ülekanne Ensüümid on globulaarsed valgud, mis toimuvad biokatalüsatoritena. Valgud(proteiinid) on aminohapetest moodustunud polümeerid. Aminohappeid on 20. Valgud moodusutvad vaid elusorganismides. Sp nim. neid koos polüsahhariidide ja nukleiinhapetega biopolümeerideks. Valgu kompleksi nukleiinhappega nim. nukleoproteiiniks. HIV toimel lakkab inimese vere rakkudes antikehade teke. Mis omadused on aminohapetel? Aluseliste omadustega aminorühm (-NH2) ja happeliste omadustega karboksüülrühm (-COOH). Neid sünteesitakse raku tsütoplasmas paiknevates ribosoomides. Kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne sinde, mida nim. peptiidsidemeks. Missugune on valgu molekulide struktuur? Valkude primaarstruktuur on aminohappeline ahel, kus aminohapped on seotud omavahel väga tugeva peptiidisidemega.
Kuidas seda vältida? 10) Rasvade keemilised omadused (hüdrolüüs aluselises ja happelises keskkonnas) 11) Mis inimene rasvub? 12) Rasvade kasutamine 13) Kuidas saadakse vedelatest rasvadest tahked rasvad? 14) Mis on seep? 15) Osata kirjeldada seebi molekuli ehitust, 16) Saabi saamise kaks meetodit. 17) Mis on pindaktiivsed ained? 18) Mis on detergent? 19) Seebi puudused 20) Milles seisneb pesemise protsess? Mis ülesanne on selles pesuvahendil? 21) Osata põhjendada, miks on aminohapetel amfoteersed omadused, 22) Kuidas moodustub peptiidside? Osata tuua näide 23) Osata koostada etteantud monomeerist polümeer jvp 24) Vaata üle küsimused- vastused, mida tegid õpiku abil Polümeerid 1) Mis on polümeer? 2) Mis on monomeer? (lk.152) 3) Mis on polümerisatsiooniaste? 4) Kuidas saadakse liitumispolümeerid? Too üks näide. 5) Kuidas tekib kondensatsioonipolümeer? Nimeta tema kaks iseärasust. 6) Mis on plastmass?
kasutada katalüsaatorit). Me kirjutame: JAH ma kasutan katalüsaatorit, siis kindlasti pean ka kasutama seda, sest on juhtunud väga palju, et ole kastatud. See ongi seotud reaktsioonivõimega, et missugune on erinevate karboksüülühendite, derivaatide reaktsioonivõime. Mõni neist on aktiivne ja mõni passivne. 5. Üks sahhariidide küsimus ükskõik kumba pidi see on. Kas lineaarsest ahelast tsükliline vorm või vastupidi. 6. Üks küsimus peptiidide kohta meie jälgime aminohapetel süstemaatilist nomenklatuuri ja oskama öelda niimoodi nimetusi (on ka kolme ja ühetähelised lühendid, mida me ei pea teadma) Ongi kõik :D, Edu õppimisel !
Fenüülalaniinirikast toitu peavad vältima päriliku haiguse- fenüülketonuuria all kannatajad.Sisaldub teda ka sünteetilistes magustites ( karastusjookidel hoiatus "contains Phe") Keemilised omadused Karboksüülrühm on happeliste omaduste kandja see tähendab prootoni doonor (loovutab vesinikiooni) -COOH ó-COO- + H+ Aminorühm on aluseliste omaduste kandja see tähendab prootoni aktseptor (seob vesinikiooni) -:NH2 + H+ ó -NH3+ 2 Aminohapetel on seega, nii aluselisi, kui happelisi omadusi è nad on amfoteersed Ka vesilahuses on karboksüülrühm oma prootoni loovutanud aminorühmale ja tekkinud bipolaarne ioon, mida võib põhimõtteliselt ka soolaks nimetada. Näiteks aminoetaanhape (aminoäädikhape; glütsiin ; Gly ) vesilahuses oleks õigem kasutada valemit kujul: H3N+- CH2 - COO- , mitte klassikalisel kujul: H2N-CH2-COOH (H2N-CH2-COOH ó H3N+- CH2 - COO- ) Happena reageerivad aminohapped · alustega andes soola
(seob vesinikiooni). Füüsikalised omadused - paljude vesiniksidemete tekke võimaluse tõttu (nii NH kui OH) on nad vähelenduvad ja suhteliselt hästi vees lahustuvad. Suure molekulmassiga aminohapped lahustuvad muidugi halvemini. Kui aminorühmi ja/või karboksüülrühmi on mitu siis lahustuvus on parem. Neil on suhteliselt kõrge sulamistemperatuur ja sulamisel nad tavaliselt lagunevad. Keemilised omadused - Aminohapetel on nii aluselisi, kui happelisi omadusi nad on amfoteersed. Ka vesilahuses on karboksüülrühm oma prootoni loovutanud aminorühmale ja tekkinud bipolaarne ioon, mida võib põhimõtteliselt ka soolaks nimetada. 5. Aminohapete nimetuses näidatakse aminorühma asukoht karboksüülrühma suhtes numbriga (varem Kreeka tähega). Olenevalt aminorühma asukohast jaotatakse aminohappeid 2- ehk -aminohapeteks, 3- ehk -aminohapeteks jne. Bioloogiliselt
Hormoonid on bioaktiivsed ained, mis põhiliselt moodustuvad loomorganismide sisesekretsiooninäärmetes. Valgud on aminohapetest (20) elusorganismis moodustunud polümeerid. Koos polüsahhariidide ja nukleiinhapetega nimetatakse neid biopolümerideks. Kõigi aminohapete koostisesse kuuluvad aluseliste omadustega aminorühm (-NH 2) ja happeliste omadustega karboksüülrühm (-COOH). Molekuli ülejäänud, aminohapetel varieeruvad osad tähistatakse tähega 'R'. Kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne side, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Valgud omavad mitmesuguseid ruumilisi struktuure. Valkude omadused tulenevad molekuli koostisesse kuuluvate aminohappejääkide järjestusest ja hulgast. Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks (primaarstruktuuriks). Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi
STEROIDID Madalmolekulaarsed tsüklilised ühendid, mis vees praktiliselt ei lahustu. Näiteks vitamiin D, kolesterool, osad suguhormoonid nt östrogeen ja testosteroon. LIPIIDIDE BIOLOOGILISED FUNKTSIOONID: · Energiaallikas · Kaitse · Ehituslik funktsioon · Varuaine funktsioon · Ainevahetuslik funktsioon · Rasvades lahustuvad vitamiinid VALGUD E PROTEIINID Valgud on orgaanilised kõrgpolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid. Aminohapetel on igal oma nimi ja kolmetäheline lühend. Aminohapped on omavahel ühendatud peptiidsidemega. Valgust koosnevad inimese juuksed, küüned jm. Valkude erinevad omadused tulenevad: · Aminohappejääkide järjestusest · Aminohapete hulgast Millised struktuurid on valgumolekulidel? Esimest järku struktuur peptiidsidemetega ühendatud aminohappejääkide ahel Teist järku struktuur keerdunud/kokkuvoltunud peptiidsidemetega ühendatud aminohappejääkide ahel (heeliks)
vetthoidev saba) biomolekulid, mis koosnevad alkoholist ja rasvhappejääkidest. Lipiidid täidavad organismis energeetilist funktsiooni, varuaine, kaitseaine, lahusti, ehitusmaterjal, regulaatorained. Rasvad, vahad, õlid, steroidid, vahad. 9. Mis on valgud? V: Valgud ehk proteiinid on aminohapetest moodustunud biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid. 10. Millest koosnevad valgud? Mis omadused on aminohapetel? V: Valgud on aminohapetest moodustunud polümeerid. Aminohapped koosnevad aminorühmast (NH2) ja karboksüülrühmast (COOH). Valkude koostises on 20 erinevat aminohapet. Valgusüntees toimub ribosoomides. Peptiitsidemed. 11. Missugune on valgu molekuli struktuur?( Primaar- tertsiaarstruktuur)Oskate iga struktuuri kohta tuua näite, millistel valkudel leidub? V: Primaarstruktuur Aminohappeline järjestus valgu molekulis. Primaarstruktuuri ei saa lõhkuda
* Ainevahetuslik ( rasvas tekib vesi. Rasv oksüdeerub vabastades energiat, siis on üheks saaduseks ka vesi.. nt kaamel. ) * Lahusti funktsioon 5. VALKUDE EHITUS JA ÜLESANDESD VALGUD on aminohapetest (20) elusorganismis moodustunud polümeerid. Kõigi aminohapete koostisesse kuuluvad aluseliste omadustega aminorühm (-NH 2) ja happeliste omadustega karboksüülrühm (-COOH). Molekuli ülejäänud, aminohapetel varieeruvad osad tähistatakse tähega 'R'. Kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne side, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Valgud omavad mitmesuguseid ruumilisi struktuure. Valkude omadused tulenevad molekuli koostisesse kuuluvate aminohappejääkide järjestusest ja hulgast. · Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks (primaarstruktuuriks).
* kaitse löökide, põrutuste, aga ka külma eest * energeetiline funktsioon (rasva lagundamisel 2 korda rohkem energiat kui suhkru) * vee lähteproduktid (kaamelitel, kes hüdrolüüsivad rasvast vett) * biofunktsioon (aitavad hoida homoöstaasi) Valgud e proteiinid. proteiinid orgaanilised polümeerid, mille monomeerideks on aminohapped. Teada umbes 50 aminohapet, organismidele omased 20. Aminohape koosneb kahest osast osa, mis on kõigil aminohapetel sarnane; teine on erinev, nimetatakse radikaaliks. R CH NH2 COOH Aminohapped on amfoteersed ühendid. Nii happelised kui aluselised omadused, reageerib nii hapete kui alustega. Aminohapped ühinevad omavahel peptiidsideme abil. Ühe aminohappe aminorühm ühineb teise aminohappe karboksüülrühmaga, eraldub vesi. On olemas 8 asendamatut aminohapet: * isoleutsiin (Ile) * leutsiin (Leu) * lüsiin (Lys) * metioniin (Met)
Aminorühm koosneb ühest lämmastiku ja kahest vesiniku aatomist. Organismis leidub paarkümmend aminohapet ning neid nimetatakse alfa-aminohapeteks. Nende ühiseks tunnuseks on see, et aminorühm paikneb süsiniku küljes, mis asub karboksüülrühma kõrval. 1. Aminohapete füüsikalised omadused: · värvuseta · kristalsed · lahustuvad vees (kuid mitte org. lahustites, nt. alkohol, benseen) · võrreldes teiste org. ühenditega sama süsiniku aatomite arvuga, on aminohapetel suhteliselt kõrge sulamistemperatuur ning need ei lendu · mõned aminohapped lagunevad sulamistemperatuuril · maitse on erinev: nõrk magus/magus/kibe/puudub 3. Aminohapete keemilised omadused: · aminohapped sisaldavad aluselist aminorühma ja happelist karboksüülrühma ning see tingib aminohapete amfoteersed omadused (ühendid reageerivad nii aluste kui hapetega) · aminohapete reageerimisel üksteisega moodustuvad peptiidid (tekkinud peptiid reageerib
Rühmitustest läbisegi antud ühendid õpilane peab need grupeerima ja pealkirjastama. 4) Arvuta 100g sidruniküpsiste energeetiline väärtus, kui toitainete sisaldus on teada. 5) teha fosfolipiidse kaksikkihi joonis ja näidata ära selle erinevad osad. 6) Membraani joonisel on ära märgitud joonega midagi ja siis küsitakse mis molekuliga on tegemist. VALGUD: Aminohapped ja peptiidid. R-radikaal, aminorühm (aluselised omadused), karboksüülrühmn - annab happelised omadused. Aminohapetel on amfoteersed omadused. Aminohapete biologilne jaotus: 1) põhiaminohapped. Nende jaoks eksisteerib geneetiline kood. Sünteesi käigus lülituvad valkude koosseisu. Inimese jaoks on põhiaminohappeid 20, aga tegelikult on kokku 21. 2) Harvaesinevad aminohapped. Esinevad kas vabalt, ei saa minna valkude koostisse või tekivad valkudes olevate aminohapete keemilisel muutmisel. Kokku ligikaudu 200. rohkem leidub neid taimedes ja bakterites. Aminohapete füsioloogiline klassifikatsioon:
siis omandab õige toitumine erilise tähtsuse. S.t. tuleb süüa võimalikult erinevaid täisväärtuslike proteiini lähteid. Aminohapete ülesanded Aminohappeid saab jaotada asendamatuteks ja asendatavateks. Asendamatuid aminohappeid ei suuda inimorganism sünteesida ja seega peab ta need saama toiduvalkudest. Valkude ehitusüksustena kasutab inimorganism 20 aminohapet. Neid nimetatakse põhiaminohapeteks. Paljudel põhiaminohapetel (ja ka valkudes mitteleiduvatel aminohapetel) on veel teatud iseäralikke ülesandeid, millest annab ülevaate alljärgnev lühitutvustus. Metioniin on asendamatu aminohape, mis on põhiline metüülrühma doonor inimorganismis (näiteks närvitegevuseks vajaliku atsetüülkoliini sünteesil, kehavõõraste ühendite detoksikatsioonil jne). Metioniin on veel tsüsteiini ja meile vähemtuntud ning valkude koostises mitteesinevate aminohapete karnitiini ja tauriini (vt. allpool) eelühendiks.
'
Vabaenergia muudu võrrand: G= G° +RTln([C][D]/[A][B]). Tasakaaluolekus [C][D]/[A][B]=Keq ning G=0, seega
'
G° =-RTlnKeq
III AMINOHAPPED. PEPTIIDID
1. Aminohapped: vaadata struktuur ja nimetused ning grupeering. Ebatüüpilisi aminohappeid: hüdroksülüsiin,
hüdroksüproliin, püroglutamaat, homoseriin, epinefriin jvpt.
2. Aminohapetel dissotseerub nii alfa-karboksüülrühm (pKa1~2) ja alfa-aminorühm (pKa2~9), mõnede aminohapetel võivad
ka kõrvalahel sisaldada dissotseeruvaid rühmi (pKaR).
pI valgu isoelektriline punkt, mis iseloomustab tema elektrilisi omadusi. pI on selline keskkonna pH väärtus, mille juures
valgu molekuli summarne laeng võrdub 0-ga . Kui pH=pI: laeng ,,0" ei liigu elektriväljas; kui pH
funktsionaalsena esineb ainult L-stereoisomeer trüptofaanist struktuurilistes ja ensümaatilisetes valkudes, kuigi R-stereoisomeeri leidub mõnes looduslikus peptiidis. Tööstuslik süntees teostatakse seriini ja indooli kääritamisel, kasutatades selleks metsikuid või geneetiliselt moondatud baktereid nagu näiteks B. amyloliquefaciens, B. subtilis, C. glutamicum või E. coli. Nendel bakteri tüüpidel on üldiselt, kas tekkinud mutatsioon, mis ei lase aromaatsetel aminohapetel uuesti kasutusse minna või on neil trüptofaani kodeerivaid geene üle ühe. Taimed ja mikroorganismid looduses sünteesivad seda üldiselt 2-aminobensoehappest või shikimi happest. Trüptofaan on prekursor erinevatele neurotransmitteritele: Serotoniin - seda sünteesib trüptofaani hüdroksülaas, ning seda saab veel edasi muundada melatoniiniks läbi N-atsetüültransferaasi ja 5-hüdroksüindooli-O-metüültransferaasi. Niatsiin - essentsiaalne vitamiin inimorganismis.
31.01 Valgud ehk broteiinid Valgud ja nukleiinhapped · Polübeptiidid mis koosnevad aminohappejääkidest · Peptiid aminohappejääkidest koosnev biopolümer · bio elu · Polümer aine, mille väga suured molekulid koosnevad ühesuguste väikeste molekulide jääkidest. · Aminohapped kõigi aminohapete koostissse kuluvad a) aminorühm(NH 2 aluselised omadused) , b) karboksüülrühm (COOH) , c) kõrvalahe kõigil aminohapetel erinev · Valkude koostises esineb 20 aminohapet 6 a) täiesti asendamatud 8 - roheline hernes, sisaldab kõiki asendamatuid aminohappeid , b) osaliselt asendamatud 3 ebapiisavalt sünteesitakse , c) asendatavad aminohapped 9 organism sünteesib neid ise · Valkude tähistamine 3 tähelised lühendid tulnud inglise keelsetest nimetustest alamiin (Ala), glutamiin (Gln)
VALGUD KOOSNEVAD AMINOHAPETEST *Mõned valgu ül-d : transpordivad aineid, kiirendavad/aeglustavad keemilisi reaktsioone, muudavad kahjutuks haigusi tekitavaid mikroobe *Kõik organismile vajalikud valgud moodustatakse rakkude sees aminohapetest. *On olemas aminohapped, mida meie keha suudab ise sünteesida ning asendamatud aminohapped, mida peame toiduga kätte saama. *Toidus sisalduvad valgud lõhustuvad seedimisel aminohapeteks, mis vereringe kaudu rakkudesse transporditakse. *Kõigil aminohapetel on keskseks aatomiks süsinikuaatom (C), millega on seotud vesinikuaatom (H), aminorühm (-NH2), karboksüülrühm (-COOH) ja kõrvalahel (R). Kõrvalahel määrab aminohappe keemilised omadused. VALGUD SÜNTEESITAKSE DNA JUHISTE JÄRGI *Valgu sünteesile eelneb mRNA süntees rakutuumas e transkriptsioon. *Valmis mRNA liigub tuumast tsütoplasmasse. *Valke sünteesitakse tsütoplasmas asuvates ribosoomides. *Ribosoomid võivad olla vabalt tsütoplasmas, kuid võivad olla ka kinnitunud
organismis. Et neid aminohappeid peab organismis olema nõutavates vahekordades ja piisavates hulkades, siis omandab õige toitumine erilise tähtsuse. AMINOHAPETE ÜLESANDED Aminohappeid saab jaotada asendamatuteks ja asendatavateks. Asendamatuid aminohappeid ei suuda inimorganism sünteesida ja seega peab ta need saama toiduvalkudest. Valkude ehitusüksustena kasutab inimorganism 20 aminohapet. Neid nimetatakse põhiaminohapeteks. Paljudel põhiaminohapetel (ja ka valkudes mitteleiduvatel aminohapetel) on veel teatud iseäralikke ülesandeid, millest annab ülevaate alljärgnev lühitutvustus. Metioniin on asendamatu aminohape, mis on põhiline metüülrühma doonor inimorganismis (näiteks närvitegevuseks vajaliku atsetüülkoliini sünteesil, kehavõõraste ühendite detoksikatsioonil jne). Metioniin on veel tsüsteiini ja meile vähemtuntud ning valkude koostises mitteesinevate aminohapete karnitiini ja tauriini (vt. allpool) eelühendiks.
· Happeline keskkond aktiveerib pepsinogeenid aktiivseks pepsiinideks. · Pepsiidinid lõhustavad valke osaliselt, mitte aminohapeteni. Tekivad kahest-kolmest- neljast amonihappest fragemendid. · Valkude lõhustamine jätkub peensooles kõhunäärne esnüümide ja lõplikult peensoole enda ensüümide mõjul. · Lõhustuse lõpp-produtkid on aminohapped, mis imenduvad verre. Aminohapped transpordidakse erinevatesse kudedesse, ka maksa. Aminohapetel on kudedes: · ehituslik ehk plastline funktsioon, nendes sünteesitakse uusi koe valke; · energeetiline funktsioon, mida realiseerib maks. · Aminohapped desamineeritakse maksas oksüdatsiivselt, mille käigus tekivad nn ketogeensed amonihapped · Eraldub ka amoniaak, mis seondub CO2-ga, muutub kusiaineks- uurea, mis viiakse neeruda kaudu välja. · Ketogeensetest amonihapetest saab maks energiat.
Elektroforees on sisuliselt kromatograafia edasiarendus. Tänapäeval kasutame üldjuhul sellised plaat-elektroforeesi masinaid, et saaks korraga palju prove üksteise kõrvale kanda, siis põhimõtteliselt võime ka kolonni rakendada elektrivälja. /vaadata meetodi kohta sekveneerimise juures/. Kõik nukleiinhapped on alati negatiivse laenguga, seega liiguvad alati +elektroodi poole. Valgu molekulidel võivad olla erinevad laengud, sest erinevatel aminohapetel on erinevad laengud, mis annavadki erineva iseloomu, on olemas selliseid aminohappejääke, mis annavad negatiivseid ja positiivseid laenguid ja ka neutraalseid. Tahtes valgumolekule elktroforeetiliselt üksteisest lahutada, siis tehes foreesi, siis negatiivse summarse laenguga valgud hakkavad separeeruma, kui neutraalsed ennast ei liiguta ja positiivsed liiguvad läbi puhvri elektroodi poole ja me kaotame nad. Seepärast valkude analüüsimisel kasutatakse sellist nippi: kõik
faktoreid mitu) RF seondumine ensüüm peptidüül transferaasi aktiivsust Valguahela lõppu (C terminaalne ots) liidetakse vee molekul H2O ning polüpeptiid vabaneb mRNA vabaneb, ribosoom laguneb alaühikuteks, lõpeb valgusünteesi ribosoomitsükkel Matriitsiks on 3' 5' DNA ahel, mille pealt sünteesitakse 5' 3' mRNA (sense ehk kodeeriv ahel) Teise ahela pealt antisense ahel (katsetes) Peptiidside- kovalentne side valgu molekuli ehitusse kuuluvate aminohappejääkide vahel Aminohapetel bipolaarne ionisatsioon: ühe AH karboksüülgrupp liitub teise AH aminogrupiga, tekib peptiidside. Polüpeptiidahela ühes otsas on alati amiinogrupp (algus) ja teises karboksüülgrupp (lõpp). Valkude struktuurid- primaarstruktuur- lineaarne a-h järjestus Sekundaarstrukuur- alfa heeliksi või beeta-heeliksi sheet struktuur Tertsiaarstruktuur- funktsionaalsetel valkudel 3D struktuur Kvaternaarstruktuur- mitme valgumolekuli kompleks Alguskoodon- AUG, lõppkoodon- UGA, UAA, UAG 7
Jagatakse: Apolaarsed ehk hüdrofoobsed aminohapped (Leu, Pro) Polaarsed, mille laeng on ebaühtlaselt jaotunud (Thr, Cys) Happelised ehk negatiivselt laetud (Asp, Glu) Aluselised ehk positiivselt laetud (Lys, Arg) Ebatüüpilised aminohapped: Kollageen, Fosfoseriin 2. Aminohapete dissotsiatsioon millised ioonsed vormid esinevad? pKa1, pKa2 ja pKa3 (pKaR) mõiste, ligikaudsed väärtused. Aminohappe pI ja kuidas ta avaldub. Kõigil aminohapetel on vähemalt kaks deprotoneeruvat fun.rühma. Dissotsieerub karboksüülrühm: H2A+ + H2O = HA0 + H3O+ Dissotsieerub aminorühm: HA0 + H2O = A- + H3O+ 3. Aminohapete stereokeemia suhteline (D/L) ja absoluutne (S/R) konfiguratsioon ja kuidas seda määrata. Looduses leiduvad aminohapped on enamus L-konfiguratsiooniga, kuid esineb ka D- aminohappeid. 4. Peptiidside formeerumine, sideme omadused, osalise kaksiksideme esinemisest tingitud omadused.
..... 25 Mis tdhtsus on vee molekulidel? 26 Mis tdhtsus on katioonidel organismis? 26 Mis tdhtsus on anioonrdel? 27 2.3. Orgaanilised ained ......... ................. 2g Milliseid keemilisi Uhendeid nimetatakse biomolekulideks? 2g Missugune on sahhariidide ehitus ja mis Ulesanded neil on? 29 Missugune on lipiidide ehitus ja mis on nende ijlesanded? 3 j 2.4. Valgud ....... j3 Mis omadused on aminohapetel? 33 Missugune on valgu molekulide struktuur? 34 Kuidas muutub valkude struktuur? 35 Mis ulesanded on valkudel? 36 Mrs tdhtsus on valgu molekuli struktuuridel? 3g 2.5. Nuk|eiinhapped.............................. 3g Missugune on DNA ehitus? 39 Missugune on DNA molekuli struktuur? 39 Mis iilesanded on DNA molekulil? 41 Mis tdhtsus on DNA molekuli struktuuril? 41 Milline on RNA molekulide ehitus? 42
Lahusti funktsioon. Veres olevad lipoproteiinid kannavad rasvlahustuvaid vitamiine organismi kõikidesse kudedesse. 3.Aminohapete ja valkude lühiiseloomustus Valgud ehk proteiinid on aminohapetest moodustunud polümeerid. Erinevaid aminohappeid võib olla kuni 20 valkude ehituses. Aminohapped koosnevad aluseliste omadustega aminorühmast (NH 2), happeliste omadustega karboksüülrühmast (COOH) ning molekuli ülejäänud osa on erinev kõigil aminohapetel. Selletõttu ongi neil mitmesugused keemilised omadused. Aminohappeid tähistatakse kolmetäheliste lühenditega. Valke sünteesitakse raku tsütoplasmas paiknevates ribosoomides. Kahe aminohappe reageerimisel moodustub nende vahele kovalentne side ehk peptiidside. Valgu molekulis on peptiidsidemega ühendatud sadu või isegi tuhandeid aminohappejääke. Enamus valke koosneb ühest peptiidsidemest. Valkudel on palju erinevaid struktuure. Valgu aminohappelist järjetust nimetatakse
Lahusti funktsioon. Veres olevad lipoproteiinid kannavad rasvlahustuvaid vitamiine organismi kõikidesse kudedesse. 5. Aminohapete ja valkude lühiiseloomustus Valgud ehk proteiinid on aminohapetest moodustunud polümeerid. Erinevaid aminohappeid on valkudes kuni 20. Aminohapped koosnevad aluseliste omadustega aminorühmast (NH 2), happeliste omadustega karboksüülrühmast (COOH) ning molekuli ülejäänud osa on erinev kõigil aminohapetel. Selletõttu ongi neil mitmesugused keemilised omadused. Igal aminohappel on L ja D isomeer, need on käelised. . Aminohappeid tähistatakse kolmetäheliste lühenditega. Aminohapete omadused mõjutavad nende asukohta valgus : laenguta on hüdrofiilsed ja asuvad valgu välispinnal; Mittepolaarsed on hüdrofoobsed ja need valgu sisepinnal; aluselised ja happelised on polaarsed ja paiknevad valgu välispinnal.
Lahusti funktsioon. Veres olevad lipoproteiinid kannavad rasvlahustuvaid vitamiine organismi kõikidesse kudedesse. 5. Aminohapete ja valkude lühiiseloomustus Valgud ehk proteiinid on aminohapetest moodustunud polümeerid. Erinevaid aminohappeid on valkudes kuni 20. Aminohapped koosnevad aluseliste omadustega aminorühmast (NH 2), happeliste omadustega karboksüülrühmast (COOH) ning molekuli ülejäänud osa on erinev kõigil aminohapetel. Selletõttu ongi neil mitmesugused keemilised omadused. Igal aminohappel on L ja D isomeer, need on käelised. . Aminohappeid tähistatakse kolmetäheliste lühenditega. Aminohapete omadused mõjutavad nende asukohta valgus : laenguta on hüdrofiilsed ja asuvad valgu välispinnal; Mittepolaarsed on hüdrofoobsed ja need valgu sisepinnal; aluselised ja happelised on polaarsed ja paiknevad valgu välispinnal.
maitse ja on kasutusel maitsetugavdajana Fenüülalaniinirikast toitu peavad vältima päriliku haiguse- fenüülketonuuria all kannatajad.Sisaldub teda ka sünteetilistes magustites ( karastusjookidel hoiatus "contains Phe") Keemilised omadused Karboksüülrühm on happeliste omaduste kandja see tähendab prootoni doonor (loovutab vesinikiooni) -COOH ó-COO- + H+ Aminorühm on aluseliste omaduste kandja see tähendab prootoni aktseptor (seob vesinikiooni)-:NH2 + H+ ó -NH3+ Aminohapetel on seega, nii aluselisi, kui happelisi omadusi è nad on amfoteersed Ka vesilahuses on karboksüülrühm oma prootoni loovutanud aminorühmale ja tekkinud bipolaarne ioon, mida võib põhimõtteliselt ka soolaks nimetada. Näiteks aminoetaanhape (aminoäädikhape; glütsiin ; Gly ) vesilahuses oleks õigem kasutada valemit kujul: H3N+- CH2 - COO- , mitte klassikalisel kujul: H2N-CH2-COOH (H2N-CH2-COOH ó H3N+- CH2 - COO- ) Happena reageerivad aminohapped · alustega andes soola
maitse ja on kasutusel maitsetugavdajana Fenüülalaniinirikast toitu peavad vältima päriliku haiguse- fenüülketonuuria all kannatajad.Sisaldub teda ka sünteetilistes magustites ( karastusjookidel hoiatus "contains Phe") Keemilised omadused Karboksüülrühm on happeliste omaduste kandja see tähendab prootoni doonor (loovutab vesinikiooni) -COOH -COO- + H+ Aminorühm on aluseliste omaduste kandja see tähendab prootoni aktseptor (seob vesinikiooni)-:NH2 + H+ -NH3+ Aminohapetel on seega, nii aluselisi, kui happelisi omadusi nad on amfoteersed 11. klassi Orgaanika konspekt Jaan Usin 28 Ka vesilahuses on karboksüülrühm oma prootoni loovutanud aminorühmale ja tekkinud bipolaarne ioon, mida võib põhimõtteliselt ka soolaks nimetada. Näiteks aminoetaanhape (aminoäädikhape; glütsiin ; Gly ) vesilahuses oleks õigem
organismis. Et neid aminohappeid peab organismis olema nõutavates vahekordades ja piisavates hulkades, siis omandab õige toitumine erilise tähtsuse. AMINOHAPETE ÜLESANDED Aminohappeid saab jaotada asendamatuteks ja asendatavateks. Asendamatuid aminohappeid ei suuda inimorganism sünteesida ja seega peab ta need saama toiduvalkudest. Valkude ehitusüksustena kasutab inimorganism 20 aminohapet. Neid nimetatakse põhiaminohapeteks. Paljudel põhiaminohapetel (ja ka valkudes mitteleiduvatel aminohapetel) on veel teatud iseäralikke ülesandeid, millest annab ülevaate alljärgnev lühitutvustus. Metioniin on asendamatu aminohape, mis on põhiline metüülrühma doonor inimorganismis (näiteks närvitegevuseks vajaliku atsetüülkoliini sünteesil, kehavõõraste ühendite detoksikatsioonil jne). Metioniin on veel tsüsteiini ja meile vähemtuntud ning valkude koostises mitteesinevate aminohapete karnitiini ja tauriini (vt. allpool) eelühendiks.
esinevad valkudes veel mitmed aminohapped, mis lisatakse peale valguahela sünteesi ribosoomides (post-translatsioonilised modifikatsioonid). Siia kuuluvad modifitseetitud aminohapped nagu hüdroksüproliin ja atsetüleeritud aminohapped. Paljude valkudega on ühendatud suhkrujäägid (vt. valkude glükosüleerimine) või fosforhappe jäägid (valkude fosforüleerimine). Aminohapped on omavahel ühendatud peptiidsideme abil. Peptiidside on amiidsideme vorm, mis moodustub -amiknohapete vahel. -aminohapetel on amino- ja karboksüülrühm ühedatud sama süsinuku aatomi (-süsiniku) külge. Valguahel moodustub -süsinike ja peptiidsidemete abil, kus - süsinike küljest hargnevad aminhapete külgahelad (joon 1.7). Valguahela otsad on erinevad - ahela alguses (otsas millest valgusüntees algab) on valgu selgrool aminogrupp (-NH2) ja ahela lõpus on karboksüülrühm (-COOH). Vastavalt nimetatakse valguahela algust N-terminuseks e. amino-otsaks ja lõppu C-terminuseks e. karboksüül- otsaks
Eraldi tasub rõhutada, et rpoS geenis toimunud mutatsioonidest põhjustatud GASP fenotüüp ilmneb bakteritel ainult teatud kasvutingimustel (rikas aereeritud sööde). Bakterikultuuri vananedes ilmuvad uued GASP mutandid, mis sisaldavad lisaks rpoS mutatsioonidele mutatsioone ka teistes alleelides. Nii on leitud mutatsioonid geenides sgaA, sgaB ja sgaC (stationary-phase growth advantage). Kõik need mutandid kasvavad võrreldes metsiktüüpi rakkudega kiiremini teatud aminohapetel, kasutades neid C-allikana. Erinevad mutandid eelistavad kasvuks erinevaid aminohappeid. Aminohapete katabolismiradade ekspressioonitaseme tõus võimaldab mutantidel kasutada efektiivsemalt surnud rakkudest vabanenud toitaineid. 33. Sporogeensete bakterite diferentseerumist indutseerivad signaalid. Sporulatsiooni-spetsiifiliste geenide avaldumist kontrollivad regulaatorvalgud, mis toimivad vastusena teatud signaalidele: 1. Toitainete ammendumine
Erinevate organismide tolerantsus kõrgele osmootsele rõhule on tagatud erinevate mehhanismide kaudu. Ensüümid, mis lokaliseeruvad periplasmas ja on eksponeeritud raku välispinnale, on soola suhtes tolerantsematel bakteritel teistsuguse struktuuriga, kui vähem osmotolerantsetel bakteritel. Halobakterid kasvavad näiteks optimaalselt 3 M NaCl lahuses ning rakkudes on kõrge KCl kontsentratsioon (4 M). Halobakterite valkudes on suur osakaal happelistel aminohapetel ja hüdrofoobseid aminohappeid on minimaalselt. Sellised valgud seovad vett 2-4 korda efektiivsemalt kui valgud, mis on iseloomulikud madala osmolaarsusega keskkonnas kohanenud bakteritele. Osmootse rõhu muutustega kaasnev geeniregulatsioon enterobakterites Osmootse stressiga kaasnevad ulatuslikud muutused raku üldises metabolismis. Rakkude kasv on ajutiselt inhibeeritud. Toimuvad muutused DNA topoloogias ning aktiveerub statsionaarse faasi-spetsiifiline sigma faktor S
72 13. Translatsioon ja geneetiline kood Polüpeptiidide struktuur Erinevad geenid kodeerivad erinevaid polüpeptiide. Polüpeptiidahelates on aminohapped omavahel ühendatud kovalentsete sidemete kaudu. Rakus on 20 erinevat aminohapet. Kõigil aiminohapetel v.a. proliin on aminorühm ja karboksüülrühm. Aminohapped eristuvad üksteisest rühma (ingl. k. side group) poolest, mis võib erinevatel aminohapetel olla kas: 1) hüdrofoobne või mittepolaarne; 2) hüdrofiilne või polaarne; 3) happeline või negatiivselt laetud; 4) aluseline või positiivselt laetud. Just nende rühmade varieeruvus tagab individuaalsete valkude struktuursed ja funktsionaalsed iseärasused. Aminohapped on polüpeptiidahelas ühendatud kovalentselt, peptiidsidemete kaudu. Peptiidside kahe aminohappe vahel moodustub ühe aminohappe aminorühma ja teise aminohappe karboksüülrühma reageerimisel
Lisaks kodeeritud AH-dele esinevad ka teised, mis lisatakse pärast valgusünteesi ribosoomides – post-translatsioonilsed modifikatsioonid. Modifitseeritud AH-d: hüdroksüproliin, atsetüleeritud AH-d. Valkudega on ühendatud suhkrujäägid (glükosüleerimine) või fosforhappe jäägid (valkude fosforüleerimine). AH on omavahel ühendatud peptiidsidemega. Peptiidside – amiidsideme vorm, mis moodustub α-aminohapete vahel. α- aminohapetel on amino (-NH2) ja karboksüülrühm (-COOH) ühendatud sama süsiniku aatomi külge (α süsinik). Valguahel moodustub α süsinike ja peptiidsidemete abil; αsüsinike küljest hargnevad aminohapete külgahelad. Valguahela otsad on erinevad – algus on N-terminus (-NH2) ja lõpp C-terminus (-COOH). AH erinevad keemilised omadused tulenevad erinevatest külgahelatest. Valgud ühenduvad omavahel ka vesiniksidemete abil – moodustub valgu ruumiline struktuur
oluliselt geenide avaldumistaset trüpanosoomide ja taimede mitokondrites. 13. Translatsioon ja geneetiline kood Polüpeptiidide struktuur Erinevad geenid kodeerivad erinevaid polüpeptiide. Polüpeptiidahelates on aminohapped omavahel ühendatud kovalentsete sidemete kaudu. Rakus on 20 erinevat aminohapet. Kõigil aiminohapetel v.a. proliin on aminorühm ja karboksüülrühm. Aminohapped eristuvad üksteisest rühma (ingl. k. side group) poolest, mis võib erinevatel aminohapetel olla kas: 16. hüdrofoobne või mittepolaarne; 17. hüdrofiilne või polaarne; 18. happeline või negatiivselt laetud; 19. aluseline või positiivselt laetud. Just nende rühmade varieeruvus tagab individuaalsete valkude struktuursed ja funktsionaalsed iseärasused. Aminohapped on polüpeptiidahelas ühendatud kovalentselt, peptiidsidemete kaudu. Peptiidside kahe aminohappe vahel moodustub ühe aminohappe aminorühma ja teise aminohappe karboksüülrühma reageerimisel
20 minuti jooksul langes prootonpotentsiaal aeglaselt, kuid enne bakteri lüüsi järsult kuni rakud olid depolariseeritud ehk membraanipotentsiaal oli 0. Faagidel on holiini geenid tihti kahe transkriptsiooni algusega, millelt ekspresseeritakse kahte suhteliselt sama suurt valku. Lühem vorm on holiin, pikem antiholiin. Antiholiinil on N-terminuses mõned aminohapped lisaks, mis tavaliselt on positiivse laenguga nagu arginiiin või lüsiin. Nendel aminohapetel on väga suur roll valkude orientatsiooni määramiseks tsütoplasmamembraanis. Positiivse laenguga antiholiin on N-terminusega tsütoplasma suunas (membraan on tsütoplasma-poolses osas negatiivse laenguga) ning lisaaminohapeteta holiin on N-terminusega periplasma pool. Holiinide kuhjumine membraanis põhjustab membraanipotentsiaali vähenemist, kuna holiinid destabiliseerivad lipiidse kaksikkihi ning lasevad prootonitel tsütoplasmasse lekkida
annaabi.ee 
