16. Selgita mõisted: ensüümi aktiivtsenter- ensüümi pinnaala, millega seostub substraat substraat - aine, millega toimuvad reaktsiooni käigus muutused; aktivaator suurendab ensüümi aktiivsust inhibiitor - molekul, mis seob ennast ensüümiga ja vähendab selle aktiivsust. , temperatuuri optimum Temperatuur, mille juures on ensüümreaktsiooni kiirus maksimaalne, pH optimum PH-tase, mille puhul on ensüümreaktsiooni kiirus maksimaalne ensüümi kõrge spetsiifilisus -ensüümi aktiivtsentriga saab seonduda vaid spetsiifilise struktuuriga molekul kofaktor ensüümi mittevalguline osa. koensüüm- madalmolekulaarne orgaaniline ühend, üks võimalikest kofaktoritest proensüüm - ensüümi mitteaktiivne eellane 17. Too näiteid ensüümide kasutamise kohta väljaspool organismi. Amülaas, mis toodab tärklisest suhkruid. Seda kasutatakse siirupite, puuviljamahlade, sokolaadi ja muude toiduainete valmistamisel. Proteaas lõhub valke. Seda kasutatakse nt
- dopamiini analoogid? Optiline isomeer võib anda vähem või rohkem interaktsioone. Antagonist - seostub aga ei aktiveeri - võib toimida nii aktiivtsentrisse kui väljaspoole - väljaspool aktiivtsentrit mõjub allosteeriliselt või vihmavarjuna. Vastab aktiivtsentri konfiguratsioonile ja interakteerub selle funktsionaalsete rühmadega, kuid retseptori konformatsiooni ei muuda. Allosteeriliselt seostub allosteerilise tsentri, mitte aktiivtsentriga ning muudab seostumise tulemusena retseptori aktiivtsentri konformatsiooni ning agonist ei saa seonduda. Vihmavarju efekti näol seostub väljaspool aktiivtsentrit olevate aminohappe jääkidega ning katab tsentri osaliselt või täielikult. Osaline agonist aktiveerib retspeotir kuid avab kanali väiksemal määral kui agonist. Kutsub esile ainult nõrga bioloogilise vastuse. Osalist agonisti võiks käsitleda ka antagonistina, kuna hõivad aktiivtsentri ja takistab
Inhibiitor seostub seostunud väljaspool inhibiitorit välja. substraadiga aktiivtsentrit aktiivtsentriga molekuliga. seostumisel. Substraadi Substraadi kontsentratsioon ei kontsentratsiooni mõjuta inhibiitorit. 6.1 Selgitage kuidas mõjutavad inhibiitorid Km ja Vmax väärtusi
Füsioloogilistes tingimustes on tähtsamad just spetsiifilised inhibiitorid.Inhibeerimine võib olla pöörduv või pöördumatu - > pöörduval inhibiitor ensüümiga kov.sidemeid ei moodusta ning ensüümi aktiivsus on taastatav, pöördumatul moodustatakse kov sidemed ninh langus on pöördumatu (mittespets inhibiitorite korral).Konkureerivad ja mittekonkureerivad inhibiitorid. Konkureerivad inhibiitorid on substraadiga sarnase struktuuriga ja nad seonduvad hõlpsasti ensüümi aktiivtsentriga. Mittekonkureerivad ei ole struktuurselt sarnased, aga on võimelised selle aktiivsust pidurdama (ensüüm säilitab võime substraati siduda, aga tema katalüütiline võime langeb). Fosforüülimine ja defosforüülimine. Fosforüülimist katalüüsivad proteeini kinaasid. Defosforüülimist proteiini fosfataasid. Allosteeriline regulatsioon. Allosteeriline ehk regulatoorne tsenter. Allosteeriline tsenter on võimeline siduma talle keemiliselt struktuurilt sobivaid ühendeid
o C-F side on stabiilsem kui C-H side. - Nt Amiidi asendamine pürrooliga, selektiivsem D3 suhtes, ja ei seondu D2- le (kõrvalefektid). Antipsühhootilise ravim. - - - Valgu (ensüümi substraadi või inhibiitori ning retseptori ligandi sidumistsentri) struktuurist lähtuv ravimidisain - Looduslike inhibiitorite najal. - ACE inhibiitorit vaja, blokkida angiotensiin II süntees, mis kutsub esile vererõhu tõusu. - Inhibiitor annab vajalikud sidemed aktiivtsentriga. Peptiidside aga puudub ja ensüüm jääb inhibeerituks, kuni inhibiitor asub aktiivtsentris. - Aktiivtsentris sisalduvad Zn2+ aatom ja arginiin; - Eeldati, et inhibiitoris peaks olema suktsiinhappe element; - Vastavalt ensümaatilisele reaktsioonile eeldati, et inhibiitor peaks sisaldama aminohapet; - Suktsinüül proliin valiti kuna ACE teadaolevas inhibiitoris – teprotiidis on terminaalne aminohape proliin ja suktsiinhappe derivaat oli analoogse
reaktsiooni tingimused, reaktsioonide suur spetsiifilisus, reguleeritavus. 15. Ensüümide toimemehhanism, substraat, ensüümiaktiivsus, aktiivtsenter, koensüümid Toimemehhanism seisneb reaktsiooni kiirust limiteeriva energeetilise barjääri alandamises ehk nende ülesandeks on kiirendada reaktsioone ja seda võimslikult väikese energiskuluga, tagamaks elu kulgemist. Iga ensüüm katalüüsib ühte substraati või substraatide rühma. Substraat seondub aktiivtsentriga ja tekib ensüüm-substraat kompleks. Enamasti on kompleks pöörduv. Substraat – aine, mille muundumist ensüüm katalüüsib. Ensüümiaktiivsus – ensüümi katalüütilise aktiivsuse mõõt, näitab kui palju substraati ajaühikus suudab teatud kogus ensüümi muundada. Aktiivtsenter – valgu molekuli piirkond, mis võtab katalüüsist otseselt osa. Koensüümid – moodustavad valdava osa kofaktoritest. Madalmolekulaarsed
spetsiifilisus, reguleeritavus. 15. Ensüümide toimemehhanism, substraat, ensüümiaktiivsus, aktiivtsenter, koensüümid Toimemehhanism seisneb reaktsiooni kiirust limiteeriva energeetilise barjääri alandamises ehk nende ülesandeks on kiirendada reaktsioone ja seda võimslikult väikese energiskuluga, tagamaks elu kulgemist. Iga ensüüm katalüüsib ühte substraati või substraatide rühma. Substraat seondub aktiivtsentriga ja tekib ensüüm-substraat kompleks. Enamasti on kompleks pöörduv. Substraat aine, mille muundumist ensüüm katalüüsib. Ensüümiaktiivsus ensüümi katalüütilise aktiivsuse mõõt, näitab kui palju substraati ajaühikus suudab teatud kogus ensüümi muundada. Aktiivtsenter valgu molekuli piirkond, mis võtab katalüüsist otseselt osa. Koensüümid moodustavad valdava osa kofaktoritest. Madalmolekulaarsed orgaanilised ühendid, mis on
ning see omab füsioloogilistes tingimustes võrreldes pöördumatu inhibeerimisega oluliselt suuremat tähtsust. Sõltuvalt sellest, kuidas inhobiitor mõjutab ensüümireaktsiooni kineetilisi parameetreid, eristatakse konkureerivaid ja mittekonkureerivaid inhibiitoreid. Konkureerivad inhibiitorid on oma keemiliselt struktuurilt ensüümi substraadile väga sarnased, mistõttu nad võivad hõlpsasti seonduda ensüümi aktiivtsentriga. Aktiivtsenter, mis on hõivatud konkureeriva inhibiitori poolt ei saa mõistagi enam siduda substraati ega katalüüsida viimase muundumist. Seega: konkureerivad inhibiitorid konkureeriva substraadiga aktiivtsentrite pärast ensüümi molekulides. Mittekonkureerivad inhibiitorid ei oma substraadiga struktuurset sarnasust, kuid kombineerudes ensüümiga on siiski võimelised selle aktiivsust pidurdama. Mittekonkureeriva inhibiitori juuresolekul ensüüm võib küll säilitada substraati siduva
annaabi.ee 
