moodustada. (erinevad järjestused) UCAGUUGGAGCUUCCAACAUU AGUCAACCUGAAGGUUGUAA 22. Mis on valgu monomeerideks? Kõik valgud on polümeerid, mille monomeerideks on a-aminohapped. 23. Millised aminohapped on toodud joonisel? (kolm aminohapet 20 hulgast) 1. Valniin 2. Türosiin 3. Glutamiinhape 24. Joonistage -aminohappe üldine struktuur. H2N-C(R,H)=O(-OH) 25. Milline on nimetatud aminohapete kõrvalahela laeng pH 7 juures? a) asparagiinhape b) alaniin c) arginiin Vaatan kõrvalahelat, kui on COOH, kaob ära H ning tekib negatiivne laeng. Kui on =NH3+, siis kaob üks H ära. Kuna algselt on pluss laeng, siis see käitub aluselisena. 26. Nimetage kuus hüdrofoobse kõrvalahelaga aminohapet. Hüdrofoobne kõrvalahel on alkaan! Glütsiin, alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin, proliin 27. Nimetage kuus hüdrofiilse kõrvalahelaga aminohapet? Kõik aluselised aminohapped on tugevalt polaarsed ja seega hüdrofiilsed.
NH2 Klassifikatsioon: Külgahelate järgi: 1) Aminohapped mittepolaarsete, hargnemata külgahelatega (glütsiin, alaniin, valiin, leutsiin, iseoleutsiin, proliin, fenüülalaniin, trüptofaan, metioniin) 2) Aminohapped hargnemata, polaarsete külgahelatega (seriin, treoniin, tsüsteiin, türosiin, asparagiin, glutamiin) 3) Aminohapped hargnenud külgahelatega (asparagiinhape, glutamiinhape, histidiin, lüsiin, arginiin) Füsioloogilisest rollist lähtudes: 1) Asendamatud aminohapped (arginiin {asendamatu imikutele}, histidiin {pool asendamatu}, isoleutsiin, leutsiin, lüsiin, metioniin, fenüülalaniin, treoniin, trüptofaan, valiin) 2) Asendatavad aminohapped (alaniin, asparagiin, aspartaamhape, tsitruliin, tsüsteiin, glutamiinhape, glütsiin, hüdroksüglutamiinhape, norleutsiin, proliin,
LEU – leutsiin GLN – glutamiin ILE – isoleutsiin CYS – tsüsteiin VAL – valiin THR – treoniin ASN – asparagiin TRP – trüptofaan PRO – proliin TYR – türosiin SER – seriin o Happelised: ASP - asparagiinhape GLU – glutamiinhape o Aluselised: ARG – arginiin HIS – histidiin LYS – lüsiin Alfa-süsinik ja 4 asendajat: o Vesinik (H). o COOH – karboksüülrühm. o Alfa-aminorühm – NH2. o Radikaal – R – kõrvalahel . Füsioloogilise pH juures on AH-d tsvitterioonid (puhverdamisvõimega): aminorühm protoneeritud
Polüeteen ja polüvinüülkloriid on hapete ja leeliste suhtes püsivad. 9. Jäta meelde, et agari tüüpi tarretid (tarrendite või tarretiste valmistamiseks kasutatavad ained) on polüsahhariidid, aga z elatiin on valguline aine, mida saadakse kollageeni (lk 104) lõhusta- misel. P.S. TRÜKIVIGA: peab olema ,,estagar" 13 13. VALGUD (LK 108109) 1. Happeline: asparagiinhape Aluselised: lüsiin, histidiin Neutraalsed: isoleutsiin, seriin, glutamiin 2. Hüdroksüülrühma sisaldavad seriin, treoniin ja türosiin; kõige rohkem lämmastikku sisaldab arginiin 32%. 3. Esitatud on tripeptiid, mille vesilahus on neutraalne; koosneb isoleutsiini, metioniini ja glütsiini jääkidest; peptiidi moodustumisel eraldub kaks vee molekuli. 4. Aspartaami täielikul hüdrolüüsil moodustuvad asparagiinhape ja fenüülalaniin.
· Polaarsete mitteionogeensete radikaalidega: Gly(Glütsiin), Ser(Seriin), Asn(Asparagiin), Gln(Glutamiin), Thr(Treoniin), Cys(Tsüsteiin), Tyr(Türosiin) · Ionogeensete radikaalidega aluselised: Arg(Arginiin), Lys(Lüsiin), His(Histidiin) · Apolaarsete radikaalidega: Ala(Alaniin), Val(Valiin), Leu(eutsiin), Ile(Isoleutsiin), Met(Metioniin), Phe(Fenüülalaniin), Trp(Trüptofaan), Pro(Proiin) · Ionogeensete radikaalidega happelised: Asp(Asparagiinhape), Glu(Glutamiinhape) Vakudel esinevad erinevad ruumilised struktuurid: primaarne- aminohappeine järjestus, sekundaarne- voltunud/heeliks, tertsiaarne- valgumolekuli kolmemõõtmelisus, kvaternaarne- oligomeerse valgu osamolekulide interaktsioon. Ruumilisi struktuure seovad nõrgad keemilised sidemed ja interaktsioonid. Ruumilise struktuuri lagunemist nim. denaturatsiooniks, mille käigus katkevad nõrgad sidemed (peptiidside säilub!) ning selle
Katalüsaator võib alandada reaktsiooni teel esinevat energeetilist barjääri: a) stabiliseerides üleminekuolekut b) destabiliseerides üleminekuolekut c) muutes reaktsiooni teed d) ei saagi alandada energeetilist barjääri 35. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides elektrostaatilist katalüüsi (füsioloogilises pH vahemikus). V: Arginiin, 36. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides üldise happe-aluse katalüüsi. V: histidiin, asparagiinhape 37. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides kovalentset katalüüsi. V: seriin ja lüsiin 38. Millisel juhul on katalüüs kõige efektiivsem? Ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne; a) üleminekuolekuga b) substraadiga c) produktiga 39. Mida võimaldas seletada Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees? a) katalüüsi efektiivsust b) katalüüsi spetsiifilisust c) katalüüsi sõltuvust temperatuurist 40. Seriin proteaasid:
33. Katalüsaator: Katalüsaator alandab keemilise reaktsiooni aktivisatsioonienergiat. 34. Millised väited on õiged. Katalüsaator võib alandada reaktsiooni teel esinevat energeetilist barjääri: Katalüsaator võib alandada reaktsiooni teel esinevat energeetilist barjääri stabiliseerides üleminekuolekut ja muutes reaktsiooni teed. 35. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides elektrostaatilist katalüüsi (füsioloogilises pH vahemikus). Arginiin ja asparagiinhape 36. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides üldise happe-aluse katalüüsi. Histidiin ja tsüsteiin. 37. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides kovalentset katalüüsi. Seriin, tsüsteiin ja histidiin. 38. Millisel juhul on katalüüs kõige efektiivsem? Ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne; a) üleminekuolekuga 39. Mida võimaldas seletada Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees?
UCAGUUGGAGCUUCCAACAUU 22. . Mis on valgu monomeerideks? alfa aminohapped 23. Millised aminohapped on toodud joonisel? (kolm aminohapet 20 hulgast) Valiin Türosiin beeta-alaniin 24. Joonistage -aminohappe üldine struktuur. 25. Milline on nimetatud aminohapete kõrvalahela laeng pH 7 juures? (kolm aminohapet 20 hulgast) a) asparagiinhape negatiivse laenguga( veel on negatiivse laenguga glutamiinhape) b) alaniin 0 c) arginiin positiivne laeng 26. Nimetage kuus hüdrofoobse kõrvalahelaga aminohapet Glütsiin, alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin ja proliin 27. Nimetage kuus hüdrofiilse kõrvalahelaga aminohapet? Asparagiin, glutamiin, histidiin, lüsiin, arginiin, (seriin) 28. Millised toodud aminohapetest on happelise kõrvalahelaga? Happelise kõrvalahelaga on vaid asparagiin ja glutamiin 29
Jah. 21.(117) Joonistage võimalik kõrgemat järku struktuur, mille antud oligonukleotiid võib moodustada. paari moodustavad UA ja GC, tegemist on RNA struktuuriga, nii et ta on üksikahel. Üritage leida lihtsalt selline koht, kust saaks hakata tekitama paarisahelat. 22.(118) Mis on valgu monomeerideks? Kõik valgud on polümeerid mille monomeeriks on aminohapped. 25.(121) Milline on nimetatud aminohappe kõrvalahela laeng pH 7 juures? (kolm aminohapet 20 hulgast) a) asparagiinhape negatiivse laenguga (teine ph=7 juures neg. laenguga on glutamiinhape) b)alaniin 0 c) arginiin pH seitsme juures +laenguga ehk aluseliste omadustega (seob H+) 26. Nimetage kuus hüdrofoobse kõrvalahelaga aminohapet./Nimetage kuus hüdrofiilse kõrvalahelaga aminohapet? Hüdrofiilse ehk polaarse kõrvalahelaga AHd: glutamiinhape, asparagiinhape, arginiin, histidiin, lüsiin, türosiin, glutamiin, tsüsteiin, seriin, treoniin ja asparagiin. Hüdrofoobse ehk mittepolaarse
· Kasutatakse vahetult lihastest energeetikaks · Pärsib glutamiini lõhustumist Glutamiin aitab ennetada külmetushaigusi Ennetada ületreeningu ohtu · Kestvatel koormustel kasutatakse spetsiaalseid Energiabatoonid Spordijoogid valgusisaldusega Ammoniaak kutsub esile väsimuse · Väsimus lihastes ja ajus · Tasakaaluhäired koormuse lõppfaasis · Kestval ja/või intensiivsel koormusel aitavad amoniaagisisaldust langetada Asparagiinhape, glutamiinhape ja arginiin Võtta kindlasti täpses koguses Min 10g lisaks tavatoidule 24t jooksul enne koormust · Aminohapete preparaadid, eri spordijoogid Nisuidud kõrge arginiini sisaldusega · Nisuidud 2,3 grammi 100g kohta · Võistluspäeva hommikul 50g nisuidusid · Lahjendatud lahjas piimas jogurtis puuviljamahlas Nisuidud - igapäevane toidulisand Aminohapped olulised just kestval
Kõik valgud on polümeerid mille monomeeriks on aminohapped. 23.(119) Millised aminohapped on toodud joonisel? (kolm aminohapet 20 hulgast) Joonisel on toodud järgmised aminohapped valiin, türosiin ja siis glutamic acid ehk siis glutamiinhape(pole päris kindel kas tõlge on õige) 24.(120) Joonistage aminohappe üldine struktuur 25.(121) Milline on nimetatud aminohappe kõrvalahela laeng pH 7 juures? (kolm aminohapet 20 hulgast) a) asparagiinhape negatiivse laenguga (teine ph=7 juures neg. laenguga on glutamiinhape) b)alaniin 0 c) arginiin pH seitsme juures +laenguga ehk aluseliste omadustega (seob H+) 26. ja 27. Nimetage kuus hüdrofoobse kõrvalahelaga aminohapet./Nimetage kuus hüdrofiilse kõrvalahelaga
tuhandeid aminohappejääke. · Valdav osa valke koosneb ühest, kuid osalt ka kahest või enamast ahelast. · Valgud omavad mitmesuguseid ruumilisi struktuure. Aminohape Lühend Aminohape Lühend Alaniin Ala Leutsiin Leu Arginiin Arg Lüsiin Lys Asparagiin Asn Merioniin Met Asparagiinhape Asp Proliin Pro Fenüülalaniin Phe Seriin Ser Glutamiin Gln Treoniin Thr Glutamiinhape Glu Trüptofaan Thp Histidiin His Türosiin Tyr Isoleutsiin Ile Valiin Val Glütsiin Gly Tsüsteiin Cys
HO O + O O NH2 OH OH OH O OH OH OH Asparagiinhape (Asp) + alfa-ketoglutaraat glutamiinhape + oksalotsetaat Galaktokinaas Fosfaatrühm antakse üle ATP-lt galaktoosi esimese OH külge OH HO O HO HO O O P HO
Met (M) i OH I asparagiinhape Asp (D) proliin Pro (P) //CH fenr-iulalaniin glutamiin Phe (F) sentn Ser (s)
hüdrofiilse külgahelaga aminohapped, happelise külgahelaga aminohapped, aluselise külgahelaga aminohapped : Mittepolaarse hüdrofoobse külgahelaga aminohapped – glütsiin, alaniin, valiin, lautsiin, proliin, isoleutsiin, fenüülalaniin, metioniin. Polaarse hüdrofiilse külgahelaga aminohapped – seriin, treoniin, tsüsteiin, asparagiin, glutamiin, türosiin, trüptofaan. Happelise külgahelaga aminohapped – asparagiinhape, glutamiinhape. Aluselise külgahelaga aminohapped – histidiin, lüsiin, arginiin. 14 Maris Kallus KKS 2010 5. Spetsiifilised (mittekodeeritavad) aminohapped: 4-hüdroksüproliin, 5- hüdroksülüsiin, 3-metüülhistidiin: 4-hüdroksüproliin ja 5-hüdroksülüsiin, mis kuuluvad peamiselt sidekoes esinevate valkude
vaid vabanevad kehavalkude lagundamise käigus. Mäletsejalised kasutavad vatsa bakterite kaasabil ka mittevalgulist lämmastikku (karbamiidi ja ammoniaaki). Bioloogiliselt väärtuslikud on need valgud, mille koostises olevate aminohapete vahekord on organismi jaoks kõige soodsam. Mõningaid aminohappeid sünteesib organism ise, neid nimetatakse asendatavateks. Siia kuuluvad näiteks alaniin, seriin, proliin, glutamiinhape, asparagiinhape, glütsiin, glutamiin. Osa aminohapetest peab aga organism kindlasti saama toiduvalguga: need on asendamatud aminohapped. Nende hulka kuuluvad näiteks lüsiin, trüptofaan, fenüülalaniin, metioniin, treoniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin. Histidiin ja arginiin on osaliselt asendatavad (sünteesikiirus organismis väike), tsüsteiin ja türosiin aga tinglikult asendatavad (sünteesitakse organismis asendamatutest aminohapetest metioniinist ja fenüülalaniinist).
kehavalkude lagundamise käigus. Mäletsejalised kasutavad vatsa bakterite kaasabil ka mittevalgulist lämmastikku (karbamiidi ja ammoniaaki). Bioloogiliselt väärtuslikud on need valgud, mille koostises olevate aminohapete vahekord on organismi jaoks kõige soodsam. Mõningaid aminohappeid sünteesib organism ise, neid nimetatakse asendatavateks. Siia kuuluvad näiteks alaniin, seriin, proliin, glutamiinhape, asparagiinhape, glütsiin, glutamiin. Osa aminohapetest peab aga organism kindlasti saama toiduvalguga: need on asendamatud aminohapped. Nende hulka kuuluvad näiteks lüsiin, trüptofaan, fenüülalaniin, metioniin, treoniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin. Histidiin ja arginiin on osaliselt asendatavad (sünteesikiirus organismis väike), tsüsteiin ja türosiin aga tinglikult asendatavad (sünteesitakse organismis asendamatutest aminohapetest metioniinist ja fenüülalaniinist).
osalemine tRNA sünteesil Kõigil Ala tRNA-del on 3G-U70 aluspaar („wobble“) antideterminandid – takistavad ensüümi ja tRNA interaktsioone. antideterminandid ja determinandid aitavad ära tunda ja õigesti aminoatsüleerida. AARS klassid 20 ensüümi. Iga AH jaoks on oma ensüüm. Mõnes organismis on mõne AH jaoks 2 ensüümi. Alguses pannakse kahele tRNA-le sama ensüüm, pärast modifitseeritakse. Glutamiin ja glutamiinhape ja asparagiin ja asparagiinhape puhul on see nii. Algul aminoleeritakse glutamiinhappele ja asparagiini puhul ka, asparagiinhappest lähtuvalt. 20 AH jaotuvad 2 klassi. Need kaks klassi erinevad primaar- ja ruumilise struktuuri poolest. Ei ole mingit seost AH struktuuride vahel. Klassideks jaotatakse ensüümide struktuuri järgi. Tegemist on süntetaasidega, seovad ATP-d ja neil on ATP-d siduv domään. ATP-d siduvad domäänid paiknevad erinevas piirkonnas. Klass I puhul N-terminaalis, klass II puhul keskel
difundeerumisel kui ka selektiivsusel. OmpF laseb läbi kuni 600 Da raskuseid molekule, seega ioonid, aminohapped, monosahhariidid kasutavad difusioonipoore periplasmasse jõudmiseks. Disahhariidid, polüsahhariidid ja teised molekulid vajavad spetsiifilisi välismembraani transportereid läbimaks membraani. OmpF on pH-st sõltuv katioone läbilaskev poriin, mis pH < 4 muutub anioonide poriiniks. Katioonide selektiivsuse annab üksainus aminohape 113. positsioonis asuv asparagiinhape. Kui see vahetada laenguta aminohappe vastu, kaob OmpF-i katioonide selektiivsus. OmpC ja PhoE-l on vastavalt nõrk katioonide ja anioonide selektiivsus. Poriinide avatus sõltub peale membraanipotentsiaali veel pH-st ja polüamiinidest. Peale selle, et pH mõjutab poriinide selektiivsust ning läbilaskvust võib happeline pH (pH < 4) põhjustada pooride kiiret sulgumist ja avanemist ehk pooride virvendamist. Arvatakse, et seda põhjustab pooride sisekülje laengu kiire
annaabi.ee 
