) Liitlipiidid on organismide energiaallikaks. Nende oküdeerimisel vabaneb kaks korda rohkem energiat 38,9 kJ/g kui sama koguse sahhariidide või valkude lagundamisel. Valgud Valgud on aminohapetest moodustunud polümeerid. Aminohapped seotakse omavahel peptiid sidemetega. Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks. 1. Järjest 2. Keerdunud, heeliks, volditi 3. Gloobul 4. Kvarternaarstruktuur Valkude struktuuri võib muuta denaturatsiooniga ja renaturatsiooniga. Valkude ülesanded: 1. Ensüümide funktsioon 2. Ehituslik funktsioon, karvad, kabjad,sõrad 3. Kaitsefunktsioon 4. Regulatoorne funktsioon 5. Liikumisfunktsioon 6. Transportfunktsioon 7. Retseptorfunktsioon 8. Energeetiline funktsioon Nukleiinhape Nukleiinhapped on biopolümeerid, mille monomeerideks on nukleotiidid. DNA ja RNA
Igal aminohappel on : NH2 aminorühm COOH karboksüülrühm Igal aminohappel on erinev ehitus. Valgumolekulis on aminohapped ühendatud peptiitsidemetega. Valgumolekuli struktuurid Primeaarstruktuur: - aminohappeline järjestus valgu molekulis - Primeaar struktuur jääb alati püsima, seda ei saa lõhkuda Sekundaarstruktuur: - valgumolekuli keerdumine heeliksiks - Kõrvuti asetsevate ahelate valtumine Tertsiaalstruktuur: - valgu molekul moodustab gloobuleid Kvarternaarstruktuur: - gloobulid ühinevad - hemoglobiin Denturatsioon valgumolekuli kõrgeimate struktuuride lõhkumine kuni primeaarstruktuurini. Renoturatsioon valgumolekulide kõrgeima järgu struktuuride iseeneslik taastumine. Valgu ülesanded: a)Valgud täidavad organismis ensümaatilist funktsiooni b)Ehitusliku funktsiooni c)Transport funktsiooni d)Retseptor funktsiooni e)Regulatoorset funktsiooni f)Kaitse funktsiooni g)Liikumis- ja energeetilist funktsiooni
· Margariini saadakse taimeõlide reageerimisel vesinikuga. Vesinik liitub kaksiksidemetele ja vedelad taimeõlid muutuvad loomsete rasvade sarnasteks tahketeks rasvadeks. · Rasvad on organismide energia varuained. · Valgud on polümeerid, mis koosnevad aminohapetest. · Valgu struktuurid 1. Primaarstruktuur aminohappeline järjestus 2. Sekundaarstruktuur keerdumine või voltumine 3. Tertsiaarstruktuur gloobulid või fibriilid 4. Kvarternaarstruktuur mitu valku koos. · Valkude omadused - tundlikud keskkonna mõjude suhtes - väga aktiivsed - nii aluste kui ka hapete omadused · Valgud on elusorganismides kõige tähtsamad ühendid. Nad võtavad vahetult osa organismi kasvamisest ja paljunemisest, on organismis ehitusmaterjaliks ja panevad organismi liikuma. · Valgud (küüned ja juuksed) kõrvetades kärssavad. · Tselluloos (paber ja puuvill) põlevad leegiga.
5. regulatoorne 6. kaitse moodustuvad antikehad 7. liikumis lihaste võime kokku tõmbuda ja lõtvuda 8.energeetiline kui nälg siis hakkab keha valke kasutama energia saamiseks 9.varuaine Struktuur primaarne struktuur-aminohapete jada, insulin sekundaarne struktuur- tekib polüpeptiidi keerdumisel heeliksiks ahelate voltimisel, ämblikuniit, looduslik siid, küünte ja juuste valgud tretsiaal struktuur- glookulid,fribiilid ,kollageen kvarternaarstruktuur- liituvad mitu erinevat valgumolekuli,hemoglobiin omadused denaturatsioon-kõrgemat järku struktuur laguneb madalamt järku struktuuriks renaturatsioon-valgud taastavad oma esialgse struktuuri lahustuvus-lahutavad vees, veri, piim, muna ja ei lahustu- juuksed ja küüned happer alused ja temp mõjutavad NUKLEIINHAPPED DNA-desoksüribonukleiinhape, pärandub ainult emaliinipidi, on mitokondrites ülesanded 1. geneetilise info säilitamine 2. annab edasi infot rakujagunemise teel 3
Valkude süntees toimub ribosoomides, paiknevad karedapinnalise tsütoplasma võrgustikus. Valgud jaotatakse: lihtvalgud (munavalge); liitvalgud (koosnevad valgulistest ja mittevalgulistest osadest kromosoomid) Valgustruktuurid: Primaar- e. esmane struktuur: alamiin, glutamiin, lüsiin: ühendatud peptiitsidemetega. Sekundaarne struktuur: ühendatud vesiniksidemega. Tertsiaalstruktuur: keraja kujuga gloobul, nt. antikehad, ensüümid. Kvarternaarstruktuur: koosneb mitmest gloobulist, nt. hemoglobiin. Denaturatsioon valgustruktuuride lõhkumine/hävitamine, nt. muna vahustamisel/praadimisel: võib toimuda mehaanilisel teel, kõrge temperatuuriga, geneetilisel teel, kiirguse toimel. Toimub sekundaarses, kertsiaarses ja kvarternaarses struktuuris. Renaturatsioon valgustruktuuride taastamine Valkude ülesanded: Ensümaatiline ensüümid kiirendavad keemilist reaktsiooni; nt. suus hakkab amülaas lõhustama tärklist. Struktuurne.
ahelate voltumisel. (Juuksed, küüned, siid – fibrillaarsed valgud) Valkude tertsiaalne struktuur, mis on ruumi keerdunud alfa heeliksitest koosnev ja annab ruumilise gloobuli. (Seovad molekulidevahelised tõmbe- ja tõukejõud. Gloobul allub kergesti keskkonna tingimustele – ph, t, soolsus. Gloobulid on enamasti vees lahustuvad.) Kui omavahel ühinevad 2 või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist(kvarternaarstruktuur). Kuidas muutub valkude struktuur? Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keemilised sidemed katkevad. Kaotab kolmandat/teist järku struktuuri – nähtuse nim. denaturatsioon. Valke võivad denatureerida ka mehhaanilised tegurid, happed, raskemetallid, ioniseeriv ja uvkiirgus. Denaturatsioonil ei hävine ainult peptiidsidemed sp. säilitab ka oma esmase struktuuri. Organismides lagundatakse valgu molekulid aminohapeteks vastavate ensüümide toimel
· Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. · Aminohapete rida määrab valguomadused. Sekundaarstruktuur · - heeliks · - struktuur · seotud vesiniksidemetega (kõõluste, kõhrede, juuste, küünte, karvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud.) Tertsiaalstruktuur: · Seotud vesiniksidemetega · Gloobul ensüümid, antikehad, vereplasma valgud · Fibrill verhüübimisvalgud, lihastöös osalevad valgud Kvarternaarstruktuur: · Mitme polüpeptiidi ühinemisel, mitu gloobulit on ühinenud nt hemoglobiin. · Ühendatud vesiniksidemetega. Denaturatsioon ehk valgustruktuuri muutus: · Hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur. (juuste lokkimine, muna vahustamine või praadimine, palaik denaturiseerib inimese kehas haigustekitajaid valke) · Mehhaanilisel teel · Kõrge temperatuuriga · Keemilisel teel · Kiirguse toimel Renaturatsioon: · Kõrgemat järku struktuurid taatuvad
(primaarstruktuuriks) Valgu TEIST JÄRKU STRUKTUUR (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvi kuj. HEELIKSIKS v. kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. (juuksed, ämblikuniit, küüned, siid) Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu KOLMANDAT JÄRKU STRUKTUUR (tertsiaalstruktuur). Enamasti keraja kuj. ning kannab nimetust GLOOBUL. Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, mood. valk, mille puhul räägitakse NELJANDAT JÄRKU STRUKTUURIST (kvarternaarstruktuur). NUKLEIINPROTEIIN: valgu kompleks nukleiinhappega. DENATURATSIOON: valgu kõrgemat järku struktuurid lagunevad, alles jab primaarstruktuur. RENATURATSIOON: denaturatsiooni pöördprotsess. Denaturatsiooni käigus valgu ruumilised struktuurid hävivad, renaturatsiooniga aga taastuvad. VALGUD: ÜLESANDED: ENSÜÜMID- biokeemiliste reaktsioonide kiirust reguleerivad valgud. VITAMIINID- bioaktiivsed madalmolekulaarsed orgaanilised ained.
nimetatakse peptiidsidemeks Valgu struktuurid Primaarstruktuur – aminohappeline järjestus (küllalt stabiilne) Annab ülevaate kui palju aminohappejääke ja millises järjekorras on polüpeptiidahelasse liitunud Sekundaarstruktuur – tekib polüpeptiidi keerdumisel või voltumisel kruvikujuliseks heeliksiks Struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed Tertsiaalstruktuur – keraja kujuga gloobulid või niitjad fibrillid Kvarternaarstruktuur – tekib mitme polüpeptiidi ühinemisel Valkude ülesanded Ensümaatiline– ensüümid vajalikud reaktsioonide kulgeks Ehituslik – karvad, küünised, kabjad, sõrad, suled on ainult valgulise ehitusega Transport – transportvalgud rakumembraanides; hemoglobiin Retseptoorne – rakumembraani pinnaretseptorid annavad välissignaale edasi Regulatoorne – valgulised hormoonid Kaitse – antikehad, epiteelkoe väljakasvud Toksiline – putukate, madude mürgid
· Sekundaarstrukuur: Tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks Alfa-heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel Beeta-strukuuriks. (Juuksed, küüned, ämblikvõrk). · Tertsiaalstruktuur: Edasisine kokkukeerdumine. Selle tulemusel omandab valk enamasti kerale läheneva ruumiline vormi ehk gloobuli. Mõned võivad jääda niitjateks ehk fibrillaarseteks. · Kvarternaarstruktuur: Kahe või enama polüpeptiidi ühinemisel moodustub liitvalk. Nt hemoglobiin. Denaturatsioon: Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keemilised sidemed katkevad ning valk kaotab oma kõrgemat jäörku struktuuri. (Kõrge temperatuur, munavalge vahustamine, happed, raskemetalliühendid, ioniseeriv ja ultraviolettkiirgus). Primaarstrk. Jääb püsima. Renaturatsioon: Denatureeriva teguri mõju lakates võib valgu sekundaar ja tertsiaarsktr. Mõnikord taastuda.
need valgumolekuliks. 2) Primaarstruktuur aminohappeline järjestus, lihtne ahel. Sekundaarstruktuur aminohappe ahel on keerunud spraaliks, seda hoiavad koos vesiniksidemed. Nt. Juuksed, küüned, soomused, ämblikuniit. Tertsiaarstruktuur sekundaarstruktuuriga valgu kokkuvoltimisel tekkiv kerajas struktuur. Nt:ensüümid, ahtikehad, vereplasma valgud, keratiin, lihasvalgud, kollageen. Kvarternaarstruktuur kahe või enama tertsiaarstruktuuriga aminohappe ahela liitumisel tekkiv struktuur. Nt: hemoglobiin, klorofüll. 3) Denaturatsioon valkude muutumine lihtsamateks. Denaturatsiooni võivad põhjustada: mehhaaniline töö, temperatuur, kiirgused, happed, alused jms. Teatud määral kaitse võõrvalkude eest (nt palavik). Denatureeruvad valgud muutuvad hõlpsamini hüdrolüüsivateks (nt maos HCl-line denaturatsioon). Renaturatsioon on
NH2 aminorühm COOH karboksüülrühm Igal aminohappel on erinev ehitus. Valgumolekuli struktuurid Primeaarstruktuur ehk esimest järku struktuur: - aminohappeline järjestus valgu molekulis - Primeaar struktuur jääb alati püsima, seda ei saa lõhkuda Sekundaarstruktuur ehk teist järku struktuur: - valgumolekuli keerdumine heeliksiks - Kõrvuti asetsevate ahelate valtumine Tertsiaalstruktuur ehk kolmandat järku struktuur: - valgu molekul moodustab gloobuleid Kvarternaarstruktuur ehk neljandat järku struktuur: - gloobulid ühinevad - hemoglobiin Denturatsioon valgumolekuli kõrgeimate struktuuride lõhkumine kuni primeaarstruktuurini. Renoturatsioon valgumolekulide kõrgeima järgu struktuuride iseeneslik taastumine. Valgu ülesanded: a)Valgud täidavad organismis ensümaatilist funktsiooni b)Ehitusliku funktsiooni c)Transport funktsiooni d)Retseptor funktsiooni e)Regulatoorset funktsiooni f)Kaitse funktsiooni
Enamsti organism neid ise ei sünteesi, enamiku saame kätte toiduga, aga ka seedekulgla mikrofloora, vitamiinpreparaadid. Puudmine ppähjustab häireid metabolismis. Rasvlahustuvad (nt A,D,E) ja vesilahustuvad (B, N, U) 42) Hüpovitaminoos: Nähud vitamiini puuduse korral. 43) Hüpervitaminoos: Vitamiiniliigsus. 44) Avitavitaminoos: Konkreetne haiguspilt, reeglina ühe vitamiini kestev puudumine. 45) Hemoglobiin: Kvarternaarstruktuur tänu neljale valgu subühikule. Tetraeerne valk, kuna sisaldab 2α ja 2β subühikut. Seega koosneb Hg neljast valgust (globiinist) ja neljast heemist. Heem omakorda koosneb prtoporfüriinist. Stabiliseerivad: ioonsed sidemed, vesiniksidemed,kovalentsed sidemed, koordivatiivsed sidemed (üks partneritest annab mõlemad sideme elektronid, vaja nt hapnikuga siumisel). Ül hapniku siumine ja transport kudedesse.
Sekundaarstuktuurtekib polüpeptiidi keerdumisel kruvi taoliseks aheeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel B struktuuriks. Valgu molekuli edasisel kokkukeerdumisel tekib tertsiaarstruktuur, selle tulemusena omandab valk keraja ruumilise vormi, mida nimetatakse gloobuliks, kuid mõned valgud võivad jääda ka väljavenitatult niitjateks e. fibrillaarseteks. Kahe või enama polüpeptiidi ühinemisel moodustub liitvalk, millel on kvarternaarstruktuur. Soojusenergiamõjulvalkudesnõrgemadkeemilisedsidemedkatkevad, mille tagajärjel valk kaotab oma kõrgema järgu struktuurid, sellist nähtust nim. valgu denaturatsiooniks. Valku võivad denaturiseerida kõrge temperatuur, mehhaanilised tegurid, happed, raskemetallühendid, ioniseeriv ja ultraviolettkiirgus jne. Primaarstruktuurjääbalati püsima. Aminohappejääkidevahelisedpeptiidsidemeddenaturisatsioonikäigusei katke. Denaturiseeriva mõju lakates
Esimest järku struktuur annab ülevaate, kui palju aminohappejääke on. Määrab ära valgu ülejäänud omadused. Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel heeliksiks või ahelate voltumisel. Valgu kolmandat järku struktuur (tetriaarstruktuur) moodustub molekuli edasisel keerdumisel. Enamasti on see keraja kujuga ning kannab gloobuli nimetust. Valgu neljandat järku struktuur (kvarternaarstruktuur) tekib siis, kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi. · Denaturatsioon on nähtus kui valgulahuse kuumutamisel soojusenergia nõrgad keemilised sidemed katkevad ning selle tulemusena kaotab valk esmalt kolmandat ning seejärel teist struktuuri. Lisaks kõrgele temperatuurile võivad valke denatureerida mehhaanilised tegurid, happed, raskmetallid, ioniseeriv ja ultraviolettkiirgus jm. · Renaturatsioon denaturatsiooni pöördprotsess.
ribosoomis nende vahele kovalentne side Valkude omaduste erinevused tulenevad aminohappejääkide järjestusest ning nede hulgast valgumolekulis Valgu struktuur: 1) Primaarstruktuur aminohappeline järjestus (kokkupakitud) 2) Sekundaarstruktuur keerdunud või kokku volditud 3) Terstiaarstruktuur gloobulid või fibrillid (lihastes) 4) Kvarternaarstruktuur mitme polüpeptiidid ühinemisel (ainult globulaalsed) nt. hemoglobiin Denaturatsioon (lagunemine) ja Renaturatsioon (taastumine aga mitte täielik) Valkude ülesanded 1) Ensümaatiline funktisoon (ensüüm osaleb, kuid väljub samasuguselt · Ensüümid on valgud(biokatalüsaatorid), mis reguleerivad biokeemiliste reaktsioonide kiirust · Iga ensüüm seastub ainult kindla lähteainega.
3) Tertsiaalstruktuur – keraja kujuga gloobulid (nt ensüümid) või niitjad kahte ahelat koos. DNA ruumiline kuju (sekundaarne struktuur) on fibrillid biheeliks (nt lihasvalgud) Selline kuju on paljude füüsikaliste ja keemiliste tegurite suhtes küllaltki 4) Kvarternaarstruktuur – tekib mitme polüpeptiidi ühinemisel vastupidav Kaheahelalisus tagab kogu päriliku info esinemise vähemalt kahes DENATURATSIOON: Kuumutamisel, hapete, raskemetallide või muude koopias mehaaniliste tegurite mõjul keemilisedsidemed katkevad; valk kaotab 3. ja seejärel 2
Aminohapped on amfoteersed ühendid. Kahte aminohapet seob peptiitside. Valkude omaduste erinevused tulenevad aminohappejääkide järjestusest ning nende hulgast valgumolekulis. VALGU STRUKTUURID · primaarstruktuur aminohappeline järjestus · sekundaarstruktuur keerdumine ehk voltumine (küüned, juuksed) · tertsiaarstruktuur gloobulid või fibrillid (histoonid) · kvarternaarstruktuur mitme polüpeptiidi ühinemisel (hemoglobiin) Denaturatsioon valgu kõrgemat järku struktuuride kadumine. Renaturatsioon kõrgemat järku struktuurid taastatakse. VALGU ÜLESANDED 1. ensümaatiline funktsioon a. ENSÜÜMID on valgud, mis reguleerivad biokeemiliste reaktsioonide kiirust. Iga ensüüm seostub ainult kindla lähteainega. (substraat ühineb ensüümiga) 2
(insuliini molekuli algusosa) Ülevaade palju animohappejääke ja mis järjekorras on polppeptiidahelasse nad lülitunud, ei näita ruumilist kuju,määrab ära valgu ülejäänud omadused. Teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. (struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed) Kolmandat järku struktuur( tertsiaarstruktuur)- kera-gloobul. Neljandat järku struktuur(kvarternaarstruktuur)- kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi Inimese veri- vereplasma valgud-globuliinid on kerajad, Trombotsüütide valk-fibrinogeen-niitja struktuuriga, vere hüübimisel- fibriiniks. Erütrotsüütides esineval hemoglobiinil on neljandat järku struktuur(2 või enam polüpeptiidi) Valgu denaturatsioon- valgu kuumutamisel(soojusenergia) katkevad nõrgad keemilised sidemed, nii kaob alguses 3 järku struktuur ja siis 2 järku struktuur.
tüübiga. Kui sidemed ühendavad kõrvuti polüpeptiidahelaid omavahel ja on ahea teljega risti, on tegu voltunud lamepoogna tüübiga Tertsiaalstruktuur kolmemõõtmeline ruumiline ehitus, mis tekib, kui polüpeptiidiahel, mille sekundaarstruktuur ei ole täielik, spetsiifiliselt kokku keerdub ja põimub kerajaks või ellipsoidiliseks moodustikseks. Enamik protoplasma valke ja ensüümib on globulaatsed. Kvarternaarstruktuur Mitme ruumiliselt korrastatud peptiidahela seostatud ühes molekulis. IIb FOTOSÜNTEES 1. Fotosünteesi mõiste. Fotosünteesi avastamine. Fotosüntees rohelistes taimedes ja fotosünteesivats bakterites kulgev protsess, mille käigus valgusenergia muudetakse orgaaniliste ühendite keemiliseks energiaks. Fotosüntees avastati 18. saj õhutoitumisteooria. 2. Fotosünteesi kosmiline tähtsus.
Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. Beeta-struktuur- peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Tertsiaarsruktuur kerajas-ellipsoidne (gloobul) või niitjas (fibrill) kolmemõõtmeline konformatsioon. Formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel väga tihedal kokkupakkimisel.Valgumolekul püüab võtta stabiilsemat kuju. Tertsiaarstruktuuri hoiavad põhiliselt nõrgad sidemed. Nende väga suur arv tagab tertsiaarstruktuuri stabiilsuse. Kvarternaarstruktuur vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat. (Subühik) Subühikuid seovad nõrgad sidemed. 7. Valgumolekulide aluselised ja happelised omadused. Valkude isoelektriline täpp. Katioon positiivne laeng Anioon negatiivne laeng · Amino- ja karboksüülrühma tõttu on aminohapped vesilahustes bipolaarse ioonina (tsvitter-ioonina. · Sõltuvalt keskkonna pH-st käituvad aminohapped prootoni doonoritena (lahus on nõrk hape) või
annaabi.ee 
