*stereokeemiline spetsif E muundab vaid ühte stereoisomeeri (L-aminohappe oksüdaas toimib vaid L- aminohappele) *sidemespetsif sahharaas lõhustab vaid glükoosi ja fruktoosi vahelist glükosiidsidet sahharoosis *rühmaspetsiifilisus nii pepsiin kui ka trüpsiin hõdrolüüsivad peptiidsidemeid - reaktsioonispetsiifilisus erinevad ensüümid katalüüsivad erinavaid reaktsioonitüüpe (hüdralaasid katal hüdrolüüsi, ligaasid aga sünteesi) või E-d muundavad ühte ja sama substraati erinevalt (histidiini dekarboksülaas muundab histidiini histamiiniks, histidaas aga urokaiinhappeks) · katalüütilise aktiivsuse reguleeritavus · ülikõrge efektiivsus füsioloogilises kkonnas ja madalal temperatuuril · kompartmentalisatsioon ruumiline jaotus · süntees geneetilise kontrolli all
ms ajaskaalasse jääb pikkus. Hetkkiirus on võrdne kontsentratsiooni tuletisega aja järgi ehk võtame tuletise [P]=f(t)-st. Tuletis on tan . on funktsioonile antud punktis tõmmatud puutuja (sirgjoon) tõusunurga tan. Avaldub kui, Hetkkiirus väheneb antud näites, sest substraati jääb vähemaks. Punase joone tõus on algkiirus, rohelise joone tõus on hetkkiirus 30 min järel, sinise joone tõus on hetkkiirus 1 h järel. Kiirus tee endale hästi selgeks!! Ensüümid mõjutavad reaktsiooni kiirust ainult, ei saa panna midagi tekkima, kui seda ei ole, siis pole, ensüüm ei aita sellisel juhul! 1 Reaktsiooni skeem aA+bBuU+rR. Suured tähed ained ja väikesed stöhhiomeetria kordajad. Biokeemias enamasti need 1 ehk 1 molekul ühes reaktsiooni tsüklis. Pärisuund vasakult paremale, vastasuund paremalt vasakule.
Valgud on keha peamised ehitusmakterjalid ( lihastes valgu osakaal 80%) Ainevahetus (vitamiinide ja teiste ainete trantsport) Aitavad vere pH säilitada (puhversüsteemid) Vere hüübimist teostab vereplasma valk- fibrinogeen Trantsport hemoglobiin, mis varustab kogu keha hapnikuga Biokatalüsaatoriteks-> fermentideks( ensüümid) Valgustruktuurid kindlustavad kudedes erituse tekke ja erutuse levimise Funktsioonid: *ensümaatiline katalüüs (CO2 hüdraatimine, RNA). Peaaegu kõik ensüümid on valgud. * Transport ja säilitus funktsioon. Ainete transport biovedelie kaudu, transport läbi biomembraanide * Koordineeriutd liikumine (lihaste kontraktsioon, kromosoomide liikumine mitoosis) * strukturaalne (nahk, kondid) * immuunvastutus * närviimpulsside teke ja ülesanne (retseptorvalgud meeleelundites, sünapsis) * rakkude, kudede, organismi kasv ja diferentseerumine, jagunemine
Lühikeses -struktuuris seovad peptiidgruppide vahelised vesiniksidemed ühe ja sama polüpeptiidahela volte. · Teised stabiliseerivad lisajõud: aminohappejääkide R-gruppide hüdrofoobsed interaktsioonid ja erinimelise laenguga R-gruppide elektrostaatilised interaktsioonid (vastaktoimed). Tertsiaarstruktuur: kerajas-ellipsoidne (gloobul) või niitjas (fibrill) kolmemõõtmeline konformatsioon. Enamik valgud on fibrillaarsed, kõik ensüümid nt. Teda hoiavad põhiliselt nõrgad sidemed, neid palju => struktuuri stabiilsus. Tekib väga kiiresti, spontaanne. Selles struktuuris esinevad domeenid Kvaternaarstruktuur: vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat ehk alaühikut ehk subühikut, nõrgad või disulfiidsidemed. Nim oligomeerseteks valkudeks. Nt hemoglobiin. Võib öelda, et see on uus kvaliteet valkude funktsioneermises, lubab elimineerida mõningaid juhuslikke/ajutisi biosünteesi vigu. 7
Lühikeses β-struktuuris seovad peptiidgruppide vahelised vesiniksidemed ühe ja sama polüpeptiidahela volte. • Teised stabiliseerivad lisajõud: aminohappejääkide R-gruppide hüdrofoobsed interaktsioonid ja erinimelise laenguga R-gruppide elektrostaatilised interaktsioonid (vastaktoimed). Tertsiaarstruktuur: kerajas-ellipsoidne(gloobul) või niitjas(fibrill) kolmemõõtmeline konformatsioon. Enamik valgud on fibrillaarsed, kõik ensüümid nt. Teda hoiavad põhiliselt nõrgad sidemed, neid palju => struktuuri stabiilsus. Tekib väga kiiresti, spontaanne. Selles struktuuris esinevad domeenid Kvaternaarstruktuur: vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat ehk alaühikut ehk subühikut, nõrgad või disulfiidsidemed. Nim oligomeerseteks valkudeks. Nt hemoglobiin. Võib öelda, et see on uus kvaliteet valkude funktsioneermises, lubab elimineerida mõningaid juhuslikke/ajutisi biosünteesi vigu. 7
Polaarsed; 2. Apolaarsed; 3. Amfifiilsed Struktuurne klassifikatsioon: 1. Lihtvalgud a) Fibrillaarsed kollageenid, elastiinid, keratiinid, fibroiinid (fibrinogeen), müosiinid b) Globulaarsed albumiinid, globuliinid, histoonid, protamiinid, prolamiinid, gluteliinid 2. Liitvalgud: kromoproteiinid, fosfoproteiinid, glükoproteiinid, proteolipiidid, lipoproteiinid, nukleoproteiinid, metalloproteiinid ja liitensüümid. Funktsionaalne klassifikatsioon: · Ensüümid ( pepsiin, trüpsiin, amülaas) · Trantsportvalgud (hemoglobiin, vereseerumi albumiin, ioonpumbad) · Struktuurvalgud (kollageenid, elastiinid, histoonid) · Kontraktiilsed valgud (aktiin, müosiin) · Regulatoorvalgud (insuliin, histoonid) · Aktiivkaitse valgud (immuunglobuliinid, fibrinogeen, trombiin) · Toite ja varuvalgud (piima kaseiin, muna ovoalbumiin) 10. Kromatograafia. Elektroforees. <- valkude lahutamise meetodid
rühmaks fosforhappejääk. Fosfoproteiinid on näiteks piimavalk kaseiin, ka mitmed munades ja kalamarjas leiduvad valgud. Fosfoproteiinidele on iseloomulik suur asendamatute aminohapete sisaldus, seejuures inimesele sobivates proportsioonides, mis teeb neist kõrge toiteväärtusega valgud. Fosfoproteiinidena võib vaadelda ka paljusid ensüüme, mida fosforüülimise/defosforüülimise kaudu kas aktiveeritakse või inhibeeritakse. Niisugused ensüümid on näiteks glükogeeni süntaas ja glükogeeni fosforülaas, mis reguleerivad vastavalt glükogeeni sünteesi- ja degratsiooniprotsessi. Kromoproteiinide iseloomulikuks tunnuseks on see, et 13 Maris Kallus KKS 2010 prosteetiline rühm annab neile valkudele spetsiifilise värvuse. Kromoproteiinid on
valikut (tüüpiline väärarusaam on see, et organismides on palju neid aineid sellepärast, et neid on ka palju keskkonnas), nende elementide baasil saab moodustada lihtsaid anorgaanilisi ühendeid, mida saavad organismid kergelt eritada (H20; CH2; NH3- ammoniaak, mis on soojavereliste organismide jaoks toksiline). C süsinik elusorganismides keskne element. Põhjus: iga C aatom annab 4 piisavalt stabiilselt sidet (iseenesest ei lagune ära, kuid ensüümid suudavad neid tekitada ja lagundada), C baasil saab üles ehitada erinevaid struktuure (Sirged, hargnevad, tsüklilised), kahe C aatomi vahel võivad olla erinevad sidemed (üksik/kaksik, kolmik sidemed on ka, aga mitte eriri biosüsteemides), C-st koosnevad molekulid omavad erinevat ruumpaigutust. O hapnik valdavates organismides (aeroobides) oksüdeerija, organismid kasutavad hapniku vabu radikaale. Vaba radikaal on paardumata elektroniga osake, mis on väga reaktsiooni võimeline
Kõik kommentaarid