60. Miks toimivad pöördumatud inhibiitorid tihtipeale organismide jaoks mürkidena ja mõjuvad hukatuslikult juba väga väikestes hulkades? Pöördumatud inhibiitorid aktiveerivad metabolismi võtmeensüüme. Kuna inhibitsioon on pöördumatu, siis toimivad pöördumatud inhibiitorid juba väga väikestes kogustes. 61. Ühendid A, B ja C on ensüümi jaoks konkurentsed inhibiitorid Ki väärtusega vastavalt 10-13 M, 0,1 mM ja 10 nM. Reastage inhibiitorid alustades kõige tugevamast inhibiitorist. Mida väiksem Ki, seda tugevam inhibiitor. Seega, A, C, B 62. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? 63. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? 64. Mille alusel klassifitseeritakse EC (ensüümide komisjon) nomenklatuuris ensüümid? EC nomenklatuuris klassifitseeritakse ensüümid katalüüsitava reaktsiooni järgi.
04.12.2017 Ebakonkurentne inhibitsioon (uncompetitive) - Kiu Kiu ebakonkurentse inhibitsiooni konstant Inhibiitor seostub ainult substraat-ensüüm kompleksile, vabale ensüümile ei saa seostuda. Substraadi seostumine peab ensüümis indutserima konformatsioonilise muutumise, mille tõttu saab võimalikuls inhibiitori seostumine. Lähtudes statsionaarse faasi eeldusest võime välja kirjutada kiirusvõrrandi. Näeme, et inhibiitorist sõltuvad nii Vmax kui ka KM. Vaatame kuidas kiirus sõltub substraadi kontsist substraadi muudame ise, kiirust mõõdame, inhibiitor on ühel kontsil (paneme või on seal). Inhibiitori kontsi võib lugeda konstandiks, sest see ei muutu. MM võrrand jääb üldkujul kehtima. Ebakonkurentse inhibiitori juuresolekul on piirkiirus madalam, väljakonkureerimise võimalust pole, piirkiirus on mõjutatud inhibiitori kontsist.
Pöördumatu inhibitor 59. Miks toimivad pöördumatud inhibiitorid tihtipeale organismide jaoks mürkidena ja mõjuvad hukatuslikult juba väga väikestes hulkades? Inaktiveerivad metabolismi võtmeensüüme. Kuna inhibitsioon on pöördumatu, siis toimivad pöördumatud inhibiitorid juba väga väikestes hulkades 60. Ühendid A, B ja C on ensüümi jaoks konkurentsed inhibiitorid Ki väärtustega vastavalt 10-13 M, 0,1 mM ja 10 nM. Reastage inhibiitorid alustades kõige tugevamast inhibiitorist. 10nM, 0,1 mM ja 10-13M(mida väiksem on Ki, seda tugevam on inhibitor) 61. . Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? 62. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? 63. Mille alusel klassifitseeritakse EC (ensüümide komisjon) nomenklatuuris ensüümid? Katalüüsitava reaktsiooni järgi 64
V: Pöördumatuid. 60. Miks toimivad pöördumatud inhibiitorid tihtipeale organismide jaoks mürkidena ja mõjuvad hukatuslikult juba väga väikestes hulkades? V: Inaktiveerivad metabolismi võtmeensüüme. Kuna inhibitsioon on pöördumatu, siis toimivad pöördumatud inhibiitorid juba väga väikestes hulkades. 61. Ühendid A, B ja C on ensüümi jaoks konkurentsed inhibiitorid K i väärtustega vastavalt 10-13 M, 0,1 mM ja 10 nM. Reastage inhibiitorid alustades kõige tugevamast inhibiitorist. Mida väiksem Ki seda tugevam inhibiitor. Seega: A, C, B A = 10-13 ; B = 10-4 ; C = 10-8 62. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? 63. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? 64. Mille alusel klassifitseeritakse EC (ensüümide komisjon) nomenklatuuris ensüümid? a) katalüüsitava reaktsiooni järgi
c) ei moodusta kompleksi (sama küsimus ka pöördumatu inhibitsiooni kohta) 63. Kas katalüsaatorimürkideks nimetatakse pöörduvaid või pöördumatuid inhibiitoreid? pöördumatuid 64. Miks toimivad pöördumatud inhibiitorid tihtipeale organismide jaoks mürkidena ja mõjuvad hukatuslikult juba väga väikestes hulkades? 65. Ühendid A, B ja C on ensüümi jaoks konkurentsed inhibiitorid Ki väärtustega vastavalt 1013 M, 0,1 mM ja 10 nM. Reastage inhibiitorid alustades kõige tugevamast inhibiitorist. 1. C 2. B 3. A Ehk siis, mida väiksem on inhibiitori Ki(inhibitsioonikonstant) väärtus, seda tugevam see inhibiitor on. 66. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? Ülemine ilma ja alumine koos konkurentse inhibiitoriga. 67. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? Joonis 12.5. Konkurentse inhibiitori mõju ensüümkineetikale
pöördumatu inhibitsiooni kohta) 63. Kas katalüsaatorimürkideks nimetatakse pöörduvaid või pöördumatuid inhibiitoreid? pöördumatuid 64. Miks toimivad pöördumatud inhibiitorid tihtipeale organismide jaoks mürkidena ja mõjuvad hukatuslikult juba väga väikestes hulkades? 65. Ühendid A, B ja C on ensüümi jaoks konkurentsed inhibiitorid Ki väärtustega vastavalt 1013 M, 0,1 mM ja 10 nM. Reastage inhibiitorid alustades kõige tugevamast inhibiitorist. 1. C 2. B 3. A Ehk siis, mida väiksem on inhibiitori Ki(inhibitsioonikonstant) väärtus, seda tugevam see inhibiitor on. 66. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? Ülemine ilma ja alumine koos konkurentse inhibiitoriga. 67. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? Joonis 12.5
annaabi.ee 
