Biokeemia kordamisküsimused (0)

1 Hindamata

Esitatud küsimused

Kuidas klassifitseeritakse aminohappeid?
Mida näitavad aminohapete dissotsiatsioonikonstandid?
Kuidas määratakse eksperimentaalselt valgu primaarstruktuuri?
Kuidas kirjeldatakse kvantitatiivselt kooperatiivset seostumist?
Mis on Hill i koefitsent ?
Millest sõltub ensüümreaktsiooni kiirus?
Mis on ensüümreaktsiooni pre- steady state ja steady state?
Mida näitavad Km ja Vmax väärtused?
Mida näitab kcat?
Mis on katalüütilised antikehad ?

Lõik failist

Biokeemia edasijõudnuile MLK 7024 küsimused

Kirjutage aminohappe üldine valem. Kuidas klassifitseeritakse aminohappeid ?
COO-
H3N – C – H
R
Aminohaped
Proteinogeensed (valkude ehitusüksused; 20 inimorganismis) Aproteinogeensed
(Rakus vabalt või mittevalguliste ühendite koostises)
Polaarsusel ja laengul (Rgr) Teisiti

Apolaarne R-grupp
Apolaarne aromaatne R-grupp
Polaarne laenguta R-grupp
Polaarne laetud R-grupp
Happelised/ aluselised /neutraalsed
Aromaatsed
Hüdroksüaminohapped
Väävlitsisaldavad
Aminohapete amiidid
Asendamatud ja asendatavad

Kirjeldage aminohapete happelis-aluselisi omadusi.

Sõltuvalt pH-st esinevad eri kujul, millest on tingitud nende rollid kas prootonite doonor või prootonite aktseptor .
pH > 7 (nt.alaniin) esineb happena ehk prootoni doonorina (annab H+ ära)
pH

Mida näitavad aminohapete dissotsiatsioonikonstandid?

Näitavad elektrolüüdi tugevust, teiste sõnadega kas tegemist on nõrga või tugeva happega . Ning samas näitab kui kergesti aminohappe annab ära/liidab ioone. Määratakse tiitrimise abil.

Mis on aminohappe isolektriline punkt ja kuidas seda eksperimentaalselt määratakse?

Aminohape isoelektriline punkt (pI) – punkt, mille juures on aminohappe elektriliselt neutraalne ning enam ei liigu elektriväljas, seda paneb paika pH. Määratakse tiitrimise abil alfa-karboksüülrühma, alfa-aminorühma ja ioniseeritud R-rühma dissotsiatsioonikonstantide kaudu.

Kirjutage peptiidsideme struktuur ja kirjeldage peptiidsideme omadusi.

H O
H3N – CH – C – N –CH – C
R1 O R2 O-
Peptiidside:

Seob aminohappejääke peptiidideks ja aminohappeteks
Kovalentne side, mille moodustumine vajab energiat
Ketorühm on osaliselt kahekordne
Puudub vaba rotatsioon (rigiidne side; aatomid paiknevad ühel tasapinnal )
Iseloomulik trans-konformatsioon

2.1 Kuidas määratakse eksperimentaalselt valgu primaarstruktuuri?
Valgu primaarstruktuuri määratakse Edmani meetodi abil, mis seisneb selles, et N-terminusest eraldatakse 1 aminohappe ja identsifitseeritakse, sellele järgneb järgmise aminohappe eraldamine ja identsifitseerimine. Selle meetodi keemia: Lisatakse valgule fenüültsüanaati, mis reageerib N-terminuses oleva aminohappega, moodustades sidet süsiniku ja aminohape aminorühma vahel. Järgmisena lisatakse trifluoroäädikhapet, mis eraldab fenültsüanaati koos esimese aminohappega ülejäänud peptiidist. 1 M HCl abil toimub struktuuri korrastamine. Eraldatud kompleksi fenüültsüanaadiga analüüsitakse HPLC abil.
2.2 Kirjeldage valkude kõrgemaid struktuuritasemeid.
Sekundaarstruktuur: alfa-heeliks või beeta-kiht (moodustuvad vesiniksidemete abil ja teiste stabiliseeruvate mehhanismide toimel)
Paralleelne Antiparalleelne
Tertsiaarstruktuur (polüpeptiidahela spetsiifiline kokku pakkimine: polaarsed aminohapped pinnal-transpordimiseks; hüdrofoobsed - sees): globulaarne (nt. insuliin ) või fibrillaarne (nt.keratiin, kollageen )
Kvaternaarstruktuur: vähemalt kahe tertsiaarstruktuuri subühiku kompleks (nt. hemoglobiin )
2.3 Millised sidemed omavad määravat rolli valkude kõrgemate struktuuritasemete moodustumisel?
Kõige tähtsamat rolli tavaliselt mängib vesinikside, kuid stabiliseeruva mehhanismidena esinevad:

R-rühmade hüdrofoobsed interaktsioonid
Erinimeliste laengutega R-rühmade elektrostaatilised interaktsioonid
Ioonsed sidemed
Ka S-S sidemed

Kirjeldade hemoglobiini struktuuri ja konformatsioone vabas ja hapnikuga seotud olekutes.

Hemoglobiin on a2b2 – tetrameer, mis koosneb neljast subühikutest. Iga subühik sisaldab heemi. Heem on niisugune struktuur, mille keskel asub raua aatom , mis on seotud protoporfüriiniga, aga täpsemalt selle nelja pürrooli ringiga , mis on omavahel seotud menteensildadega. Pürroolidega on seotud ka kaks vinüülrühma, kaks metüülrühma ja kaks propionaati. Raud on heemis otseselt 4 lämmastiku aatomitega. Viiendat sidet moodustab raud hemoglobiini polüpeptiidahela histidiini imidasooliga. Kuuendat sidet raud moodustab seostudes hapnikuga. T olekus (ilma hapnikuta) asub raua aatom porfüriini tasapinnast väljas. Hapnikuga seostumisel muutub hemoglobiini konformatsioon (R-olek), mille jooksul raua aatom liikub porfüriini tasapinda ning liikub ka sellega seotud histidiini ahel (moodustub niisugune ristike).

Kuidas iseloomustatalse kvantitatiivselt valkude ja ligandide seostumist?

Valgu (P) ja ligandi (L) pöörduvat seostumist iseloomustab seostumise tasakaal: P + L PL. Tasakaalukonstant võrdub: Ka=
Kui ligandi konstentratsioon on seostuva valgu kontsentratsioonist palju suurem, siis vaba ligandi kontsentratsioon on tasakaaluvõrrandis konstantne ning küllastuvust Y kirjeldab: ; seda iseloomustab hüperboolne hüperboolne sõltuvus . Kui ; siis on 50% seostumissaite seostunud ligandiga

Kuidas määratakse eksperimentaalselt valgu ja ligandi vahelise seostumise dissotsiatsiooni tasakaalukonstanti?

Kd- dissotsiatsiooni tasakaalukonstant. See on ligandi kontsentratsioon, mille juures pooled valk-ligand
seostumissaidid on ligandiga seostunud. Mida väiksem on Kd väärtus, seda suurem on ligandi seostumise afiinsus valguga.
Kd ; Y=

Selgitage kooperatiivse seostumise olemust.

Kooperatiivsus – allosteriliste efektide vorm, mille käigus ühe ligandi seostumine retseptoriga/substraadiga muudab teiste retseptorite/substraatide afiinsust ligandi suhtes. Skemaatiliselt: Ligand + multimeerse valgu üks subühik → teise subühiku afiinsuse muutus ligandi suhtes. Nt.hemoglobiin on võimeline seostuda 4 hapnikuga. Ühe hapniku seostumine muudab selle konformatsiooni ja teiste saitide afiinsust.

Kuidas kirjeldatakse kvantitatiivselt kooperatiivset seostumist?

Kirjeldatakse Hilli võrrandiga. Seostumise tasakaal valguga, millel on n seostumissaiti:
P + nL PLn
; Kd=[L]n0,5

Mis on Hill ’i koefitsent?

Hilli koefitsient (nH) – suurus, mis iseloomustab ligandi seostumist.
Kui nH > 1 → seostumine positiivse kooperatiivsusega (suureneb teiste saitide afiinsus)
Kui nH
Kui nH= 1, siis saitide seostumisomadused ei sõltu juba seostunud molekulidest

Mis on hemoglobiini ja hapniku kooperatiivse seostumise füsioloogiline tähtsus?

O2 transporditakse kopsudest (kus on rõhk 13,8kPa) kudedesse (4kPa). Kopsudes on O2-ga küllastunud hemoglobiin 98%, kuid kudedes 32%. Nii, et 66% hemoglobiini saitidest seovad ja transpordivad hapniku. Kui oleks mittekooperativne seostumine, siis ainult 38% saitidest transpodiksid hapniku, seega kudede küllastumine hapnikuga oleks väga madal.

Millest sõltub ensüümreaktsiooni kiirus?

Ensüümi ja substraadi kontsentratsioonist
Keskkonna tingimustest
Keskkonna pH-st
Kofaktori olemasolust ja selle kontsentratsioonist
Aktivaatori ja inhibiitori olemasolust ja kontsentratsioonist
Keskkonna ioontugevusest

Mis on ensüümreaktsiooni pre- steady state ja steady state?

Ensüümreaktsiooni staadiumid: pre-steady state jooksul toimub ensüüm -substraadi kompleksi moodustumine (substraadi ülejääk). steady state jooksul ensüüm -substraadi kompleksi kontsentratsioon ei muutu ajas.

Kirjeldage ensüümreaktsiooni kiiruse sõltuvust substraadi kontsentratsioonist (Michaelis- Menteni kineetika).

Konstanse ensüümi kontsentratsiooni korral, sõltub reaktsiooni kiirus substraadi kontsentratsioonits (hüperboolselt). Kui, substraadi kontsentratsioon on madal, siis suureneb kiirus lineaarselt. Kõrge substraadi kontsentratsiooni korral, kiirus muutum järjest väiksemaks. Enamus ensüüme allub Michaelis-Menteni kineetikale:
V0 – kiirus
Vmax – maksimaalne kiirus
[S] – substraadi kontsentratsioon
Km – Michaelis konstant; ; k1 - ensüüm-substraadi kompleksi moodustumise reaktsiooni kiiruse konstant ensüümist ja substraadist; k-1 – ensüüm-substraadi kompleksi dissotsiatsiooni reaktsiooni kiiruse konstant (ensüümiks ja substraadiks ); k2 – ensüüm-substraadi kompleksi muundumise reaktsiooni kiiruse konstant (ensüümiks ja produktiks)

Kirjeldage ensüümreaktsiooni kineetikat nii üksikasjalikult kui suudate.

k1
E + S ES ----k2→ E+P
k-1
k1 - ensüüm-substraadi kompleksi moodustumise reaktsiooni kiiruse konstant ensüümist ja substraadist; k-1 – ensüüm-substraadi kompleksi dissotsiatsiooni reaktsiooni kiiruse konstant (ensüümiks ja substraadiks); k2 – ensüüm-substraadi kompleksi muundumise reaktsiooni kiiruse konstant (ensüümiks ja produktiks)
Esimesena kiiresti moodustub ensüüm-substraadi kompleks, mis edaspidi muundub vaba ensüümiks ja produktiks.Michaelis-Menteni teooria järgi on kiirus proportsionaalne ensüüm-substraadi kompleksi kontsentratsiooniga . Kiirust määrab substraadi kontsentratsioon ja k2 (ensüüm-substraadi kompleksi muundumise reaktsiooni kiiruse konstant (ensüümiks ja produktiks)). V0= k2 [ES]. Ensüüm-substraadi kompleksi moodustumise kiirus võrdub: v=k1[E][S] (kompleksi moodustumise kiiruse konstant korda ensüümi ja substraadi kontsentratsioonid.) Kompleksi muundumise kiirust produktiks ja vaba ensüümiks väljendatakse v=(k-1+k2)* [ES].
Michaelis konstant: ; konstante asendades: ;
Kuna reaktsiooni substraadi kontsentratsioon on kõrgem, kui ensüümi kontsentratsioon, siis on vaba substraadi kontsentratsioon võrdne kogu substraadi kontsentratsiooniga ja vaba ensüümi kontsentratsioon on võrdne kogu ensüümi kontsentratsiooniga ([E] total ), millest tuleb: [E]=[E]t – [ES]
[ES] Reaktsiooni max kiirust saavutatakse, kui ensüüm on küllastunud substraadiga ([ES]=[E]t), seega Vmax= k2 [E]t

Kirjutage Michaelis-Menteni võrrand ja selgitage seda graafiku peal. Mida näitavad Km ja Vmax väärtused? Mida näitab kcat? Mida näitab kcat/Km?

Km – Michaelise konstant: substraadi kontsentratsioon, mille juures reaktsioonikiirus on ½ maksimaalkiirusest. Seostatakse ensüümi afiinsusega: mida väiksem on Km, seda suurem on afiinsus. Samas kui on k2

Lae alla, et näha rohkem ▪ ▪ ▪

50 punkti Autor soovib selle materjali allalaadimise eest saada 50 punkti.

~ 9 lehte Lehekülgede arv dokumendis

2016-01-28 Kuupäev, millal dokument üles laeti

16 laadimist Kokku alla laetud

0 arvamust Teiste kasutajate poolt lisatud kommentaarid

leksi1992 Õppematerjali autor

ensüüm kompleks konstant inhibiitor promootor seostumise hemoglobiin michaelis

Sarnased õppematerjalid

ppt

Ensüümikineetika

Ensüümkineetika Michaelis-Menteni võrrand Minimaalne ehk lihtsaim ensüümkatalüüsitava reaktsiooni skeem on kaheastmeline reaktsiooniskeem: 1. Seostumine ensüümi E ja substraadi S vahelise kompleksi ehk ensüüm substraat kompleksi ES moodustumine (pöörduv) 2. Keemiline etapp produkti P moodustumine ensüüm substraat kompleksist (pöördumatu) ja ensüümi vabanemine Produkti moodustumise kiirus V on antud seosega: V = d[P]/dt = k2[ES] Küsimus kuidas sõltub produkti moodustumise kiirus substraadi kontsentratsioonist [S] antud ensüümi kontsentratsioonil [E]t ? Michaelis-Menteni võrrandi tuletamine kiire tasakaalu eeldusel, I NB! Otsime ES kompleksi kontsentratsiooni [ES] sõltuvust substraadi kontsentratsioonist [S] Kiire tasakaalu eeldus: ES kompleksi lagunemine vabaks ensüümiks ja substraadiks on palju kiirem kui lagunemine vabaks ensüümiks ja produktiks (k-1 >> k2) Sellisel juhul on reaktsiooni esimene aste tasakaalus ja me saame

Keemia alused

docx

Ensümoloogia

ENSÜMOLOOGIA Lp tudengid. See konspekt on kirjutatud tudengite, kelle nimed on mulle paraku teadmata, poolt. 2013 aastal täiendas konspekti magistrant Karl Annusver, kes lisas joonised ja tegi võrrandid paremini jälgitavaks. Konspekt on kirjutatud seotult loengus näidatavate slaididega. Konspekt on minu poolt läbi vaadatud ja suuremaid möödalaskmisi ei sisalda. Päris iseseisvaks õppimiseks see siiski mõeldud ei ole. Edukat ensümoloogia õppimist ja tänud anonüümsetele autoritele ning Karl Annusverile! Priit Väljamäe 20.11.2017 ,,Structure and mechanism on protein science" Alan Fersht Biokeemia põhiõpik, kus ensümoloogia ka sees. Ensüüm keemiliste reaktsioonide katalüsaator (kiirendaja). Iseloom molekulina pole oluline, struktuur pole samuti. Vaatame ainult, mida ta teeb! Substants, mis kiirendab keemiliste reaktsioonide toimumist on katalüsaator. Ise jääb reaktsiooni lõppedes muutumatule kujule. Keemilisele reaktsioonile vahendaja. Üks katalüsaaa

Bioloogia

docx

Bikeemia kordamisküsimuste vastused 3

Kordamisküsimused (membraantransport, ensüümid, vitamiinid, regulatsioon) 1. Kirjutage võrrand, mis seob omavahel difusiooniga seotud vabaenergia muutuse ja kontsentratsiooni gradiendi (aine kontsentratsioon rakus sees jagatud aine kontsentratsioon rakust väljas). dG=RTln(Cin/Cout) 2. Aine A liigub rakku passiivse difusiooni teel. Milline on difusiooniga seotud vabaenergia muutus olukorras, kus aine A kontsentratsioon rakus ja rakuvälises keskkonnas on võrdne. Positiivne. Tasakaaluolek (dG=0) võib erineda olukorrast Cout=Cin juhul kui membraanil esineb membraanipotentsiaal ja transporditav aine on laenguga. Membraantranspordiga on ühendatud mingi teine protsess, mida iseloomustab dG. Raku sees toimub transporditava aine modifitseerimine või sidumine. 3. Millise ühendi passiivne difusioon läbi rakumembraani on kõige aeglasem ja millise kõige kiirem? (erinevad ühendid) Glükoos kõige aeglasem. H2O kõige kiirem. 4. Kirju

Analüütiline keemia

doc

Ensümoloogia alused. Kordamisküsimused

Ensümoloogia alused. Kordamisküsimused Ensüüm kui valk: valgu struktuur, aminohapped, mittekovalentsed interaktsioonid, vesilahused ja unikaalsed vee omadused. Valgu funktsioneerimise tagab tema struktuur. Ensüüm kui katalüsaator: keemiline reaktsioon, termodünaamika, kineetika, katalüüs, mehhanism, ensüümide kasutamine tööstuses. Ensüüm kui bioloogiline katalüsaator: sidustatud reaktsioonid, bioenergeetika, metabolism, regulatsioon, klassifikatsioon ja nomenklatuur. Ensüümid on organismide tööhobused. 1) Ensüümkatalüüsi põhimõisted ja printsiibid + Ensüümkatalüüsi peamised tunnus- jooned. · Ensüümkatalüüs põhineb rangelt füüsikalistel ja keemilistel vastasmõjudel. · Kõik ensüümid on evolutsioonilise arengu produktid ja kujunenud selliseks, nagu me neid täna näeme, evolutsiooni ja loodusliku valiku tulemusel. Substraat seostub ensüümi aktiivtsentrisse, mis võtab enda

Ensümoloogia alused

docx

Ensüümikineetika

ENSÜÜMIKINEETIKA 1. Keemilise kineetika põhimõisted reaktsiooni kiirus aeg, mille jooksul reaktsioon toimub, tähistatakse v tähega. Reaktsiooni kiirus sõltub (enamasti, mõnikord mitte, ntx null-järgu reaktsioon ei sõltu) reageerivate ainete (alg)kontsentratsioonist (ehk kui meil on aine A ja see muutub aineks P, siis kiiruse valem on selline v = d[P]/dt = -d [A]/dt = k [A]). Keemiline kineetika ongi see teadusharu, mis tegeleb reaktsioonide kiiruse uurimisega. kiiruskonstandid kiiruskonstandid on vidinad, mis seovad reaktsioonikiiruse reageerivate ainete kontsentratsioonidega, tähistatakse tähega k (vt ka eelmist mõistet). reaktsiooni järk see näitab, kuidas sõltub reaktsiooni kiirus reageerivate ainete kontsentratsioonidest (kontsentratsioon näitab kui palju ainet ehk selle aine osakesi on meil hetkel lahuses ehk teises aines, mis on keskkonnaks, mäletatavasti on moole avogaadro arvuga sidudes väga lihtne lahti teha osakeste arvuks). Reaktsiooni järke o

Üldbioloogia

pdf

Biokeemia I test

LIISI KINK 1 BIOKEEMIA test I Vastatud 2012 aasta kordamisküsimustele, mis võetud bioorgaanilise keemia kodulehelt. Vastused on leitud N. Sameli loenguslaididelt, M. Kreeni ja T. Randla koostatud ,,Biokeemia õppematerjal" I, II, III ja IV osadest ning kasutades internetti. Sinul pole selle faili üle õigusi! Ära levita edasi! BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 2 VESI JA VESILAHUSED

Biokeemia

ppt

Regulatsioon

Regulatsioon Rakk on piltlikult võrreldav tööstusettevõttega · Vabrik Rakk · Toorained Lähteained · Valmistoodang Lõpp-produktid · Vaheproduktid metabolismi vaheühendid · Tööpink Ensüüm · Tootmisliin Metabolismirada Vabriku töö peab olema reguleeritud: erinevate tööpinkide läbilaskevõime koordineerimine erinevate tootmisliinide läbilaskevõime koordineerimine tooraine jaotus erinevate tootmisliinide vahel turu nõudlus erinevate valmistoodete järele Vabrikus on insenerid ja ülemused Rakkudes toimib rida erinevaid regulatsioonimehhanisme Reguleeritakse ensüümkatalüüsitavate reaktsioonide toimumise kiiruseid: substraatide ja produktide hulga kaudu kontroll substraadi tasemel ensüümide aktiivsuse kaudu allosteeriline regulatsioon kovalentne modifitseerimine e

Keemia alused

pdf

Ensüümid

Ensüümid Ensüümid on endogeensed biopolümeerid, biokatalüsaatorid. Doikatalüssatrina määravad nad biomolekulide muundumise kiiruse ja suuna inimorganismis, nende tegevus in organismi talitluse aluseks. Nomenklatuur Ensüümide nimetuse printsiibid: · nimetus tuleneb tema poolt lõhustava substraadi nimetusest · ensüümile viitab substraadi nimetuse lõpp ,,aas" (sahharoos sahharaas, tärklis amülaas) · tihti ka katalõsitava reaktsiooni nimetus/tüüp (laktaadi dehüreogenaas substraadiks on laktaas ja toimub selle dehüdrogeenimine) · multienssüümkomplekside puhu ksutatakse lisandit ,,kompleks" (põrivaadi dehüdrogenaasne ompleks, PyrDH) · tüünimetusena kasutatakse ajaloolisi nimetusei : pepsiin, trüpsiin, kümotrüpsiin Igale ensüümile on ka süstemaatiline nimetus. Näiteks laktaadi dehüdrogenaasi (LDH) puhul on see L-laktaat:NAD-oksüreduktaas. See tähendab, et L-laktaat on substraadiks, NAD on koensü

Biokeemia

Rohkem sarnaseid