III. AMINOHAPPED. PEPTIIDID. 1. Aminohapped: molekuli ehitus, proteogeensete (valkudes esinevate, harilike) aminohapete üldarv, grupid tulenevalt keemilisest ehitusest, struktuurid, nimetused ning ühe- ja kolmetähelised koodid. Milliseid ebaharilikke aminohappeid teate? Aminorühm mis on seotud valgus on tetraeedrilise kujuga. Proteogeenseid aminohappeid on 20, mida peame teadma. Grupeerumine: Apolaarsed ehk hüdrofoobsed: Leutsiin(Leu,L), Proliin(Pro,P), Alaniin(Ala,A), Valiin(Val,V), Polaarsed ehk neutraalsed: Glütsiin(Gly,G), Seriin(Ser,S), Aspargiin(Asn,N), Glutamiin(Gln,Q), alaliigitus: happelised ja H+ loovutajas on Aspartaat(Asp,D), Glutamaat(Glu,E), Jälle apolaarsed: Metioniin(Met,M), Trüptofaan(Trp,W), Fenüülalaniin(Phe,F), Isoleutsiin(Ile,I), jälle polaarsed ehk laenguta: Treoniin(Thr,T), Tsüsteiin(Cys,C), Türosiin(Tyr,Y), ja aluselised ja h
kõrvuti asetsevad aminohappe jääkide R rühmad on trans - asendis Peptiidsidemes osalevad C=O ja N-H on polaarsed ja võimelised moodustama H –sidemeid Tavatingimustes stabiilne, mitteensümaatiliselt hüdrolüüsub vaid tugevate hapete või alustega kuumutamisel Molekulid võtavad mitmeid sobivaid konformatsioone (vajalikud füsioloogiliste funktsioonide täitmiseks) Proteinogeensed aminohapped: o Neutraalsed: ALA – alaniin MET – metioniin PHE – fenüülalaniin GLY – glütsiin LEU – leutsiin GLN – glutamiin ILE – isoleutsiin CYS – tsüsteiin VAL – valiin THR – treoniin
moodustab -80% atmosfäärist. Lämmastiku üldhulk Maal on ~4 x10 15 tonni = ~80 t/m2 LÄMMASTIKU FIKSEERIMINE · Molekulaarne (gaasiline) N2 Assimileerivad ainult mõned mikroorganismide ja vetikate liigid, sh mulla mikroorganismid (Azotobacter, Klebsiella, Clostridium) liblikõieliste taimede juurte sümbiootiline mikrofloora (Rhizobium) vesikeskkonnas elavad tsüanobakterid · Mineraalne N: NO3-, NH4+ Assimileerivad taimed ja mikroorganismid · Orgaaniline N: valgud, aminohapped, nukleotiidid jt. N-ühendid Assimileerivad loomad NB! Osaliselt seotakse ka metabolismis tekkiv NH4+ (NH3) LÄMMASTIKU FIKSEERIMISEKS ON VAJA · Ensüüme - NITROGENAASID · Redutseerijaid - NADH, NADPH · Energiat ATP VALGUD TÄISVÄÄRTUSLIKUD JA MITTETÄISVÄÄRTUSLIKUD Sisaldavad kõiki 10 asendamatut e. essentsiaalset aminohapet Vai Leu Me Thr Met Lys Phe Trp Arg His NB! NB! Valgud ei ladestu organismis! NH3 (NH4+) ASSIMILEERIMINE
Karboksüül grupp (COOH) Tüüpiiselt on laetud kaks rühma a/h (NH3+ and COO) Vesiniku aatom R grupp (igal a/h erinev) 20 erinevat aminohapet: Lühendid kolmetähelised vahel ka ühetähelised Neli gruppi (omadused R grupist): 1. Happelisi (n = 2) 2. Aluselisi (n = 3) 3. Neutraalsed ja polaarsed, hüdrofiilsed (n = 6) 4. Neutraalsed ja mittepolaarsed, hüdrofoobsed (n = 9) Happelised ja aluselised a/h Neutraalsed,mittepolaarsed (hüdrofoobsed) Neutraalsed, polaarsed (hüdrofiilsed) A/H on omavahel seotud peptiidsidemega polüpeptiidahelas (ahelad ei ole omavahel nii seotud) Peptiidside = kovalentne side ühe a/h karboksüülrüüma ja teise a/h aminorühma vahel Nterminus Cterminus 5' (DNA) 3' (DNA)
Bioinformaatika 5 Andmebaasid (KEGG, NCBI, RCSB), järjestuste (SMS, BioEdit) ja struktuuride (SPdbV) analüüs 1. KEGG-i kasutamine (http://www.genome.jp/ a. Leida liikide Escherichia coli K12 MG1655, Drosophila melanogaster ja Homo sapiens glükolüüsi rajad ning ensüümid aldolaas ja püruvaatkinaas. Escherichia coli glükolüüsi rada: http://www.kegg.com/dbget-bin/get_pathway?org_name=eco&mapno=00010 Drosophila glükolüüsi rada: http://www.kegg.com/dbget-bin/get_pathway?org_name=dme&mapno=00010 Homo sapiens glükolüüsi rada: http://www.kegg.com/dbget-bin/get_pathway?org_name=hsa&mapno=00010 aldodaas: http://www.kegg.com/dbget-bin/www_bget?enzyme+4.1.2.13 püruvaatkinees: http://www.kegg.com/dbget-bin/www_bget?enzyme+2.7.1.40 b. Leida vastavad geenid KEGG-i entry numbrid, geeni nimed, nukleotiidsed järjestused ning asukohad geenikaardil. Aldolaas : Escherichia coli K12 MG1655: http://www.kegg.com/dbget-
1. Aminohapped nende liigitamine, polaarsed vs mittepolaarsed, kõrvalahelate tüübid Aluselised: Lüsiin, Arginiin, Histidiin. Happelised: Aspartaat, Glutamaat. Hüdrofoobsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Metioniin, Isoleoutsiin, Fenüülalaniin, Trüptofaan, Tyrosiin. Hüdrofiilsed: Arginiin, Lüsiin, Aspargiin, Glutamaat, Proliin, Aspartaat. Polaarsed: Türosiin, Histidiin, Lüsiin, Arginiin, Aspartaat, Glutamaat, Treoniin, Seriin, Aspargiin, Glutamiin. Mittepolaarsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Isoleutsiin, Fenüülalaniin, Metioniin, Proliin, Trüptofaan. 2. Valemid Hüdrofiilsed aminohapped Hüdrofoobsed ja mittepolaarsed aminohapped 3. Peptiidside, C-ja N-terminus Peptiidside - kovalentne amiidside aminohapete vahel. Valkude primaarstruktuuri alus. Kondensatsioonireaktsioon, eraldub vesi. . Peptiidside on planaarne, osaliselt kaksiksidemelise olemusega- tänu resonantsefektile. Tagab ka
amiid- ehk peptiidsidemetega. Peptiidside moodustub aminohappe karboksüülrühma reageerimisel teise aminohappe aminorühmaga, mille käigus eraldub vesi- seetõttu, nimetatakse taolist reaktsiooni ka kondensatsioonireaktsiooniks. Valkude koostises on 20 üldlevinumat aminohapet, mida nim. ka proteogeenseteks aminohapeteks. Lisaks neile on mõnedes valkudes ka nn ebaharilikke aminohappeid, mis on üldjuhul levinud aminohapete derivaadid. Tuntud on ka aminohapped, mida valkude koostises pole, kuid mis täidavad siiski olulisi funktsioone (-alaniin). Proteogeensed aminohapped jaotatakse struktuuri ja polaarsuse järgi: · Polaarsete mitteionogeensete radikaalidega: Gly(Glütsiin), Ser(Seriin), Asn(Asparagiin), Gln(Glutamiin), Thr(Treoniin), Cys(Tsüsteiin), Tyr(Türosiin) · Ionogeensete radikaalidega aluselised: Arg(Arginiin), Lys(Lüsiin), His(Histidiin)
struktuuri? Üheahelalised polünukleotiidid võivad sõltuvalt nende primaarstruktuurist ja keskkonnatingimustest esineda rea erinevate kõrgemat järku struktuuridena. 21. Joonistage võimalik kõrgemat järku struktuur, mille antud oligonukleotiid võib moodustada. (erinevad järjestused) UCAGUUGGAGCUUCCAACAUU AGUCAACCUGAAGGUUGUAA 22. Mis on valgu monomeerideks? Kõik valgud on polümeerid, mille monomeerideks on a-aminohapped. 23. Millised aminohapped on toodud joonisel? (kolm aminohapet 20 hulgast) 1. Valniin 2. Türosiin 3. Glutamiinhape 24. Joonistage -aminohappe üldine struktuur. H2N-C(R,H)=O(-OH) 25. Milline on nimetatud aminohapete kõrvalahela laeng pH 7 juures? a) asparagiinhape b) alaniin c) arginiin Vaatan kõrvalahelat, kui on COOH, kaob ära H ning tekib negatiivne laeng. Kui on =NH3+, siis kaob üks H ära. Kuna algselt on pluss laeng, siis see käitub aluselisena. 26. Nimetage kuus hüdrofoobse kõrvalahelaga aminohapet.
10)Kaitsefunktsioon 11) Geeniregulatoorsed ülesanded Valkude üldine ainevahetus ja metabolism on lahutamatuses seoses aminohapete omaga. Asendamatuid aminohappeid peab kindalt saama toiduga. Valgud uuenevad pidevalt Oma osa on valkudel ka üldises energeetilises metabolismis. Valgusüntees Seedeensüümid (eriülesandega valgud) lõhustavad toidust saadavad valgud nende koostisesse kuuluvateks aminohapeteks. Seejärel moodustavad teised keharakkude ensüümid uusi valke, ühendades aminohapped uuesti erilisteks ühenditeks, mida kehal on vaja talitlemiseks. Valgusünteesi ajal toimub järgnev: 1) Aminohapped liituvad rasvadega > moodustuvad lipoproteiinid (toimetavad kolesterooli kehas ringi ja sellest välja) Aminohapped liituvad süsivesinikega > moodustuvad glükoproteiinid 2) Proteiinid liituvad fosforhappega > moodustuvad fosfoproteiinid (nt kaseiin, mis on piimavalk) 3) Nukleiinhapped ühinevad valkudega > moodustuvad nukleoproteiinid
hapniku asemel elektronide aktseptoritena. Sel viisil toimub N 2 tagastamine atmosfääri. 6. Millises vormis (mille koostises) olevat lämmastikku on võimeline omastama valdav enamus organisme? NH4+ - koostises. 7. Ammooniumi lülitumine orgaanilistesse molekulidesse toimub põhiliselt kolme tüüpi reaktsioonide abil. Otsustage, milline ensüüm millist reaktsiooni katalüüsib. Reaktsioon Ensüüm A. -ketoglutaraat + NH4++ NADPH glutamaat + NADP+ I. Karbamoüülfosfaadi süntetaas B. HCO3- + NH4+ +2 ATP H2N-COO-PO32- II. Glutamiini süntetaas C. Glutamaat + NH4++ATP Glutamiin + ADP+Pi III. Glutamaadi süntaas 8. Ammooniumi lülitumisel orgaanilistesse molekulidesse on võtmepositsioonis kaks aminohapet. Nimetage, millised ja kirjutage nende struktuurivalemid. Glutamiin (C5H10N2O3) ja glutamaat (C5H9NO4). 9
struktuuriline hierarhia eluslooduses. Keemiliste reaktsioonide põhitüübid rakkudes. Bioelemendid: C, H, N, O, P, S moodustavad 99% kõikidest aatomitest inimkehas. Moodustavad tugevaid kovalentseid sidemeid. Makromolekulid valgud (30-70%), RNA (10-20%), DNA (2-5%), polüsahhariidid (1-20%), lipiidid (1-20%) Molekulaarne hierarhia rakus: I Anorgaanilised eellased - CO2, H20, NH3, N2, NO3 II Metaboliidid püruvaat, tsitraat, suktsinaat III Monomeersed ehituskivid aminohapped, nukleotiidid, monosahhariidid, rasvhapped IV Makromolekulid valgud, nukleiinhapped, polüsahhariidid, lipiidid V Supramolekulaarsed kompleksid ribosoomid, tsütoskelett jne VI Organellid tuum, mitokondrid, kloroplastid, EPR, Golgi kompleks Organisatsioonilised tasandid eluslooduses: Molekul lihtsaine või ühendi väikseim, iseseisvalt eksisteeriv osake Makromolekul teatud struktuuri ja funktisooniga molekulide kogum
toiduga · Valg pI(isoelektriline punkt) on selline pH väärtus, mille juures molekulil on minimaalne netolaeng . Valgumolekuli seisund, mille juures molekuli summaarne laeng on 0 · Peptiidside: O=C=N-H. Peptiidside tekib amiidsideme abil, ühest aminohappest võtab osa karboksüülrühm, teisest aminohappest aminorühm. · Lihtvalkude põhistruktuurid:globulaarsed ja fibrillaarsed · Aluselised ah-ed : histidiin, lüsiin; arginiin; happelised: aspartaat, glütamaat; aromaatsed: fenüülalaniin; glütsiin, türosiin; hüdrofiilsed: Cys, Ser, Thr, Tyr, Asn, Gln, Asp, glu, Lys, Arg, His; hüdrofoobsed: gly, Ala; Val, Leu, Ile; hüdroksüül: ser, Thr; tiool: cys, Met SÜSIVESIKUD: Molischi test: kvalitatiivse analüüsi põhitest. Süsivesikute olemasolul tekib nende segus -naftooliga , konts väävelhappe lisamisel , happe ja uuritava lahuse piirpinnale purpurne vahekiht.
MOLEKULAAR- JA RAKUBIOLOOGIA | YTM0011 I KONTROLLTÖÖ KORDAMISKÜSIMUSED | 20/09/10 I VALKUDE STRUKTUUR 1. Aminohapped, aluselised ja happelised, hüdrofiilsed ja hüdrofoobsed, polaarsed vs. mittepolaarsed, kõrvalahelate tüübid. Aluselised: Lüsiin, Arginiin, Histidiin. Happelised: Aspartaat, Glutamaat. Hüdrofoobsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Metioniin, Isoleoutsiin, Fenüülalaniin, Trüptofaan, Tyrosiin. Hüdrofiilsed: Arginiin, Lüsiin, Aspargiin, Glutamaat, Proliin, Aspartaat. Polaarsed: Türosiin, Histidiin, Lüsiin, Arginiin, Aspartaat, Glutamaat, Treoniin, Seriin, Aspargiin, Glutamiin. Mittepolaarsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Isoleutsiin, Fenüülalaniin, Metioniin, Proliin, Trüptofaan. 2. Peptiidside, C ja N teminus, peptiidid ja valgud, dalton.
· Seeejärel mitoos, saame 8 askospoori (4A, 4a) Neurospora elutsükkel 1942: George Beadle ja Edward Tatumi eksperiment Kiiritasid röntgenikiirtega Neurospora koniidiaid ja ristasid neid metsiku tüvega. auksotroofne mutant = ei ole võimeline sünteesima teatud toitaineid Mutantsed askospoorid kasvasid täissöötmel Koniidiumide järglased pandi erineva koostisega minimaalsele söötmele, et määrata, millest neil oli vajaka erinevad aminohapped ja vitamiinid Oletades, et ühe aminohappe sünteesiks on vajalik mitut eri reaktsiooni eri ensüümidega, määrasid nad sünteesi rajad Näit. Metioniini rada Metioniini auksotroofide kasv min.söötmel OAcetyl Mutantne tüvi Min.sööde Homoserine Cystathionine Homocysteine Methionine + + + + + metsik
KT 7 1. Karboksüülhapped on orgaanilises keemias nõrgad happed, mis sisaldavad karboksüülrühma (COOH). Rasvhapped on looduslike rasvade koostises olevad monohapped, milles on üle kümne paarisarv süsiniku aatomi. Rasvhapped võivad olla küllastunud või küllastumata. Asendatud karboksüülhapped e. hüdroksühapped on puuviljades ja teistes looduslikes allikates esinevad orgaanilised karboksüülhapped. Aminohapped e. aminokarboksüülhapped on keemilised ühendid, mis sisaldavad funktsionaalsete rühmadena nii aminorühmi kui ka karboksüülrühmi. Aminohapped on karboksüülhapped, mille alküülradikaalis on üks või mitu vesiniku aatomit asendunud aminorühmaga. Kodeeritavad aminohapped on eluks vajalikud 20 aminohapet, millest loodus on ehitanud valgud. Asendamatud aminohapped on aminohapped, mida inimese organism ise kas
kehavalkude lõhustumine. 6. Miks on transamiinimine aminohapete metabolismi keskne protsess? Kuna on vajalik nii AH-te katabolismi algastmena kui ka asendatavate AH-te sünteesil. Transamiinimine on pöördprotsess, milles aminohappe α–aminogrupp kantakse üle α– ketohappele. Aminohappest tekib talle vastav α-ketohape ja aminorühma vastu võtnud α- ketohappest tema aminohappe-analoog. Aminorünma akseptor on enamasti α-ketoglutaraat, millest tekib glutamaat. Seega transamiinimise kataboolne roll on teiste aminohapete aminorühma kanaliseerimine glutamaati, kuna glutamaat on hõlpsasti kasutatav mitmetes metaboolsetes protsessides. Blutamaat on inimkeha keskne aminohape, aminohapete metabolismi seisukohalt. 7. Aminotransferaasid: biokeemilis-meditsiiniline taust. Transamiinimist viivad läbi aminotransferaasid. Inimkehas domineerivad kaks, mis viivad läbi peaaegu kõikide aminohapete transamiinimise (v.a Lys ja Thr). Need on aspartaadi
Transamiinimine Aminohapete metabolism- keskne protsess, mida vajab nii aminohapete (v.a. Lys ja Thr) katabolismis, kui ka aminohapete sünteesil. Transamiinimist viivad läbi aminotransferaasid (AST ja ALT). Aminohapete katabolismis on aminorühma ainuaktseptor a-ketoglutaraat. AST katalüüsib aminohapete rühma ülekannet aspartaadilt a-ketoglutaraadile, tekib OAA ja glutamaat ning ALT vastavalt alaniinist a-ketoglutaraadile, tekivad Pyr ja glutamaat. Transamiinimise kataboolne roll on aminohapete aminorühma kanaliseerimine glutamaati , sest ainult glutamaat allub oksüdatiivsele desamiinimisele. Seega glutamaat on inimkeha keskne aminohape. Aminotransferaaside koensüümiks on püridoksaalfosfaat (vitamin B6 derivaat). Transamiinimisreaktsioonide tasakaalukonstant ~1 näitab, et vajaduse korral võib toimuda kas kataboolne aminohapete aminorühma eemaldamine või AH süntees aminorühma ülekande abil vastavatele a-ketohapetele
· van der Waalsi jõud 0,4 4 kJ/mol, 0,1-0,2 nm, tekivad lähestikku jõudnud positiivse tuuma ja negatiivse elektronpilve vahel · vesiniksidemed 10 30 kJ/mol, 0,3 nm, tekib kovalentselt seotud H ja teise elektronegatiivse aatomi vahel (O ja N), suur tähtsus makromolekulide ruumiliste struktuuride moodustamisel · ioonsed sidemed - 20kJ/mol, 0,25nm, vastaslaenguliste polaarsete funktsionaalsete rühmade vahel elektrostaatiline tõmbejõud · hüdrofoobsed vastasmõjud - < 40kJ/mol, sarnaste apolaarsete aatomirühmade omavaheline tõmbumine vesikeskkonnas (MITSELLIDE TEKE) Nõrkade jõudude roll biomolekulides biomolekulaarne äratundmine, kõrgemate struktuuride moodustamine, supramolekulaarsete komplekside moodustamine, piiritlevad biomolekulide kitsastesse keskkonnatingimustesse Rakk kui eluühik Rakk on eluühik, kuna ta on väikseim süsteem, milell ilmnevad elu tunnused: kasv, metabolism, reageerimine stimulatsioonile ja paljunemine
Kirjeldage reaktsioonid, mida katalüüsivad glutamaadi dehdrogenaas, glutamiini süntetaas ja glutamiini süntaas. Nende reaktsioonidega toimub anorgaanilise lämmastiku sisenemine orgaaniliste ühendite koosseisu. Glutamaadi dehüdrogenaas kasutab NADPH redutseerivaid ekvivalente ammooniumi sidumiseks - ketoglutaraadiga. Glutamiini süntetaas on põhiline ensüüm mida kasutatakse ammooniumi fikseerimiseks. Kasutab ATP energiat reaktsiooni läbiviimiseks. Substraadiks glutamaat. 4. Asendatavad ja hädavajalikud aminohapped. Asendatavad aminohapped on sellised mille biosünteesi rajad on loomadel olemas. Biosünteesi rajad lihtsamad. Hädavajalikud aminohapped produtseeritakse taimede ja bakterite poolt. Biosünteesi rajad on pikemad ja keerukamad. Hädavajalikud: Histidiin, Isoleutsiin, Leutsiin, metioniin, fenüülalaniin, treoniin, trüptofaan, valiin.
3) Tertsiaalstruktuur tekib polüpeptiidahela spetaiaalsel ruumilisel kokkupakkimisel kas: · Kerakujuliseks gloobuliks (sagedasem) · Niitjaks, ellipsoidseks fibrilliks. Stabiliseerivateks sidemeteks on: a) molekulisisesed H-sidemed; b) ioonilised sidemed (erinevalt laetud radikaalide vastasmõju tekkinud) c) hüdrofoobsed sidemed (hüdrofoobsete AH radikaalide vastasmõju) d) S-S tüüpi sidemed, mis tekivad 2 tioolrühma vastasmõjul. Tertsiaarne struktuur esineb: osa ensüüme, histoonvalgud, albumiinid, globuliinid, fibrinogeen, sidekoelised valgud. Kõik aminovalgud omavad 3o struktuuri. 4) Kvaternaarstuktuur mitmest polüpeptiidahelast tekkiv valgu molekul, mis on struktuurselt ja funktsionaalselt terviklik. Ehitusüksusteks on:
Fosfolipiidid (Glütserool+2 rasvhapet+fosfaat koliiniga (N-sisaldav hüdrofiilne aine)): membraanide põhielement 4. Steroidid (kolesterool): stabiliseerivad membraane madalamal temperatuuril Aminohapped Valkudes 20 Apolaarsed: Gly, Ala, Val, Leu, Ile; Met (S); Phe, Trp, Pro Polaarsed: Ser (-OH), Thr (-OH), Cys (-SH), Tyr (-OH), Asn, Gln Laetud: Aluselised: Lys, Arg, His (N) Happelised: Asp, Glu Vabu rohkem, mõned ka erandlikes valkudes. 3 Üldbioloogia. 1.-2. Vitamiinid: funktsionaalne rühm, ensüümide aktivaatorid, koensüümid, mida organism ise ei suuda sünteesida. ORGAANILISED AINED MAKROMOLEKULID (polümeerid): Polüsahhariidid 1 Varu: Tärklis: a. Amüloos b. Amülopektiin c. Glükogeen (loomne tärklis, koosneb klükoosist, klükoosi ühendites on
Pikemaajalise nälgimise korral saab aju energiat ketokehadest. Ajukoes puuduvad energiavarud, mistõttu aju vajab pidevalt glükoosiga varustamist. Aju kasutab ca 120 g (420kcal) glükoosi ööpäevas, mis on ca 60% kogu organismi glükoosi kasutamisest. 9. Kirjeldage nii üksikasjalikult, kui suudate aminohapete aminorühma lõhustumise etappe. Aminohapete -aminorühm kantakse -ketoglutaraadile, mille tulemusel tekib glutamaat, millelt omakorda eemaldatakse aminogrupp ammoniaagi vormis. Aminohapete aminorühma ülekanne on transamiinimine. Aminohappelt aminogrupi 2 elimineerimine ammoniaagi vormis on oksüdatiivne desamiinimine. Ainult glutamaadilt saab aminorühma eemaldada NH + vomris. Teistelt aminohapetelt tuleb NH3 üle kanda glutamaadile.
Toimub lupjumine e. ateroskleroos. Rasvade ülesanded organismis: * ehituslik ülesanne * kaitse löökide, põrutuste, aga ka külma eest * energeetiline funktsioon (rasva lagundamisel 2 korda rohkem energiat kui suhkru) * vee lähteproduktid (kaamelitel, kes hüdrolüüsivad rasvast vett) * biofunktsioon (aitavad hoida homoöstaasi) Valgud e proteiinid. proteiinid orgaanilised polümeerid, mille monomeerideks on aminohapped. Teada umbes 50 aminohapet, organismidele omased 20. Aminohape koosneb kahest osast osa, mis on kõigil aminohapetel sarnane; teine on erinev, nimetatakse radikaaliks. R CH NH2 COOH Aminohapped on amfoteersed ühendid. Nii happelised kui aluselised omadused, reageerib nii hapete kui alustega. Aminohapped ühinevad omavahel peptiidsideme abil. Ühe aminohappe aminorühm ühineb teise aminohappe karboksüülrühmaga, eraldub vesi.
68. Kui ta omaks tahkes faasis suuremat tihedust, siis jäätumisel vajuks vesi veekogude põhja, ajapikku külmuksid ka suuremad veekogud läbi ning see nõuaks juba suuremaid ja radikaalsemaid kohastumusi. 69. Kas vedelas olekus on võimalik vesiniksidemete moodustumine veemolekulide vahel? Jah. 70. Mida tähendab amfipaatne molekul? 71. Molekul, millel on olemas nii hüdrofoobne kui ka hüdrofiilne osa. 72. Kuidas paigutuvad hüdrofoobsed ained vesilahuses? 73. Nad kas tõusevad pinnale(veest kergemad ained), vajuvad põhja(veest raskemad ained) või üritavad võtta kera kuju. 74. . Kuidas paigutuvad amfipaatsed ained vesilahuses? 75. Hüdrofoobne osa ehk saba jääb veest välja, hüdrofiilne osa ehk pea jääb veega kontakti. Kui amfipaatsete ainetega lahust segada, siis võivad sinna tekkida mitsellid(ükskikkihiga kera) või vesiikulid(kahekihiga kera). 76
Seal, isoleeritult ülemiste kihtide poolt, hakkaks jää aegade jooksul akumuleeruma põhjustades ka suurte veekogude täielikku läbikülmumist. 54. Kas vedelas olekus on võimalik vesiniksidemete moodustumine veemolekulide vahel? Jah, vedelas olekus on võimalik vesiniksidemete moodustumine veemolekulide vahel. 55. Mida tähendab amfipaatne molekul? Molekul, mille üks ots on hüdrofiilne ("pea") teine hüdrofoobne ("pikk saba") 56. Kuidas paigutuvad hüdrofoobsed ained vesilahuses? Pinnale ehk siis nad kardavad vett mitte ainult pinnale tõusevad veest kergemad lahused, kuid osad vajuvad põhja (näit. halogeenühendid nagu kloroform) ning osad moodustavad vees agregaate, üritades võtta kera kuju (väike pindala) ja pakkudes üksteisele võimalikult lähedale (hüdrofoobne efekt) 57. Kuidas paigutuvad amfipaatsed ained vesilahuses? Amfipaatsed ained võivad vesilahuses moodustada mitmeid erinevaid struktuure 1) monomolekulaarne
rakust väljas). G = RTln 2. Aine A liigub rakku passiivse difusiooni teel. Milline on difusiooniga seotud vabaenergia muutus olukorras, kus aine A kontsentratsioon rakus ja rakuvälises keskkonnas on võrdne. a) ei saa öelda b) 0 c) negatiivne d) positiivne 3. Millise ühendi passiivne difusioon läbi rakumembraani on kõige aeglasem ja millise kõige kiirem? (erinevad ühendid) a) glükoos b) H2O c) Na+ Na aeglane H2O kiire Kiiresti hüdrofoobsed ained O2; H2O; EtOH jne Kõige aeglasemad ioonid 4. Kirjutage võrrand, mis seob omavahel difusiooniga seotud vabaenergia muutuse ja kontsentratsiooni gradiendi (aine kontsentratsioon rakus sees jagatud aine kontsentratsioon rakust väljas) ning arvestab ka membraanpotentsiaali. G = RTln + ZFoutin Z laengute arg F = 96500 C/mol outin = in out tüüpiline väärtus rakkudes 0,1 V (sees on neg. kui väljas.) 5
Keemia ja biotehnoloogia instituut BIOKEEMIA Laboratoorne töö nr: 1.1 ja 1.2 Ainete tuvastamine kvalitatiivsete reaktsioonidega Valkude ja süsivesikute reaktsioonid Töö teostaja: Õppejõud: Tallinn 2017 1. Valkude reaktsioonid Valgud on polüpeptiidid, mille monomeerideks olevad aminohapped on omavahel seotud amiid- ehk biokeemias tuntud peptiidsidemete abil. Peptiidside moodustub ühe aminohappe karboksüülrühma ja teise aminohappe aminorühma vahele. Kuna peptiidsideme moodustumisel eraldub vesi, võib seda nimetada ka kondensatsioonireaktsiooniks. Valkude koostises leidub 20 üldlevinud aminohapet proteogeensed aminohapped. Mõningates valkudes on ka ebaharilikke aminohappeid, peamiselt üldlevinud aminohapete
Vedelad: õlid, taimedel tavaliselt küllastumata rashvhapped, vedelas olekus, süsiniku aatomite vahel kaksiksidemed 7 Tahked:loomsed rasvad-küllastatud rasvhapped, süsiniku aatomite vahel üksiksidemed Vahad:Tahked ja vastupidavad teiste keemiliste ainete toimel. nende lihtlipiidides on baasalkoholiks pikaahelaga ühealuseline alkohol(loomsetes vahades), loodusvahad on estrite segud. Hüdrofoobsed ja vesilahustumatud liitlipiidide e fosfolipiidid-rühma kuuluvad fosfo- ja glükolipiidid, Üks rasvhappe jääk on asendunud fosfaatrühmag. Multikomponentsed lipiidid. ERistatakse glütserofosfolipiide(baasalko. glütserool) ja sfingolipiide(baasalko. sfingosiin) Fosfolipiidid: Fosfolipiidid on ehituselt sarnased triglütseriididele, kuid sisaldavad tavaliselt lisaks kahele rasvhappele fosfaatrühma ja sellega seotud
Seal, isoleeritult ülemiste kihtide poolt, hakkaks jää aegade jooksul akumuleeruma põhjustades ka suurte veekogude täielikku läbikülmumist. Ja oh seda õnnetust siis... 54. Kas vedelas olekus on võimalik vesiniksidemete moodustumine veemolekulide vahel? Jah, vedelas olekus on võimalik vesiniksidemete moodustumine veemolekulide vahel. 55. Mida tähendab amfipaatne molekul? Molekul, mille üks ots on hüdrofiilne ("pea") teine hüdrofoobne ("pikk saba") 56. Kuidas paigutuvad hüdrofoobsed ained vesilahuses? Pinnale ehk siis nad kardavad vett mitte ainult pinnale tõusevad veest kergemad lahused, kuid osad vajuvad põhja (näit. halogeenühendid nagu kloroform) ning osad moodustavad vees agregaate, üritades võtta kera kuju (väike pindala) ja pakkudes üksteisele võimalikult lähedale (hüdrofoobne efekt) 57. Kuidas paigutuvad amfipaatsed ained vesilahuses?
Mitme valgu puhul on ka teada, et nad võivad looduses eksisteerida mitmes erinevas ruumilise struktuuri vormis (kuigi primaarstuktuur on sama). I 1. Valkude struktuur Valgud koosnevad 20+1 kodeeritud aminohappest. +1 tähistab siin selenotsüsteiini (Sec), mis esineb vaid vähestes valkudes ja on kodeeritus UGA koodoniga, mis tavaliselt on stop-koodon (vt. valgusünteesi peatükk). Lisaks kodeeritud aminohapetele esinevad valkudes veel mitmed aminohapped, mis lisatakse peale valguahela sünteesi ribosoomides (post-translatsioonilised modifikatsioonid). Siia kuuluvad modifitseetitud aminohapped nagu hüdroksüproliin ja atsetüleeritud aminohapped. Paljude valkudega on ühendatud suhkrujäägid (vt. valkude glükosüleerimine) või fosforhappe jäägid (valkude fosforüleerimine). Aminohapped on omavahel ühendatud peptiidsideme abil. Peptiidside on amiidsideme vorm, mis moodustub -amiknohapete vahel
Amiino rühm (NH3+) e- H+ Peptiidsidemest sild (CO-NH) Amiinohapete ehitus · 20 aminohapet · Ühine struktuur (väljaarvatud tsüklilise ehitusega proliin) · Nn. alfa süsiniku kõik valentsid (peale glütsiini) on seotud erinevate rühmadega siit nimetus: kiraalkeskus · Tekib stereoisomeeria: L ja D · Elusloodus koosneb L- amiinohapetest Amiinohapped ,,Teised" aminohapped (teada ca 300) · Geneetilises koodis kirjeldatud aminohappeid (20+2 mitte ,,geneetilist", (selenotsüsteiin ja pürrolüsiin)) nimetatakse proteinogeenseteks ,,valke valmistavateks" · Looduses ca 140 teadaolevat AH'd, ning tuhandeid kombineeritud AH'sid Ainevahetuse vaheühendid Bioloogilise toimega ühendid (neurotransmitterid, mürgid jmt) Ravimid · Harvades valkudes esineb ka muid AH'sid S.t. tegelikult on kasutusel +20 AH'd
3 Biokatalüüs 3.2 Proteolüütilise ensüümi aktiivsuse määramine 3.2.1 Töö teoreetilised alused PROTEOLÜÜTILISED ENSÜÜMID (e proteaasid, proteinaasid, peptidaasid) - ensüümid, mis katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi reaktsiooni valkudes ja peptiidides, mille tulemusel tekivad madalam molekulmassiga peptiidid ja vabad aminohapped. PROTEOLÜÜS protsess, mille käigus proteaasid katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi valkudes ja peptiidides Proteaaside funktsioonid: (füsioloogilised funktsioonid) · Toiduvalkude seedimine · Kõrgreguleeritud ensüümireaktsioonide kaskaadid (vere hüübimise kaskaad) Piiratud proteolüüsi läbiviivad ensüümid: · Trüpsiin (R1= Lys, Arg; R2 Pro · Kümotrüpsiin (R1=Tyr, Phe, Trp, Leu, Ile, Val; R2Pro) · Pepsiin (R1=Phe, Leu jpt; R2Pro)
tihedalt pakitud kro- aminohapetest. Valgu omadused ja selle paiknemiskoha rakus määrab seda mosoomi struktuur, mis moodustavate aminohapete järjestus. Erinevaid aminohappeid on seejuures vaid võimaldab kromosoome 20. Selle, mis järjekorras ja kombinatsioonides aminohapped valgu moodusta- valgusmikroskoobiga miseks haakuvad, määrab ära raku tuumas paiknevate nukleotiidide lineaarne vaadeldes eristada ja järjestus. Nukleotiidide järjestuse tõlkimine valgu aminohappeliseks järjestuseks nende struktuursete ise- toimub spetsiaalse võtme geneetilise koodi abil.
annaabi.ee 
Sisene Facebook'ga
Sisene Google'ga
Sisene LinkedIn'ga
