Valgud täidavad erinevaid funktsioone tänu iseloomulikele ruumilistele struktuuridele, mis tulenevad valkude primaarsest struktuurist, st aminohapete valikust ja järjestusest polüpeptiidahelas. Ahela lokaalset korrapärastumist iseloomustab sekundaarne struktuur, kogu valgumolekuli kolmemõõtmelise struktuuri iseloomustamiseks kasutatakse tertsiaarset struktuuri. Kui valgumolekul koosneb enam kui ühest polüpeptiidahelast, st koosneb osamolekulidest e subühikutest, siis nimetatakse valku oligomeerseks ja osamolekulide omavahelist assotsieerumist kirjeldatakse kvaternaarse struktuuri abil. Valgumolekulide ruumilised struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Valgu ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Selle käigus muutuvad või katkevad ruumilist struktuuri moodustavad nõrgad sidemed, kuid säilivad peptiidsidemed.
proteogeenseteks aminohapeteks. Mõningad valgud sisaldavad ka ebaharilikke aminohappeid. Valgud täidavad oma funktsioone tänu iseloomulikele ruumilistele struktuuridele, mis tulenevad primaarstruktuurist ehk aminohapete valikust ja järjestusest polüpeptiidahelas. Sekundaarne struktuur iseloomustab ahela lokaalset korrapärastumist, tertsiaarse struktuuri mõistet kasutatakse kogu valgumolekuli kolmemõõtmelise struktuuri iseloomustamiseks. Osamolekulidest ehk subühikutest koosnevaid valke nimetatakse oligomeerseteks, tal on mitu polüpeptiidahelat. Valgumolekulide ruumilised struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Valgu ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks, mille käigus katkevad või grupeeruvad ümber ruumilist struktuuri fikseerivad nõrgad sidemed, peptiidsidemed aga säiluvad. Valgu denatureerumine võib vähendada tema lahustuvust ja seetõttu võib ta lahusest välja sadeneda
ruumilistele struktuuridele, mis tulenevad primaarsest struktuurist, st aminohapete valikust ja järjestusest polüpeptiidahelas. Ahela lokaalset korrapärastumist iseloomustab sekundaarne struktuur, kogu valgumolekuli kolmemõõtmelise struktuuri iseloomustamiseks kasutatakse tertsiaarse struktuuri mõistet. Kui valgumolekul koosneb enam kui ühest polüpeptiidahelast, st koosneb osamolekulidest e subühikutest, siis nimetatakse valku oligomeerseks ja osamolekulide omavahelist assotsieerumist iseloomustab kvaternaarne struktuur. Näiteks, hemoglobiini molekul koosneb neljast polüpeptiidahelast (osamolekulist) ja omab kvaternaarset struktuuri. Valgumolekulide ruumilised struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Valgu unikaalse ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Selle
proteogeenseteks aminohapeteks. Mõningad valgud sisaldavad lisaks neile ka nn ebaharilikke aminohappeid: hüdroksü-, metüül-, fosforüül- jt derivaate. Valkudel eristatakse peamiselt primaar-, sekundaar-, tertsiaar- ja kvaternaarstruktuure. Primaarstruktuuri puhul on tegu aminohapete järjestusega ahelas. Ahela lokaalset korrapärastumist iseloomustab sekundaarne struktuur, kogu valgumolekuli kolmemõõtmelist struktuuri aga tertsiaarne struktuur. Kui valgumolekul koosneb osamolekulidest, siis tegu on kvaternaarstruktuuriga. Struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Valgu unikaalse ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Selle käigus grupeeruvad ümber või katkevad struktuuridevahelised nõrgad sidemed, kuid säiluvad aminohappeid ühendavad peptiidsidemed. Valgu peptiidsidemete lagunemist nimetatakse valgu hüdrolüüsiks. Valkude kindlakstegemiseks lahustes või bioloogilistes vedelikes kasutatakse mitmeid
proteogeenseteks aminohapeteks. Mõningad valgud sisaldavad lisaks neile ka nn ebaharilikke aminohappeid: hüdroksü-, metüül-, fosforüül- jt derivaate. Valkudel eristatakse peamiselt primaar-, sekundaar-, tertsiaar- ja kvaternaarstruktuure. Primaarstruktuuri puhul on tegu aminohapete järjestusega ahelas. Ahela lokaalset korrapärastumist iseloomustab sekundaarne struktuur, kogu valgumolekuli kolmemõõtmelist struktuuri aga tertsiaarne struktuur. Kui valgumolekul koosneb osamolekulidest, siis tegu on kvaternaarstruktuuriga. Struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Valgu unikaalse ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Selle käigus grupeeruvad ümber või katkevad struktuuridevahelised nõrgad sidemed, kuid säiluvad aminohappeid ühendavad peptiidsidemed. Valgu peptiidsidemete lagunemist nimetatakse valgu hüdrolüüsiks. Valkude kindlakstegemiseks lahustes või bioloogilistes vedelikes kasutatakse mitmeid
Valgud, nagu teisedki biopolümeerid, täidavad oma funktsioone tänu iseloomulikele ruumilistele struktuuridele, mis tulenevad primaarsest struktuurist, st aminohapete valikust ja järjestusest polüpeptiidahelas. Ahela lokaalset korrapärastumist iseloomustab sekundaarne struktuur, kogu valgumolekuli kolmemõõtmelise struktuuri iseloomustamiseks kasutatakse tertsiaarse struktuuri mõistet. Kui valgumolekul koosneb enam kui ühest polüpeptiidahelast, st koosneb osamolekulidest e subühikutest, siis nimetatakse valku oligomeerseks ja osamolekulide omavahelist assotsieerumist iseloomustab kvaternaarne struktuur. Näiteks, hemoglobiini molekul koosneb neljast polüpeptiidahelast (osamolekulist) ja omab kvaternaarset struktuuri. Valgumolekulide ruumilised struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Valgu unikaalse ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Selle