Esialgne valgudomääni struktuur saavutatakse mõne sekundi jooksul- molten globule struktuur Valgusünteesi aeg keskmise valgu jaoks minutites, seega pakkimine suures osas toimunud valgudomääni sünteesi lõpuks Tsütokroom b562 foldimine Ilma chaperonideta toimuks paljude valgudomäänide vahestruktuuride agregatsioon in vivo valkude pakkimist viivad läbi chaperonid Hsp 70 molekulaarne mehanism Molekulaarsed chaperonid on ATPaasid Hsp70-tsütosoolne Bip- ER Dnak- bakteriaalne homoloog Hsp 40- chaperonid, mis on kompleksis Hsp70-ga >85% eukarüootsetest valkudest kasutavad seda rada foldimisel GroEL struktuur GroEL/TCiP valgud koosnevad 14/8 subühikust (55 kDa) ATPaasid, kasutavad energiat valkude korrektseks foldimiseks GroEL molekulaarne mehanism
Valgu renaturatsioon on valgu kõrgema struktuuri taastumine detergendi, rõhu, reagendi vms abil. 9. Valkude natiivne pakkimine, chaperonid. Valkude kõrgemad struktuurid on kodeeritud tema järjestuses. Valkude pakkimine natiivseteks toimub posttransaltsiooniliselt.Pakkimine algab vahetult pärast polüpeptiidi väljumist ribosoomist. Efektiivsus on tagatud spetsiaalsete valkude molekulaarsete tsaperonidega. Ilma tsaperonideta toimuks paljude valgudomeenide vahestruktuuride agregatsioon. Eukarüüootidel vähemalt 2 suuremat klassi chaperone Hsp60 ja Hsp70. 10. Hsp70 molekulaarne mehhanism valkude pakkimisel. Hsp70 tunneb ära uute sünteesitud peptiidahelate kokkupakkimata piirkonnad, eriti hüdrofoobsed alad. Ta seondub nendele piirkondadele ning kaitseb neid kuni produktiivse kokkupakkimiseni. 11. GroEL molekulaarne mehhanism valkude pakkimisel.
saavutama natiivse 3D struktuuri; -valk peab siduma kofaktorid; -valgud modifitseeritakse ensümaatiliselt; -valgud peavad komplekseeruma teiste alaühikutega Valkude kõrgemad struktuurid on kodeeritud tema järjestuses. Valkude pakkimine natiivseteks toimub posttransaltsiooniliselt. Pakkimine algab vahetult pärast polüpeptiidi väljumist ribosoomist. Efektiivsus on tagatud spetsiaalsete valkude – molekulaarsete tšaperonidega. Ilma tšaperonideta toimuks paljude valgudomeenide vahestruktuuride agregatsioon. Eukarüüootidel vähemalt 2 suuremat klassi chaperone – Hsp60 ja Hsp70. Nende perekondade liikmed on funktsionaalsed erinevates organellides: Hsp 70- toimib valgu varajases eas; Hsp 60- toimib pärast valgusünteesi lõppu Hsp=heat shock proteins Võib kujutada skeletina, „Ball and stick“ , koos sekundaarstruktuuri elementidega, pinnalaengu jaotusega. 12 Hsp 70 molekulaarne mehhanism valkude pakkimisel Valke aitavad õigesti pakkida molekulaarsed chaperonid
annaabi.ee 
