supersekundaarstruktuure ehk motiive 1. motiiv 2. juuksenõel 3. motiiv 4. tünnid Valkude, mis on suuremad kui 200 ah jääki, piires moodustuvad tavaliselt struktuurselt iseseisvad klastrid ehk domeenid Domeen on iseseisvalt kokkupakkuv struktuuriühik Väiksemad valgud koosnevad ühest suuremad aga mitmest domeenist Pöörded ja aasad ehk lingud Moodustavad olulise osa globulaarsete valkude struktuurist. Nurgad ja järjestikuste jääkide jaoks on erinevad Pööre peptiidahela suund muutub vastupidiseks 4 aminohappe jäägi jooksul
Aminohape paikned valgumolekuli pinnal või sisemusel sõltuvalt sellest, kas aminohappejääk on hüdrofoobne või hüdrofiilne. Hüdrofiilne aminohappejääk on polaarne või laenguga. Lüsiin, arginiin, asparagiin, glutamiinhape seriin, treoniin, glutamiin, histidiin, türosiin, tsüsteiin, metioniin. Hüdrofoobne aminohappejääk on mittepolaarsed . Alaniin, isoleutsiin, leutsiin, fenüülalaniin, valniin, proliin, glütsiin, trüptofaan. 54. Mis on domeen? a) iseseisvalt kokkupakkuv polüpeptiidahela osa Domeen on kompaktne, lokaalselt kindla korrapära järgi kokkupakitud piirkond valgu tertsiaarstruktuuris. 55. Millises valgu struktuuri tasandis sisaldub valgu kokkupakkumiseks vajalik informatsioon? Valgu ruumilist struktuuri määrav informatsioon sisaldub valgu aminohappelises järjestuses ehk primaarstruktuuris. 56. Kas denatureerunud valk on funktsionaalne? Põhjendage. Denatureerunud valk ei ole funktsionaalne, sest ta on kaotanud oma natiivse ruumilise
52. Milliste meetodite abil on võimalik määrata valgu ruumilist struktuuri? Röntgenkristallograafia. Primaarstruktuuri saab sekveneerimisega 53. Märkige iga aminohappe nimetuse juurde kas aminohape paikneb eelistatult valgumolekuli pinnal või sisemuses? Arginiin (väljas), isoleutsiin (sees), fenüülalaniin (sees), asparagiin (väljas), valiin (sees), glutamiinhape (väljas) 54.Domeen on iseseisvalt kokkupakkuv polüpeptiidahela osa 55. . Millises valgu struktuuri tasandis sisaldub valgu kokkupakkumiseks vajalik informatsioon? Primaar 56. . Kas denatureerunud valk on funktsionaalne? Põhjendage Ei, sest on denatureerudes kaotanud oma spetsiifilised omadused 57. Millised faktorid soodustavad valgu kokkupakkumist? Hüdrofoobne efekt ja polüpeptiidahela ja solvendi vaheliste vesiniksidemete moodustumine 58. Kas valkude termilise denaturatsiooni käigus katkevad ka disulfiid sillad? Ei 59
53. Märkige iga aminohappe nimetuse juurde kas aminohape paikneb eelistatult valgumolekuli pinnal või sisemuses? (võivad olla erinevad aminohapped) Arginiin (väljas), isoleutsiin (sees), fenüülalaniin (sees), asparagiin (väljas), valiin (sees), glutamiinhape (väljas) hüdrofoobsed aminohappejäägid paiknevad reeglina valgu sisemuses ja hüdrofiilsed aminohappejäägid on reeglina eksponeeritud valgu välispinnale, kus nad on kontaktis veega. 54. Mis on domeen? a) iseseisvalt kokkupakkuv polüpeptiidahela osa b) sarnaste dihedraalsete nurkadega polüpeptiidahela osa c) teise polüpeptiidahelaga interakteeruv polüpeptiidahela osa 55. Millises valgu struktuuri tasandis sisaldub valgu kokkupakkumiseks vajalik informatsioon? a) primaar- b) sekundaar- c) tertsiaar- d) kvaternaar- 56. Kas denatureerunud valk on funktsionaalne? Põhjendage. V: Ei ole, kuna kaotab oma spetsiifilisuse. Denatureerudes kaotab valk oma natiivse ruumilise struktuuri ja koos sellega ka oma spetsiifilised
a) röntgenkristallograafia Ruumilist struktuuri saab leida röntgenkristallograafia abil. Primaarstruktuuri aga sekveneerimisega. 54.Millised aminohapped paiknevad eelistatult valgumolekuli pinnal ja millised sisemuses(erin. aminohapped) arginiin, isoleutsiin, fenüülalaniin, asparagiin, valiin Pinnal: arginiin, aspargiinhape (hüdrofiilsed) Sisemuses: isoleutsiin, fenüülalaniin, valiin (hüdrofoobsed) 55. Mis on domeen? a) iseseisvalt kokkupakkuv polupeptiidahela osa 56.Millises valgu struktuuri tasandis leidub vajalik informatsioon valgu kokkupakkimiseks. a) primaar 57. Denatureerunud valk ei ole funktsionaalne, sest on kaotanud oma natiivse ruumilise struktuuri ja koos sellega ka oma spetsiifilised omadused. 58. Millised faktorid soodustavad valgu kokkupakkumist? c) hüdrofoobne efekt d) polüpeptiidahela ja solvendi vahelise vesiniksideme moodustumine 60
Ruumilist struktuuri saab leida röntgenkristallograafia abil. Primaarstruktuuri aga sekveneerimisega. 54.Millised aminohapped paiknevad eelistatult valgumolekuli pinnal ja millised sisemuses(erin. aminohapped) arginiin, isoleutsiin, fenüülalaniin, asparagiin, valiin Pinnal: arginiin, aspargiinhape (hüdrofiilsed) Sisemuses: isoleutsiin, fenüülalaniin, valiin (hüdrofoobsed) 55. Mis on domeen? a) iseseisvalt kokkupakkuv polupeptiidahela osa b) sarnaste diheraalsete nurkadega polüpeptiidahela osa c) teise polüpeptiidahelaga interakteeruv osa NB!NB!NB!NB!>>>>> kuna Väljamäe ei osanud faili korrigeerida, siis ei saanud kopida ja kuna ma olen laisk, siis palun, kirjutage ise õige nr juurde nii küsimus kui ka siis vastus:) 56.Millises valgu struktuuri tasandis leidub vajalik informatsioon valgu kokkupakkimiseks. a) primaar b) sekundaarc)tertsiaar d)kvarternaarstruktuuris 57.
annaabi.ee 
