"chaperoninid" - 1 õppematerjal

Molekulaar - ja rakubioloogia I kontrolltöö kordamisküsimused

Kaitstes niimoodi valku kuni produktiivse pakkimiseni. Edasise ATP hüdrolüüsi kiirenemise eest vastutavad co-chaperonid (eukarüootides Hsp 40). Kui terve valk on sünteesitud, stimuleerib nukleotiidvahetus faktor ADP vabanenemist ja uue ATP seondumist Hsp 70-le, muutes sellega ta afiinsuse valguga madalaks – valk vabaneb. Rohkem kui 85% eukarüootsetest valkudest kasutavad seda rada valkude kokkupakkimisel. 13 GroEL molekulaarne mehhanism valkude pakkimisel Gro EL ehk Hsp60 Chaperoninid on seotud valkude pakkimisega. On kahte sorti – klass I, kuhu kuuluvad bakteriaalsed ning kloroplastides ja mitokondrites paiknevad ning klass II, mis on eukarüootsed tsütosoolsed. Chaperoninid moodustavad kambrikese, kuhu sisse pääseb voltimata valk, mis pannakse seal ATP hüdrolüüsi abil õigesse konformatsiooni ja pakitud valk vabaneb. Bakteriaalse chaperonini moodustavad Hsp60 ehk GroEL. GroEL valgud koosnevad 14/8 subühikust (55 kDa). ATPaasid, kasutavad energiat