of molecules, the cellular retinol- and RA-binding proteins (CRBPs and CRABPs), which may modulate the accessibility of RA to the receptors. Representatives of each binding protein also show spatially restricted patterns of expression in the embryo. The complexity of retinoid action was demonstrated further by the recent finding that specific interactions between RARs and other nuclear proteins, including the thyroid hormone receptors and AP-1 transcription factor, can modulate their transcriptional activity. Retinoic Acid receptors (RARs) are nuclear receptors related to the steroid and thyroid hormone Receptors, a family of proteins that function as ligand-dependent transcription factors. Several loci encoding RAR isoforms have been identified in mammals - RAR- alpha, -beta and gamma - as well as novel nuclear receptors known as RXR (Retinoid X receptor), which are distantly related to RARs and respond to high concentrations of RA.
Histone acetyltransferases (HATs) are enzymes that acetylate conserved lysine amino acids on histone proteins by transferring an acetyl group from acetyl CoA to form -N-acetyllysine. DNA is wrapped around histones, and by transferring an acetyl group to the histones, genes can be turned on and off. Histone acetylation increases gene expression. In general, histone acetylation is linked to transcriptional activation and associated with euchromatin. Jaguneb A tüüpi (nukleosoomis) ja B tüüpi (tsütoplasmasa) HAT'deks. · Transkriptsioon on matriitssüntees, mille käigus sünteesitakse DNA molekuli ühe ahela nukleotiidse järjestusega komplementaarne RNA molekul. Protsess toimub rakutuumas interfaasi ajal. Seda viib läbi ensüüm RNA-polümeraas, mis peab transkriptsiooni alustamiseks seostuma vastava geeni algusosaga
kompleks (ingl-k. RNA-induced scilencing complex), kuhu kuulub ka Argonaut. RISC kompleks represseerib translatsiooni või lagundab mRNA RNA interferents, mille kutsuvad esile siRNA-d (mRNA lagundamine või heterokromatiniseerumine).siRNA-d (ingl.k. small interfering RNAs) on väiksed (~ 23 nukleotiidipaari) kaheahelalised RNA-d, mis tekivad Dicer’i toimel. Tekib kas RISC kompleks või RITS (ingl.k. RNA-induced transcriptional silencing) kompleks. RITS metüleerib histoone, DNA-d ning transkriptsioon peatub (heterokomatiseerimine) Pikkade mittekodeerivate RNA-de ja piRNA-de osa geeniekspressiooni kontrollis. lncRNA-d (ingl.k. long noncoding RNA) kodeeritakse RNA polümeraas II poolt, neil on cap- struktuur, polü-A saba ja nad on sageli splaissitud Seovad kokku valke, is juhivad sama protsessi, kontrollivad geenide transkriptsiooni samal kromosoomil (cis) või teisel kromosoomil (trans)
kuulumata. 54 võimaldab RNA polümeraasil seonduda spetsiifiliselt promootoriga, kuid sellest ei piisa avatud kompleksi tekkeks. Avatud kompleksi moodustumiseks on vajalik RNA polümeraasi interaktsioon aktivaatorvalguga ja ATP hüdrolüüs. Ilma aktivaatorita on promootor inaktiivne. Seega on 54-sõltuvad geenid kas vaikivas olekus või kõrgel tasemel ekspresseeritud. Transkriptsiooni võimendajad (enhancers) Bakterites kirjeldati transkriptsiooni võimendajaid (transcriptional enhancers TE) esmakordselt 1986. a. Enne seda arvati, et TE-d on iseloomulikud ainult eukarüootsele rakule. TE-dele on iseloomulik, et nad: 1) toimivad distantsi tagant; 2) võivad paikneda nii promootori ees kui taga; 3) toimivad sõltumatult nende orientatsioonist. TE-dele seonduvad transkriptsiooni aktivaatorid (enhancer binding protein EBP). Enamasti seonduvad EBP-d promootorist 70 - 150 bp ülespoole. On ka erandeid. Näiteks RocR, mis reguleerib B. subtilise
The char- sakei, is rapidly consumed in meat, while acterization of catalase and superoxide dis- adenosine and inosine are abundant, reaching mutase in S. carnosus and S. xylosus has been twice the concentration of glucose. In addi- reported. The catalase gene katA of S. xylosus tion (as shown in Fig. 10.1), L. sakei harbors has been studied in detail (Barrière et al. genes coding for adenosine deaminase, 2001a, b, 2002). Transcriptional activity of Starter Cultures for Meat Fermentation 207 LIPIDS PROTEINS GLYCOGEN ATP GLUCOSE NITRATE O2 lipase