Molekulaarne ja rakenduslik immunoloogia
polüpeptiidsest ahelast. Kerged (L-) ahelad koosnevad 212 aminohappejäägist, nende molekulaarmass
on 25 kDa. Nad on identsed kõikidel Ig klassidel. Rasked (H-) ahelad koosnevad 450
aminohappejäägist, nende molekulaarmas on 50-77 kDa. Nad on erinevad Ig erinevatel klasidel ja
alaklassidel.
Igal L-ahelal on 2 disulfiidsidet ja igal H-ahelal on 4 disulfiidsidet (-S-S-). Iga disulfiidside suleb sõlmust,
mis koosneb 60-70 aminohappejäägist. Peptiidsilmus, mis on suletud peptiidsideme abil, moodustab
domeeni. Domeenis on kokku u 110 aminohappejääki.
Mõlematel ahelatel (L ja H) on üks varieeruv regioon e domeen (VH, VL), mille aminohappeline koostis
varieerub, sellepärast on see regioon võimeline seonduma erinevate antigeenidega. Hüpervarieeruv
regioon - varieeruva regiooni alad, mis omavad erilist variaabelsust, moodustavad immunoglobuliini
antigeeniga seostuva ala ja koosnevad CDR1-CDR3-st (complementarity determing regions).