Homotsüsteiin Metioniin SVH ja neurodegeneratsioon Transamiinimine Aminohapete metabolism- keskne protsess, mida vajab nii aminohapete (v.a. Lys ja Thr) katabolismis, kui ka aminohapete sünteesil. Transamiinimist viivad läbi aminotransferaasid (AST ja ALT). Aminohapete katabolismis on aminorühma ainuaktseptor a-ketoglutaraat. AST katalüüsib aminohapete rühma ülekannet aspartaadilt a-ketoglutaraadile, tekib OAA ja glutamaat ning ALT vastavalt alaniinist a-ketoglutaraadile, tekivad Pyr ja glutamaat. Transamiinimise kataboolne roll on aminohapete aminorühma kanaliseerimine glutamaati , sest ainult glutamaat allub oksüdatiivsele desamiinimisele. Seega glutamaat on inimkeha keskne aminohape. Aminotransferaaside koensüümiks on püridoksaalfosfaat (vitamin B6 derivaat). Transamiinimisreaktsioonide tasakaalukonstant ~1 näitab, et vajaduse korral võib toimuda kas kataboolne aminohapete aminorühma eemaldamine või AH süntees aminorühma
Selline mehhanism on üks võimalus, kuidas valesti aminoatsüleeritud tRNA translokaliseerub aminoatsüleerimissaidist editeerimissaiti. In trans editeerimist võivad läbi viia erilised valgud, mis omavad hüdrolüütilist aktiivsust. Siin on näiteks valk AlaX, mis deatsüleerib Ser-tRNA Ala ja Gly-tRNAAla. AlaX on leitud kõikidest eluslooduse riikidest. Asjaolu, et AlaRS võib ekslikult sünteesida ka Ser-tRNAAla, on üllatav, kuna seriin on alaniinist suurem ja teistele aaRS-dele pole suuremate aminohapete vältimine probleem. Ser-tRNAAla süntees on tingitud seriini biokeemilisest eripärast, mistõttu ei saa toimuda evolutsiooniliselt konserveerunud aaRS:aminohappe interaktsioon. Seetõttu arvatakse, et AlaX, mis sarnaneb AlaRS editeerimisdomääniga, on tekkinud samal ajal koos AlaRS-ga. tRNA struktuur tRNA sekundaarstruktuur. Kõikide tRNA molekulide sekundaar- ja tertsiaarstruktuur peab