Just nende rühmade varieeruvus tagab individuaalsete valkude struktuursed ja funktsionaalsed iseärasused. Aminohapped on polüpeptiidahelas ühendatud kovalentselt, peptiidsidemete kaudu. Peptiidside kahe aminohappe vahel moodustub ühe aminohappe aminorühma ja teise aminohappe karboksüülrühma reageerimisel. Peptiidsideme moodustumisel eraldub vee molekul. Valkude funktsiooni seisukohalt on oluline nende ruumiline struktuur. Polüpeptiidahela primaarstruktuuri kirjeldab tema aminohappelin järjestus. Polüpeptiidahelasse lülitunud aminohapped võivad molekulisiseselt omavahel mitmel viisil interakteeruda (moodustuvad vesiniksidemed ja disulfiidsillad, mittepolaarsete gruppide vahel tekivad hüdrofoobsed interaktsioonid, olulised on ka Van der Waalsi interaktsioonid lähestikku paiknevate aatomite vahel). Polüpeptiidahelate sekundaarstruktuuris on kõige tavalisemaks -heeliksite (-helixes) ja -lehede (-sheets) moodustumine vesiniksidemete abil
Just nende rühmade varieeruvus tagab individuaalsete valkude struktuursed ja funktsionaalsed iseärasused. Aminohapped on polüpeptiidahelas ühendatud kovalentselt, peptiidsidemete kaudu. Peptiidside kahe aminohappe vahel moodustub ühe aminohappe aminorühma ja teise aminohappe karboksüülrühma reageerimisel. Peptiidsideme moodustumisel eraldub vee molekul. Valkude funktsiooni seisukohalt on oluline nende ruumiline struktuur. Polüpeptiidahela primaarstruktuuri kirjeldab tema aminohappelin järjestus. Polüpeptiidahelasse lülitunud aminohapped võivad molekulisiseselt omavahel mitmel viisil interakteeruda (moodustuvad vesiniksidemed ja disulfiidsillad, mittepolaarsete gruppide vahel tekivad hüdrofoobsed interaktsioonid, olulised on ka Van der Waalsi interaktsioonid lähestikku paiknevate aatomite vahel). Polüpeptiidahelate sekundaarstruktuuris on kõige tavalisemaks -heeliksite (-helixes) ja -lehede (-sheets) moodustumine vesiniksidemete abil
annaabi.ee 
