magusainete turul. Alates 1981. aastast, millal aspartaami lubati ametlikult magusainena kasutada, on selle ühendi võidukäik olnud üliedukas. Keemiliselt loomuselt on aspartaam dipeptiid, mis koosneb kahest aminohappejäägist: asparagiinhappest ja metüülitud karboksüülrühmaga fenüülalaniinist. Eraldi võetuna ei oskaks neid aminohappeid küll magususega seostada. Nimelt, üks neist on kibeda maitsega, teine aga hoopis maitsetu. Nende koostoime dipeptiidina suudab aga korda saata tõelise maitseime, sest aspartaam on keskmiselt ligi kakssada korda sahharoosist magusam. Aspartaami metabolismis on olulised järgmised protsessid. Esiteks toimub
Kas seriinijäägi fosforüleerimine toimu enne või pärast seriini lülitamist polüpeptiidahelasse? Pärast seriini lülitamist polüpeptiidahelasse. Seriini fosforüleerimine ATP poolt kas aktiveerib või passiveerib valku, näit. glükogeeni fosforülaasi. 43.(138) Millist polümeeri struktuuri tasandit määratakse sekveneerimise abil? a) primaar 45.(140) Kas peptiidsideme ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine? ei ole 46.(141) Joonistage toodud aminohapete baasil dipeptiid trans konfiguratsioonis. Sarnaselt C=C kaksiksidemele võivad ka peptiidsidemega külgnevad koplanaarsed grupid asetseda teineteise suhtes kas, cis või trans konfiguratsioonis. Peptiidside on oma struktuurilt planaarne ja eelistatud on peptiidsideme trans vorm. Cissamal "pool", Transdiagonaalis erinevatel "pooltel" 48.(143) Millised regulaarsed interaktsioonid stabiliseerivad valkude sekundaarstruktuuri elemente? c) vesiniksidemed 49
1997 tuvastati imetajatel, Bruce Beutler 1998 TLR 4 ja LPS seos –Nobeli preemia 2011 a. Käivitavad NF-κB ja MAP kinaaside aktivatsiooni raja Osa raku välismembraanil-osa endosomaalselt N-Formylmethionin MiIline on tähtsus eukarüootidele? Scavenger (prügivedaja, raisasööja, püüdur) retseptorid inimesel Tsütoplasmaatilised PPR (pattern recognition receptors) NOD –(Nucleotide oligomerization domain) retseptorid . Üle 20 imetajatel (NOD2-muramüül dipeptiid) RLR retseptorid RNA helikaasid Taimede PPR retseptorid(XA21, FLS2) MBL (mannan-binding lectin) C-reaktiivne valk Komplemendi retseptorid RNA helikaasid RIG-I ja MDA5 RIG-I ja akronüümid immunoloogilistes tekstides RIG-I(retinoic-acid-inducible protein ) retseptorite (tsütosoolsed RNA helikaasid) käivitatud signaalirajad Taimede immuunsüsteemi elemente PAMPS- Pathogen-associated molecular pattern LRR- leucine-rich repeat (leutsiini rikaste kordustega retseptorid)
valku, näit. glükogeeni fosforülaasi. 43.(138) Millist polümeeri struktuuri tasandit määratakse sekveneerimise abil? a) primaar b) sekundaar c) tertsiaar d) kvaternaar 44.(139) Kas joonisel on kujutatud valgu primaar, sekundaar, tertsiaar või kvaternaarstruktuur? (võivad olla erinevad joonised). Vaadake "Valkude struktuur" joonis 7.27 45.(140) Kas peptiidsideme ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine? ei ole 46.(141) Joonistage toodud aminohapete baasil dipeptiid trans konfiguratsioonis. (võivad olla erinevad aminohapped). Sarnaselt C=C kaksiksidemele võivad ka peptiidsidemega külgnevad koplanaarsed grupid asetseda teineteise suhtes kas, cis või trans konfiguratsioonis. Peptiidside on oma struktuurilt planaarne ja eelistatud on peptiidsideme trans vorm. Cissamal "pool", Transdiagonaalis erinevatel "pooltel" 47.(142) Näidake (noolega) milliste sidemete ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine. Joonis 7.3
Translatsioon toimub nii eel- kui päristuumsetes rakkudes. Aga need erinevad omavahel. Koodon- mRNA. Antikoodon-tRNA. Valgusünteesi etapid. 1.mRNA ühineb ribosoomiga. 2. mRNA initsiaatorkoodoniga (AUG) seondub esimene tRNA molekul (antikoodoniga UAC) 3.ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmise mRNA koodonile vastava aminohappe. 4.Ribosoomis kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahel sünteesitakse ensüümide abil peptiidside. 5.Dipeptiid vabaneb initsiaator-tRNA-st ning jääb teisena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. 6. tRNA nihkub koos mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi uuele (kolmandale) tRNA-le. 7. Ribosoomi siseneb kolmas tRNA. 8. Kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahel sünteesitakse peptiidside. 9. Translatsioon lõppeb, kui ribosoom jõuab ühe stoppkoodinini. 10. Sünteesitud polüpeptiid vabaneb, eralduvad ribosoomi alamüksused ja mRNA. Viirused.
annaabi.ee 
