· Globulaarsed valgud: Struktuuride tüübid: · Antiparalleelse alfa-helikaalse struktuuriga valgud · Paralleelse või segatüüpi beeta-leht struktuuriga valgud · Antiparalleelse beeta-leht struktuuriga valgud · Metalli- ja disulfiidirikkad valgud Pakkimise põhimõtted: · Peptiidahel peab pakkimisel arvestama piirangutega, mis tulenevad tema struktuurist · Peptiidahel pakitakse nii, et hüdrofoobsed jäägid peidetakse gloobuli sisemusse, millega väheneb nende kontakt veega. · Peptiidahelal, mis koosneb L aminohapetest, on kalduvus ,,parema käe pöördele" · Alfa-heeliksid ja beeta-lehed pakitakse sageli kihtidena, kus hüdrofoobsed jäägid on peidetud kihtide vahele · Kihtide välisküljed on kaetud kõige polaarsemate jääkidega, mis eelistatult interakteeruvad veega. Pakkimise etapid: 1. Kiire ja pöörduv lokaalsete sekundaarsete struktuuride moodustumine 2. Domeenide moodustumine kooperatiivse agregatsiooni teel pakkimistsentrite ümber 3
lähestikku asuvate aminohappejääkide peptiidsideme amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vaheliste vesiniksidemete poolt. 3,6 jääki pöörde kohta; tõus jäägi kohta: 1,5 Å β-leht – tavaliselt 5-8 aminohapet pikad, kõrvutiasetsevad ja omavahel vesiniksidemetega seotud järjestuselõigud. On kas paralleelsed (samasuunalised) või antiparalleelsed (vastassuunalised). Tõus jäägi kohta 3,47 Å (antiparal.); 3,25 Å (paral.) β-pööre – võimaldab peptiidahelal suunda muuta, ühe karbonüülrühma O on seotus vesinisidemega kolmanda jäägi amiidrühma vesinikuga, Pro+Gly Amfipaatne heeliks – kus hüdrofoobsede jäägid on klasterdunud hüdrofiilsetele diametraalselt (nn. coiled-coil kõremate struktuuride teke) 7 Valgu struktuuride kujutamise viisid Põhiskelett (C-back bone), põhiskelett koos kõrvalahelatega, lintstruktuur, ruumitäitev struktuur.
aminohappejääkide peptiidsideme amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vaheliste vesiniksidemete poolt. 3,6 jääki pöörde kohta; tõus jäägi kohta: 1,5 Å -leht kõrvutiasetsevad ja omavahel vesiniksidemetega seotud järjestuselõigud. On kas paralleelsed (samasuunalised) või antiparalleelsed (vastassuunalised). Tõus jäägi kohta 3,47 Å (antiparal.); 3,25 Å (paral.) -pööre võimaldab peptiidahelal suunda muuta, ühe aminohappejäägi karbonüülrühma O on seotud vesiniksidemega kolmanda jäägi amiidrühma vesinikuga. -kink ja mõhk. 2. Tertsiaarstruktuur on kogu polüpeptiidahela kolmemõõtmeline struktuur. Valgud pakitakse nii, et tekiksid kõige stabiilsemad struktuurid (palju vesiniksidemeid ja minimaalne kontakt solvendiga), alfa-heeliksid ja beeta- lehed pakitakse sageli tihedalt üksteise kõrvale. Jagunevad kahte põhiklassi: kiud- ja globulaarsed valgud.
seotud järjestuse lõigud on kas paralleelsed (samasuunalised) või antiparalleelsed (vastassuunalised) Tõus jäägi kohta: 3,47 Å (antiparalleelne) ja 3,25 Å (paralleelne) Iga ahelat beeta lehes võib vaadelda nagu -heeliksit, milles 2 jääki ühte pöörde kohta pöörded (beta turns, beta bends) võimaldab peptiidahelal suunda muuta, ühe aminohappejäägi karbonüülrühma O on seotud H-sideme abil kolmanda jäägi amiidrühma Hga, -pöörde tekkel domineerivad jäägid on proliin (tsükliline struktuur ja fikseeritud ) ja glütsiin (väike). mõhk või kink (beta bulge) klassikaline, G-1 kink ja lai mõhk. LIISI KINK 17
annaabi.ee 
