Kreeni ja T. Randla koostatud ,,Biokeemia õppematerjal" I, II, III ja IV osadest ning kasutades internetti. Sinul pole selle faili üle õigusi! Ära levita edasi! BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 2 VESI JA VESILAHUSED. TERMODÜNAAMIKA ALUSED 6 AMINOHAPPED. PEPTIIDID 9 PRIMAARSTRUKTUUR. VALKUDE ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL 14 VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID 16 SISSEJUHATUS ENSÜMOLOOGIASSE 21 ENSÜÜMIKINEETIKA 25 ENSÜÜMIKATALÜÜSI KEEMILISED MEHHANISMID 30
nelja klassi: 1. Valgud ehk proteiinid 2. Nukleiinhapped (DNA,RNA) 3. Süsivesikud ehk suhkrud 4. Lipiidid ehk rasvad (AINUKESED, MIS EI OLE BIOPOLÜMEERID!) Polümeerid - väga suured molekulid, mis koosnevad tuhandetest väiksematest omavahel ühendatud molekulidest ehk monomeeridest. Valgud ehk proteiinid on lineaarsed, hargnemata biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid (20 aminohapet). Valkude süntees toimub ribosoomides. Valkudel on organismis elutähtis roll, sest osalevad põhimõtteliselt kõikides bioloogilistes protsessides - Valgud on ensüümid, mis reguleerivad biokeemiliste reaktsioonide kiirust, valgud kaitsevad antikehade vastu, vastutavad rakuliikumise eest, kontrollivad kasvu jne. Aminohape koosneb amino(-NH2) ja karboksüül (-COOH) rühmast ning igale aminohappele iseloomulikust kõrvalahelast, mis moodustab omavaheliste peptiidsidemete abil valkusid
Aspartaat. Polaarsed: Türosiin, Histidiin, Lüsiin, Arginiin, Aspartaat, Glutamaat, Treoniin, Seriin, Aspargiin, Glutamiin. Mittepolaarsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Isoleutsiin, Fenüülalaniin, Metioniin, Proliin, Trüptofaan. 2. Valemid Hüdrofiilsed aminohapped Hüdrofoobsed ja mittepolaarsed aminohapped 3. Peptiidside, C-ja N-terminus Peptiidside - kovalentne amiidside aminohapete vahel. Valkude primaarstruktuuri alus. Kondensatsioonireaktsioon, eraldub vesi. . Peptiidside on planaarne, osaliselt kaksiksidemelise olemusega- tänu resonantsefektile. Tagab ka peptiidsideme pikkuse 1,33A (vs.1,45A tavaline). Peptiidside on jäik ja samatasapinnaline- trans peptiidside. Osaliselt laetud: amiidrühma N on osaliselt positiivne, karbonüülrühma O osaliselt negatiivne. Keemiliselt väheaktiivne – stabllisus suur. Pro- tsükliline kõrvalahel välistab pöörde-cis peptiidsidemed- b-
1 aminohapete katabolism. Lehekülg Lüsosoomid hüdrolaaside eraldamine. Ribosoomid valkude süntees Peroksioomid aminohapete oksüdeerimine. © MIHKEL HEINMAA, kevad 2010 Tsütoskelett tagab raku kuju ja liikumisvõime. 4. Viirused on nukleiinhapete supramolekulaarsed kompleksid, mis on kapseldatud kattevalkudega (kapsiidid) ning mõningatel juhtude ümbritsetud membraaniga
Aminohapetes on α-süsinik ja neli asendajat: karboksüülrühm, α-süsinik, α- aminorühm, kõrvalahel (R). Kõik on L-isomeerid (aminohape asub vasakul), sest ensüümid lülitavad polüpeptiidahelasse vaid L-aminohappeid. 15) Aminohapete hiraalsus: Hiraalse ehk asümeetrilise tsenri moodustab α-süsinik. Kõik asümeetrilised aminohapped on optiliselt aktiivsed. 16) Inimkeha aminohapete jaotamine: Proteinogeensed aminohapped – valkude ehitusüksuseks, igale aminohappele vastab geneetilises koodis vähemalt üks koodon. Inimorganismis 20, erinevad üksteiseest R- grupi poolest. Aproteinogeensed aminohapped – valkudes mitteesinevad, esinevad inimkehas vabalt või mittevalgulistes ühendites. 17) Aluselised aminohapped: R-grupid on füsioloogilise pH (6.8-7.4) juures positiivselt laetud. 18) Happelised aminohapped:
moodustavad ensüümid (lipaas),retseptorid(insuliini retseptor); Nukleiinhapped (hargnemata biopolümeerid, monomeerideks nukleotiidid (dna, rna)); Süsivesikud (ehk karbohüdraadid, monomeerideks monosahhariidid, nendest tekivad polüsahhariidid mis on seotud glükosiidsidemetega; olulised energiaallikad, osalevad ka rakk-rakk äratundmisprotsessides); Lipiidid (ei moodusta polümeere!; võimelised moodustama suuri struktuure, kuid monomeerid on ühendatud nõrkade jõududega; oluline roll energiaallikana, signaalmolekulidena). Biopolümeer valgud, nukleiinhapped, süsivesikud. 2. Sidemed biomolekulides kovalentse sideme parameetrid, sidemeenergia. Nõrgad sidemed ja interaktsioonid iseloomustus, roll biomolekulides. Kovalentne side tugevus on pöördvõrdeline seda moodustavate aatomite massidega. Sideme energia (kJ/mol) Nõrgad sidemed: Van der Waalsi vastasmõju (0.4-4.0) Ajas tekivad aatomid ümber osalise positiivse ja osalise negatiivse laenguga alad
Kõik kodeeritud aminohapped on L- aminohapped -Valkude järjestuses saab eristada N- ja C- terminust- vastavalt amonohapete paiknemisele järjestuses -Kõik kodeeritud aminohapped on L-optilises isovormis -Aminohappeid iseloomustab spetsiifiline pH väärtus, mille juures ta ei ole laetud pI, isoelektriline punkt Hüdrofiilsed aminohapped Figure 3-2 Hüdrofoobsed ja mittepolaarsed aminohapped Peptiidside- tagab valkude primaarstruktuuri Moodustub kondensatsioonireaktsiooni käigus -oligopeptiidid -polüpeptiidid Peptiidside on planaarne, osaliselt kaksiksidemelise olemusega- tänu resonantsefektile Resonantsefekt tagab ka peptiidsideme pikkuse 1,33A (vs.1,45A) Tänu resonantsile on peptiidside jäik ja samatasapinnaline- trans peptiidside Pro- tsükliline kõrvalahel välistab pöörde-cis peptiidsidemed- - pööre Peptiidside on keemiliselt vähereaktiivne- stabiilsus suur
Rakk eluslooduse väikseim struktuurne ühik Kude sarnase tekke/ehituse/talitlusega rakkude kogum. Organ struktuurseks/funktsionaalseks tervikuks ühendatud erinavte kudede kogum. Elundkond ühiseks eesmärgiks ühendatud erinevate funkts. organid. Hulkrakne organism kudedest, organitest ja elundkondadest koosnev isend. Populatsioon teatud levilas olevad samaliigliste isendite kogum Kooslus teatud levilas elavad populatsioonide kogum Ökosüsteem bioloogiline kooslus oma füüsikalises/keemikalises kk-s. Biosfäär organismide poolt asustatud ala. RAKKUDES TOIMUVAD KEEMILISED REAKTSIOONID: · Funktsionaalsete rühmade ülekanne · Oksüdeerumine / redutseerumine · C-C sideme teke/katkemine · Funktsionaalsete rühmade ümberpaigutamine ühe või enama süsinikuaatomi pmber · Molekulide kondenseerumine H-O-C-N vahelised sidemed on kovalentsetest tugevaimad. (H-H; C-H; C-O; C-C tugevuse järjekorras). MITTEKOVALENTSED SIDEMED:
Kõik kommentaarid