50 punkti
Autor soovib selle materjali allalaadimise eest saada 50 punkti.
~ 2 lehte
Lehekülgede arv dokumendis
2009-01-25
Kuupäev, millal dokument üles laeti
38 laadimist
Kokku alla laetud
0 arvamust
Teiste kasutajate poolt lisatud kommentaarid
Janka
Õppematerjali autor
PRIMAARSTRUKTUUR. VALKUDE ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL 14 VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID 16 SISSEJUHATUS ENSÜMOLOOGIASSE 21 ENSÜÜMIKINEETIKA 25 ENSÜÜMIKATALÜÜSI KEEMILISED MEHHANISMID 30 KATALÜÜSI REGULATSIOON 34 MOLEKULAARMOOTORID 43 LIISI KINK 2 BIOKEEMIA test I I. BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 1. Bioelemendid. Bioloogilised makromolekulid
2 transferaasid (funktsionaalsete rühmade ülekanne ühelt molekulilt teisele) 3 hüdrolaasid (keemiliste sidemete katkestamine hüdrolüüsi teel) 4 lüaasid (kaksiksideme teke rühmade kõrvaldamise teel või liitumisreaktsioonid kaksiksidemele) 5 isomeraasid (rühmade ülekanne molekuli piires, isomeersete vormide teke) 6 ligaaside (uute kovalentsete sidemete moodustumine kondensaatsiooni teel ATP energia arvel) 3. Ensümaatilise katalüüsi kirjeldava kiirusvõrrandi esialgsel kujul postuleerisid Michaelis ja Menten. Lihtsamail kujul toimub reaktsioon substraadi (S) ja ensüümi (E) osalusel nii, et alguses moodustub ensüüm-substraat kompleks (ES). See kompleks laguneb järgnevalt produktiks (P) ja vabaks ensüümiks või siis tagasi substraadiks (S): . Substraat seotakse ensüümile nõrkade jõudude toimel vesiniksidemed, van der
Ensüümid lihtsustavad siirdeoleku X ehk aktiveeritud vaheoleku moodustumist. Siirdeolek on ühendil lähteaine ja produkti vahepealne olek, ebastabiilne. Kõrgeim punkt reaktsioonikoordinaadil. Katalüüs aktiveeritud siirdeoleku stabiliseerimine Katalüüsi soodustavad faktorid: 1. Lähedus ja orientatsioon 2. Entroopia vähenemine ES moodustumisel 3. ES destabiliseerimine. Mida suurem ES energia, seda suurem kiirus. ES energia tõstmine antud EX energia korral, tõstab katalüüsi kiirust. ES energia kasvule aitavad kaasa: a) entroopiavähenemine ES moodustumise tulemusena b) ES destabiliseerimine struktuuriliste deformatsioonide, desolvatatsiooni ja elektrostaatiliste efektide tõttu Valgu denaturatsioon nõrkade vastasmõjude katkemine Valgu hüdrolüüs kovalentsete (peptiid)sidemete katkemine Milliste faktorite mõjul valk denatureerub?Valgu denaturatsiooni e. nõrkade vastasmõjude katkemist põhjustavad: ekstreemne pH (happed-alused) ja
G* - reaktsiooni kiirus on määratud aktiviseerimise vaba energia väärtusega 5. Bioloogilise termodünaamika alused. Mida näitab G märk ja arvväärtus? Bioloogilised standardtingimused. Kuidas on seotud G ja G0'? Eksergoonilised ja endergoonilised reaktsioonid. G < 0 spontaanne, eksergooniline reaktsioon; G > 0 mittespontaanne, endergooniline reaktsioon G = 0 tasakaaluline reaktsioon 6. Siirdeseisundi EX# tähendus ensüümireaktsioonis ja selle saavutamine. Katalüüsi soodustavad faktorid. Miks ja kuidas saavutatakse ES kompleksi destabiliseerimine? Siirdeseisund ehk aktiveeritud vaheoleku moodustumine. Siirdeolek on ühendil lähteaine ja produkti vahepealne olek, ebastabiilne. (Kõrgeim punkt reaktsioonikoordinaadil). Katalüüs aktiveeritud siirdeoleku stabiliseerimine. Katalüüsi toimumiseks on vajalik energeetiline barjäär ES kompleksi ja siirdeseisundi kompleksi vahel peab olema väiksem kui barjäär S ja X vahel; Ensüüm peab siduma X
Ensümoloogia alused. Kordamisküsimused Ensüüm kui valk: valgu struktuur, aminohapped, mittekovalentsed interaktsioonid, vesilahused ja unikaalsed vee omadused. Valgu funktsioneerimise tagab tema struktuur. Ensüüm kui katalüsaator: keemiline reaktsioon, termodünaamika, kineetika, katalüüs, mehhanism, ensüümide kasutamine tööstuses. Ensüüm kui bioloogiline katalüsaator: sidustatud reaktsioonid, bioenergeetika, metabolism, regulatsioon, klassifikatsioon ja nomenklatuur. Ensüümid on organismide tööhobused. 1) Ensüümkatalüüsi põhimõisted ja printsiibid + Ensüümkatalüüsi peamised tunnus- jooned. · Ensüümkatalüüs põhineb rangelt füüsikalistel ja keemilistel vastasmõjudel. · Kõik ensüümid on evolutsioonilise arengu produktid ja kujunenud selliseks, nagu me neid täna näeme, evolutsiooni ja loodusliku valiku tulemusel.
Katalüsaator: a) alandab keemilise reaktsiooni aktivatsioonienergiat b) suurendab keemilise reaktsiooni aktivatsioonienergiat c) ei mõjuta keemilise reaktsiooni aktivatsioonienergiat 37. Katalüsaator võib alandada reaktsiooni teel esinevat energeetilist barjääri: a) stabiliseerides üleminekuolekut b) destabiliseerides üleminekuolekut c) muutes reaktsiooni teed d) ei saagi alandada energeetilist barjääri 38. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides elektrostaatilist katalüüsi (füsioloogilises pH vahemikus). Arg, Asp 39. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides üldise happealuse katalüüsi (füsioloogilises pH vahemikus). Histidiini jääk (kindlalt) ja tsüsteiin? 40. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides kovalentset katalüüsi (füsioloogilises pH vahemikus). Ser seriin, Cys tsüsteiin, His histidiin Tihti läbivad katalüüsitud reaktsioonid katalüüsimata reaktsioonidega võrreldes aga sootuks erineva
Ise jääb reaktsiooni lõppedes muutumatule kujule. Keemilisele reaktsioonile vahendaja. Üks katalüsaaatri molekul võib katalüüsida mitmeid reaktsioone, temaga endaga midagi ei juhtu. Miks on reaktsioonide kiirus oluline? Väga vähe reaktsioone organismis, mis pole katalüüsitavad. Elusorganismid omavad kontrolli valkude üle, oma katalüsaatorite üle. Tänu sellele saab omada kontrolli endas toimuvate keemiliste reaktsioonide üle. Kui katalüüsi ei vajaks, poleks võimalik kontrollida. Elu kineetilise kontrolli all. ,,Aeg sai alguse Suurest Paugust, mis enne seda oli, ei tea" Liikumine on asukoha vahetus teise keha suhtes, kui on üks keha, siis järelikult ei saa liikumisest rääkida ja pole ka ajast mõtet rääkida. Keemilise reaktsiooni kiirus Tähiseks v. Millegi muutumine ajas on kiiruse ülddefinitsioon, sisaldab alati aega! Keemiliste reaktsioonide puhul reageerivate ainete kontsentratsioonide muutus ajas
nõrgendades katkema pidavaid keemilisi sidemeid, osaledes reaktsioonimehhanismis ning hiljem taastudes. Kiirendab reaktsiooni alandades aktivatsioonienergiat, kuid ei muuda tasakaalu. Valksubstraatinteraktsioonid ensüümi katalüütilises tsentris Püruvaat –laktaadi dehüdrogenaas –> laktaat Phe, Ser, Lys katalüütiline triaad, toimub kabonüülse hapniku taandamine hüdroksüülrühmaks. Ensüümide regulatsioon Konkurentne pöörduv inhibeerimine - ravim seondub paremini kui substraat ning seetõttu ei ole substraadil enam võimalik seostuda. Reaktsioon on blokeeritud Konkureeriv inhibeerimine - etanooli ja etüleenglükooli koos esinedes eelistab keha etüleenglükooli, kui etanooli hulga suurenedes eelistab jälle etanooli. Mittekonkurentne pöördumatu inhibeerimine - aspiriin atsetüleerib tsüklooksügenaasi pöördumatult.
annaabi.ee 
Sisene Facebook'ga
Sisene Google'ga
Sisene LinkedIn'ga
Kõik kommentaarid