paiknevad polaarsed ja laetud aminohappe jäägid Kas sekundaarstruktuur on ennustatav primaarstruktuurist lähtudes? Chou ja Fasman 1976 ·Homoloogia alusel modelleerimine ·Valkude kokkupakkumise modelleerimine ·Irregulaarsused standardsetes struktuurides ·Helix capping (Asn, Gln) Valgud jaotatakse ajalooliselt globulaarseteks ja fiibervalkudeks Esialgne jaotus morfoloogia alusel Fiibervalgud domineerib 1 sekundaarstruktuur Fiibervalgud on tüüpiliselt vees lahustumatud kasutusel sidekudedes Näited: Kollageen, keratiin, siidi fibroiin Globulaarsed valgud vees lahustuvad. Enamus valke rakkudes. Heterogeense sekundaarstruktuuriga. Oluline tertsiaarstruktuur
1. Valkude struktuurne ja funktsionaalne klassifikatsioon Lihtvalkud koosnevad ainult AH jääkidest ja liitvalkud Ahjääkid + teised mittevalgulised rühmad.(glükoproteiinid, fosfoproteiinid,lipoproteiinid,metalloproteiinid) Lihtvalgud jagunevad veel fibrillaarseteks ja glonulaarseteks. Fibriallaarsed valgud on niitjad, reglina vesilahustumatud, vastupidavad hapetele/alustele,seedensüümidele ja denaturatsioonile. Nad on kaitse ja tugifunktsiooniga( kollageeid,elastiinid,müosiinid,keratiinid,fibroiinid). Globulaarsed valgud on arvukaim valkude rühm(liit ja lihtensüümid,hormoonid). Lahustavad füsioloogilises lahuses. Põhirühmad albumiinid ja globumiinid. Ensüümid( pepsiin, trüpsiin) Transportvalgud ( hemoglobiin) Struktuurvalgud ( histoonid, kollageen, elastiin)
2.Oligosahhariidid- liitsüsivesikud. koosnevad 2..10 monoosijäägist, seotuna glükosiidsidemega 3.Polüsahhariidi: 1)Homopolüsahhariidid- Koosnevad paljudest ühe- taolistest monoosijääki-dest. Piir on kokkuleppeli-ne, on kõrgmolekulaarsed ühendid, mille molekul- mass peab 1000-sse küündima. 4 2)Heteropolüsahhariidid- Korduvad süsivesikulised üksused, mid on seostatud teiste biomolekulidega ja need on enamsti valgud Sahhariidid elusorganismides - nende jaotus ja biofunktsioonid. Struktuurne - taimerakkude kestades olevad süsivesikud. Olulisemad on tselluloos (40%), mis moodustab rakukestas karkjas struktuuri mikrofibrillidest ja fibrillidest. avaldub ka seenerakkude kestades kitiinil ja lülijalgsete heksoskeleti kitiinil. Raku pinnamembraanil paiknevatel oligosahhariidide jääkidel Varuaine taimedes tärklis (tärkliseteradena), peamiselt seemnetes, viljades, mugulates ja tüves
I. BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 1. Bioelemendid. Bioloogilised makromolekulid. Molekulaarne hierarhia rakus ja struktuuriline hierarhia eluslooduses. Keemiliste reaktsioonide põhitüübid rakkudes. Bioelemendid: C, H, N, O, P, S moodustavad 99% kõikidest aatomitest inimkehas. Moodustavad tugevaid kovalentseid sidemeid. Makromolekulid valgud (30-70%), RNA (10-20%), DNA (2-5%), polüsahhariidid (1-20%), lipiidid (1-20%) Molekulaarne hierarhia rakus: I Anorgaanilised eellased - CO2, H20, NH3, N2, NO3 II Metaboliidid püruvaat, tsitraat, suktsinaat III Monomeersed ehituskivid aminohapped, nukleotiidid, monosahhariidid, rasvhapped IV Makromolekulid valgud, nukleiinhapped, polüsahhariidid, lipiidid V Supramolekulaarsed kompleksid ribosoomid, tsütoskelett jne
geomeetrilised vormid vaba pöörlemise tõttu, mida võimaldab C-aatomi sp3- hübridiseerunud olek. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilsema konformatsiooni, mis on ka tema funktsiooni aluseks. Molekulis toimub pidev üleminek ühest konformatsioonist teise – kui pole suuri asendjaid (fn rühmi), H-sidemed Konformatsioon – ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid vaba pöörlemise tõttu, mida võimaldab C-aatomi sp3- hübridiseerunud olek. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilsema konformatsiooni, mis on ka tema funktsiooni aluseks. Molekulis toimub pidev üleminek ühest konformatsioonist teise – kui pole suuri asendjaid (fn rühmi), H-sidemed Peptiidside- Kovalentne side, mis seob aminohappe jääke peptiidides ja valkudes, α-COOH ja α- NH2 ühinemisel eraldub vee molekul, side vajab energiat, kuna reaktsiooni tasakaal on nihkunud tugevalt hüdrolüüsi suunas. Üks peptiidside moodustab 2 vesiniksidet
Piir on kokkuleppeli- seostatud teiste ketoonid. glükosiidsideme abil seotud ne, on kõrgmolekulaarsed biomolekulidega ja need Looduslikes 3-7 C monoosijäägist ühendid, mille molekul- on enamsti valgud aatomit (trioosid, mass peab 1000-sse pentoosid jt) küündima Nt pentoosidest Nt disahhariididest sahha- Nt mitmed sidekoelised riboos, ksüloos, roos (fruktoos + glükoos), heteropolüoosid desoksüriboos; Nt tärklis, tselluloos jt.
Piir on kokkuleppeli- seostatud teiste ketoonid. glükosiidsideme abil seotud ne, on kõrgmolekulaarsed biomolekulidega ja need Looduslikes 3-7 C monoosijäägist ühendid, mille molekul- on enamsti valgud aatomit (trioosid, mass peab 1000-sse pentoosid jt) küündima Nt pentoosidest Nt disahhariididest sahha- Nt mitmed sidekoelised riboos, ksüloos, roos (fruktoos + glükoos), heteropolüoosid desoksüriboos; Nt tärklis, tselluloos jt.
Piir on kokkuleppeli- seostatud teiste ketoonid. glükosiidsideme abil seotud ne, on kõrgmolekulaarsed biomolekulidega ja need Looduslikes 3-7 C monoosijäägist ühendid, mille molekul- on enamsti valgud aatomit (trioosid, mass peab 1000-sse pentoosid jt) küündima Nt pentoosidest Nt disahhariididest sahha- Nt mitmed sidekoelised riboos, ksüloos, roos (fruktoos + glükoos), heteropolüoosid – desoksüriboos; Nt tärklis, tselluloos jt.
1,45A tavaline). Peptiidside on jäik ja samatasapinnaline- trans peptiidside. Osaliselt laetud: amiidrühma N on osaliselt positiivne, karbonüülrühma O osaliselt negatiivne. Keemiliselt väheaktiivne – stabllisus suur. Pro- tsükliline kõrvalahel välistab pöörde-cis peptiidsidemed- b- pööre Valkude järjestuses eristatakse N- ja C- terminust (vaba aminorühm ja karboksüülrühm). Valk kasvab alati N-terminusest C-terminusse. 4. Kuidas on defineeritud peptiidid ja valgud? Peptiid – aminohappejärjestus, millel puudub selgelt defineeritud kolmemõõtmeline struktuur, enamasti lühikesed ahelad (<100 aminohappe) Valk – polüpeptiidahel, millel on kindel kõrgemat järku struktuur (ja bioloogiline funktsioon), sageli kvaternaarstruktuur 5 Valgu struktuuritasemed, interaktsioonid, mis stabiliseerivad struktuure Valkude funktsionaalsus on tagatud nende kolmemõõtmelise struktuuriga- konformatsiooniga-, mis omakorda tuleneb valkude aminohappelisest
Pärnu Koidula Gümnaasium Karl Kütt 10.c klass VALGUD Referaat Juhendaja õpetaja Sirje Miglai ja Marge Kanniste Pärnu 2008 SISUKORD SISSEJUHATUS................................................................................................................. 3 1. VALGUD JA NENDE ÜLESEHITUS........................................................................... 4 1.1. Valgud.......................................................................................................................4 1.2. Aminohapped ja peptiidside..................................................................................... 4 2. VALKUDE STRUKTUURITASEMED.........................................................................5 2.1. Primaarstruktuur..................
1. Inimese organismi keemilisest koostisest 2. Valgud (liht -ja liitvalgud), aminohapped, peptiidid, valgumolekuli struktuur 3. Nukleiinhapped 4. Süsivesikud (keemiline olemus, klassifikatsioon, glükoos ja fruktoos, glükoossideme keemiline olemus 5. Lipiidid (keemiline olemus, klassifikatsioon: , ___________________________________________________________________________ Elusa ja eluta looduse võrdlus 1. Elusorganismidele on iseloomulik keerukas seesmine struktuur; 2
närvikude 44-51 % luud, hambad 18-24 % rasvkude 13-15 % vereplasma 7,5 % (s.o.66-87 g / l) Kudede valgusisaldus ei kõigu suurtes piirides. Suuremad kõikumised on patoloogia näitajaks. Kudede/organite valgusisaldus muutub organismi individuaalse arengu jooksul. Valkude üldtunnused l . Valgud koosnevad erinevate aminohapete jääkidest ja sellest tuleneb nende duaalsus ning mitmekesisus. A m i n o h a p e valgu ehituslik üksus aminokarboksüülhaped, aminorühma (-NH2) ja karboksüülrühma (-COOH) sisaldavad orgaanilised happed, kristalsed, värvuseta, vees lahustuvad amfoteersed ained. Looduses leidub umbes 250 aminohapet, inimorganismis umbes 60. Valkudes leidub 20 aminohapet. Selle järgi, kas organism suudab aminohapet ise sünteesida või mitte, jaotatakse
BIOKEEMIA | I TESTIKS | Mihkel Heinmaa YAGB22 | TTÜ | veebruar 2010 I BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 1. Bioelemendid: H, O, C, N + P, S moodustavad üle 99% kõikidest aatomitest inimekehas. H, O, C, N on nii sobivad elukeemiale, kuna neil on võime moodustada kovalentseid sidemeid elektronpaaride jagamise teel. Bioloogilised makromolekulid: valgud, nukleiinhapped, polüsahhariidid, lipiidid. Kovalentsete sidemete abil lihtsatest molekulidest konstrueeritud biomolekul. - Molekulaarne hierarhia rakus: Anorgaanilised eellased (CO2, H2O, NH3, N2 NO3 ) > metaboliidid (püruvaat, tsitraat, suktsinaat) > monomeersed ehituskivid (aminohapped, nukleotiidid, monosahhariidid, rasvhapped, glütserool) >
lahused nõrgad puhvrid. Happelises keskkonnas katioonid ja aluselises anioonid. Kuna neil mitu laetud gruppi, solvateeruvad polaarsetes lahustites, kuid ei lahustu apolaarsetes. Nende sulamistäpp on kõrge. Põhiaminohapped omavad hiraalset tsentrit => D- ja L-isomeerid, inimkehas valdavalt L. Enamus aminohapped on alfa-aminohapped. Tsvitterioon ehk kaksikioon, -NH3+ ( protoneeritud) ja COO- (deponeeritud) 4. Valgud: üldiseloomustus, funktsioonid Valgud kõrgmolekulaarsed ühendid, mille monomeerideks on aminohapped, biomakromolekulid, ah on kondenseerunud peptiidsidemete abil. Üle 50 aminohappe VALK (kui alla siis polüpeptiid). Oligopeptiid- 2-20 am.j, Polüpeptiid- 20-50 am.j Inimkeha kõige arvukamad makromolekulid, geneetilise info realiseerimisvahendid. Peptoon ensümaatilisel teel hüdrolüüsitud valk. Sissesoolamine valgu lahustuvuse suurenemine nautraalsoola madalatel konts
BIOKEEMIA I KT 1) Biokeemia põhiülesanne: Kirjeldada raku koostsimolekulide struktuure, nende füüsikalisi ja keemilisi omadusi. Kirjeldada, kuidas raku koostismolekulid funktsioneerivad molekulraatasemel. 2) Konfiguratsioon: Aatomite ruumiline paiknemine molekulis üksteise suhtes. 3) Konformatisoon: Ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid , mis tekivad molelukide vaba pöörluse tõttu ümber üksiksideme. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilseme konformatsiooni. 4) Biomolekulide ühinemine ja polümeeride stabiliseerimine: Monomeerid ühinevad üksteisega kovalentsete sidemetega. Stabiliseerivad Londoni dispersioonijõud, dipool, vesiniksidemed, ioonsus ja hüdrofoobsus. 5) Londoni dispersioonijõud: Väga nõrgad, lühiajalised külgetõmbe-tõukejõud. Ühe molekuli aatom + tõmbab enda poole teise molekuli aatomi elektropilve -. Kohe mõjuvad nende molekulide
järjestusest. Aminohapete kõrvalahelate erinevad omadused tingivad nende erinevad konformatsioonid vesilahustes Genoom kodeerib 20 aminohapet Valkude 3M struktuur-konformatsioon-on determineeritud tema aminohappelise järjestusega Valgu struktuur määrab tema bioloogilise aktiivsuse (funktsiooni) Liht ja liitvalgud: · Lihtvalk on ehitatud ainult aminohapetest. · Liitvalgus esineb veel täiendav rühm, milleks võib olla sahhariidi, rasvataolise või mõne muu lihtsama aine molekul, millega omakorda võivad olla seotud metalliioonid. Sekundaarsruktuur Valgu sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab. · Enamlevinud struktuurid on: heeliks, kus valk on keerdunud spiraalina; voldik, kus ahela osad paiknevad kõrvuti. · Sekundaarstruktuuri hoiavad koos erinevate aminohappejääkide vahelised vesiniksidemed. Valkude sekundaarstruktuurid heliks 3,6 aminohappejääki 1 pööre 360o
Pro on sisuliselt võttes iminohape) · Asendamatud ja inimkehas sünteesitavad AH (asendatavad) 4.Valgud: üldiseloomustus, funktsioonid loomorganismis · Biomakromolekulid, mis koosnevad ühest või mitmest polüpeptiidahelast · Nende aminohappelise koostise erinevus, mis tingib nende individuaalsuse/rohkuse · Peptiidside aminohappejääkide vahel · Mitmetasemeline struktuurne organisatsioon · Omavad aktiivalasid ligandi sidumiseks Funktsioonid: a) Valgud täidavad organismis ensümaatilist funktsiooni b) Ehitusliku funktsiooni c) Transport funktsiooni d) Retseptor funktsiooni e) Regulatoorset funktsiooni f) Kaitse funktsiooni g) Liikumis- ja energeetilist funktsiooni 5. Valkude primaarstruktuur, valgu süntees. Valkude primaar e. esmane struktuur - AH suhteline hulk ja järjestus polüpeptiidahelas, mis on geneetiliselt määratletud. On aluseks kõikide kõrgemat järku struktuuride moodustamisele.
I. BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS. VESI JA VESILAHUSED. (Õpik lk 3-32) 1. Bioelemendid. Bioloogilised makromolekulid. Bioelemendid: O, H, C, N, P, S. Moodustavad 99% kõikidest aatomitest inimkehas. Elemendid on molekulide tekitamiseks sobivad, sest moodustavad kovalentseid sidemeid elektronpaaride jagamisega. Biomolekulid: Valgud (ehk proteiinid, hargnemata biopolümeerid, koosnevad 20 aminohappest, moodustavad ensüümid (lipaas),retseptorid(insuliini retseptor); Nukleiinhapped (hargnemata biopolümeerid, monomeerideks nukleotiidid (dna, rna)); Süsivesikud (ehk karbohüdraadid, monomeerideks monosahhariidid, nendest tekivad polüsahhariidid mis on seotud glükosiidsidemetega; olulised energiaallikad, osalevad ka rakk-rakk äratundmisprotsessides); Lipiidid (ei moodusta polümeere
BIOKEEMIA, II osa ORGA ANILISED AINED ORGAANILISED AINED (BIOMOLEKULID) Biomolekulid on inimkeha orgaanilised ained, millel on vähemalt üks biofunktsioon. Nad jaotuvad: ◦ lihtbiomolekulid (väikesed orgaanilised molekulid) ◦ oligomeersed biomolekulid (koosnevad väikestest ehitusüksustest nagu näiteks oligosahhariidid jt) ◦ biomakromolekulid (ehitusüksuste arv on suur nagu näiteks valgud, nukleiinhapped jt) ◦ Katabolism – ainete lammutamisprotsess, osa ainevahetuses ◦ Anabolism - ainete sünteesiprotsess VALGUD VALGUD Valgud ehk proteiinid on inimese elutegevuseks vajalikud polüpeptiidid (makromolekulaarsed orgaanilised ühendid), mis koosnevad aminohappejääkidest. Elusaine tähtsamad koostisosad, rakkude põhilised struktuursed osad, nende peamised ehitusmaterjalid. Valkude süntees toimub ribosoomides. Ööpäevas lammutub organismis u
Kontrolli, kas tead järgmiseid mõisteid ja termineid I 1. Kas oskad nimetada kõiki loengus loetletuid funktsionaalrühmi 2. Kas oskad nimetada eesliiteid, mida kasutatakse sageli biokeemiliste suuruste iseloomustamisel 3. Kas oskad ära tunda D ja L isomeere, R ja S isomeere Hüdrofiilne – suures osas polaarsete või iooniliste rühmadega ühend, moodustab veega sidemeid. Hüdrofoobne – suures osas mittepolaarsete rühmadega molekul, ei ole veega olulist vastastikmõju. Amfipaatne – molekul, millel on eristatavad hüdrofiilsed ja hüdrofoobsed osad. Elektronegatiivsus – aatomi võimekus endaga elektrone liita (madala elektronegatiivsusega aatom loovutab kergelt oma elektronid). Vesinikside – keemiline side, mis moodustub liigsete elektronidega (- laeng või osalaeng) elektronegatiivse aatomi ning vaba orbitaaliga (kasvõi osaliselt, st + osalaeng) vesiniku
Happelises keskkonnas katioonid ja aluselises anioonid. Isoelektriline punkt – pH väärtus, mille juures ei ole summarset laengut e laeng on 0 (anioonid=katioonid). Kuna neil mitu laetud gruppi, solvateeruvad polaarsetes lahustites, kuid ei lahustu apolaarsetes. Nende sulamistäpp on kõrge. Põhiaminohapped omavad hiraalset tsentrit => D- ja L-isomeerid, inimkehas valdavalt L. Enamus aminohapped on alfa- aminohapped. 4. Valgud: üldiseloomustus, funktsioonid Valgud – kõrgmolekulaarsed ühendid, mille monomeerideks on aminohapped, biomakromolekulid, peptiidsidet sisaldavad. Mitmetasemeline struktuuriline koostis. Üle 50 aminohappe – VALK(kui alla siis polüpeptiid). Oligopeptiid- 2-20 am.h Polüpeptiid- 20-50 am.h Peptoon – ensümaatilisel teel hüdrolüüsitud valk. Sissesoolamine – valgu lahustuvuse suurenemine nautraalsoola madalatel konts
diurees väheneb, ringlusesse suunatakse depooveri, südamesagedus tõuseb, tekib janu. Käivituvad mõne minuti kuni tunni jooksul. 2.5. Vere füsikokeemilised omadused. Viskoossus, osmootne rõhk ja pH. 2.5.1. Vereplasma ja täisvere viskoossus. Viskoossust mõjutavad tegurid. Viskoossus – iseloomustab vere voolamisomadusi vrd veega. Vereplasma (1,9-2,6), täisveri (4-6). Plasma viskoossuse määrab valgusisaldus (60-80 g/l), täisvere valgud ja vormelemendid (eriti punalibled). Vere viskoossus sõltub hematokritist ja plasma valgusisaldusest. Kui vere viskoossus on kõrge, siis koormab see südant ja suurendab vererõhku. 2.5.2. Vereplasma osmootne rõhk. Isotoonilised, hüpotoonilised ja hüpertoonilised lahused. Osmootne rõhk – oleneb aineosakeste (ioonide, molekulide) arvust lahuses st ainete kontsentratsioonist. Kehavedelikes mõõdetakse vedelike osmootset aktiivsust milliosmoolides
fosfaat) on energiarikkad e. makroergilised ühendid. Makroergiliste molekulide reageerimisel teiste biomolekulidega vabaneb energia, mille arvelt toimuvad mitmed energeetiliselt ebasoodsad protsessid (biosüntees, liikumine, osmoos). MOLEKULAARNE HIERARHIA: Anorgaanilised eellased CO2, H2O, NH3, N2. Metaboliidid püruvaat,tsitraat, suktsinaat Monomeersed ehituskivid aminohapped, nukleotiidid, monosahhariidid, rasvhapped, glütserool Makromolekulid valgud, nukleiinhapped, polüsahhariidid, lipiidid. Supramolekulaarsed kompleksid ribosoomid, tsütoskelett Organellid tuum, mitokondrid, kloroplastid. ELUSLOODUSE HIERARHIA: Molekul väikseim iseseisev osake Makromolekul kovalentsete sidemete abil lihtsatest molekulidest konstrueeritud biomolekul. Organell reaktsioone ajas/ruumis eraldav rakusisene moodustis. Rakk eluslooduse väikseim struktuurne ühik Kude sarnase tekke/ehituse/talitlusega rakkude kogum.
moodustumiseks. Jood kilpnäärme hormoonide süntees, kilpnäärme töö ja valkude süntees, millest sõltub järglaste kasv, areng; metabolismi kiirus; termogenees; juuste, küünte ja naha seisund. Organismis veel leiduvaid mikrobioelemente : Seleen, Tina, Koobalt, Molübdeen, Nikkel, Kroom, Arseen, Vanaadium, Boor 3. Aminohapped: Omadused, klassifikatsioon Aminohapped on karbksüülhapete derivaadid. Inimkeha valgud ja peptiidid koosnevad aminohapetest. Aminohappeid kasutab inimkeha: ehitusüksustena; ensüümide, valkude, hormoonide süntees; energiamaterjalina süsinikskeleti lammutamisel; teiste biomolekulide sünteesil. Aminohappeid kui lihtbiomolekule kasutatakse inimorganismis : * Ehitusüksustena valkude, ensüümide, hormoonide, jne sünteesiks *Energeetiliste materjalidena (metaboolse kütusena) aminohapete süsinikskeleti lammutamisel saab salvestada metaboolset energiat.
esineb trans-konfiguratsioonis, iseloomult 40% kaksikside, lühem kui tüüpiline üksikside ja pkem kui tüüpiline kaksikside, põhiskelett kergelt laetud, tänu osalisele kaksiksideme peptiidsideme 6 aatomit on planaarselt Liitvalkude prosteetilised rühmad glüko-, lipo-, nukleo-, fosfo-, metallo-, hemo- ja flavoproteiinid Valkude bioloogilised funktsioonid · katalüütiline ribonukleaas · regulatoorne insuliin · transport hemoglobiin · struktuurne kollageen, keratiin · reserv ovalbumiin, müosiin · kontraktsioon müosiin, aktiin · kaitse immunoglobuliinid -heeliks pöörde kohta 3,6 jääki, ühe jääki tõus 1,5 Å, heeliksin suur dipoolmoment, stabiliseeritud lähestikku asuvate aminohappejääkide peptiidsideme amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vaheliste vesiniksidemetega -leht paralleelne ehk samasuunaline (tõus 3,47 Å jäägi kohta) või antiparalleelne ehk vastassuunaline (tõus 3,25 Å
ensüümide/nukleiinhapete kaudu ning toimides regulatoorsetele protsessidele. Ravim, retseptor, efektor, ioontransport, ensüümide aktiveerimine/pärssimine, ainevahetus, mediaatorite/hormoonide vabanemine, raku funktsioonide elavdamine/pärssimine -> elundite funktsiooni muutus. Mis on ravimi molekulaarsed sihtmärgid rakus? Makromolekulid; lipiidid (membraani lõhkumine), süsivesikud (väga spetsiifiline), nukleiinhapped (DNA protsessid), valgud (enamik ravimeid), struktuuri- ja transportvalgud (vähe ravimeid), ensüümid (inhibiitorid), retseptorid (suur hulk, mis interakteeruvad retseptoritega). Sidumise interaktsioon toimub sihtmärkmolekuli sidumistsentris, kus võib toimud keemiline reaktsioon ravimi ja sihtmärkmolekuli vahel. Selle tulemusena võivad moodustuda kovalentsed sidemed (200-400 kJ/mol). Haruldane. Tavalised on aga nõrgad interaktsioonid (VDW (2-4 kJ/mol), HB (10-30
süsivesikute ja lipiidide ainevahetust. Kroom (Cr) – insuliini toime võimendamine hormooni retseptorite seisundi mõjutamise kaudu. Koobalt (Co) – toimimine kobalamiini komponendina ning seeläbi eelkõige normaalse vereloome tagamine. Seleen (Se) – toimib koos vitamiin E-ga kui oluline antioksüdant, olles glutatiooni peroksüdaasi kofaktor; hambakoe valkude koostisosa. Fluor (F) – hambakaariese vastane toime. 8. Vesi, valgud, lipiidid, süsivesikud organismi koostisosadena, nende peamised funktsioonid ja hulk organismis: Vesi (H2O) – inimese organismi kui terviku kogumassist moodustab suurima osa vesi. Vesi moodustab meie kehast ligikaudu kaks kolmandikku. Vee hulk sõltub nii vanusest kui soost. Vastsündinul 75%, täiskasvanud mehel 60% ja täiskasvanud naisel 50% keha massist. Erinevus mehe ja naise organismi veesisaldusest tuleneb peamiselt rasvkoe osakaalust keha koostises. Funktsioonid:
Kloroplastides leidub alati nii klorofülli a kui ka b vormi. Mõlema vormi esinemine laiendab veelgi neeldumisriba. Abipigmendid (ntks -karoteen) laiendavad veelgi neeldumisriba sellistele spektrialadele, kus klorofüllid ei neela. Karotenoidid toimivad ka fotoprotektoritena lõhustades vabu hapniku radikaale. Fotosüsteem koosneb sadadest valgustpüüdvatest klorofüllide ja abipigmentide molekulidest pluss mõni eriotstarbeline fotokeemiliselt reaktiivne klorofülli molekul nn reaktsioonitsenter. Valguskvant kantakse resonantsenergia teel ühelt klorofüllilt teisele, kuni jõuab reaktsioonitsentrisse. 4. Kõik klorofülli molekulid kuuluvad ühte kahest fotosüsteemi. Fotosüsteem I (FSI (P700)) absorbeerib kiirgust 700 nm juures (klrfl a ja lisapigmendid) Fotosüsteem II (FSI (P680)) absorbeerib kiirgust 680 nm juures (klrfld a ja b ning lisapigmendid). Koosneb enam kui 20 subühikust
1) kuuluvad ehitusliku üksusega biomembraanide koostises. 2) Nende baasil sünteesitakse sapphappeid. Sapphapetega väljutatakse põhiosa kolesteroosist. 3) Kolesteriididest lähtuva vitamiini D süntees nahas UV kiirguse mõjul. 4) Kolesteriididest lähtub ka sterodihormoonide sütees organismis. Nt. suguhormoonid. Kolesteriide ei saa lugeda kahjulikeks ja mittevajalikeks molekulideks! Alteroskleroos veresoonte lupjumine. Haiguslik seisund, mille käigus oksükolesterool, kolesteriidid, valgud, lubisoolad ladestuvad veresoonte seinte sisse ehk endoteeli igasugusel naastu rebenemisel tekib haavand ja häirub vere hüübimine. Kui see protsess toimub südames sis on tagajärjeks infarkt ja kui ajus siis ajuinfarkt. REK: 1) selgitage kolme põhjust, miks imetajate organism vajab varurasvasid? 2) Leia loetelust kõige energiarikkam toitaine. 3) Seostus ja rühmitustestid. Seostustestid leia lipiidi mõistele sobiv paariline.
Serotoniin Gamma-aminovõihape Virgatsainete retseptorid. Retseptorid on spetsiifilsed kindlatele keemilistele signaalidele. Kui retseptor on ära tundnud signaalmolekuli, siis kutsub ta esile raku vastust (transduktsioon). Agonist – ühendid, mis seonduvad ja aktiveeritavad retseptoreid. Antagonist – ühendid, mis blokeerivad agonistide toimet. 5 Kõik retseptorid on valgud ja paljud nendest asuvad plasma membraanis, kus nad on võimelised seonduma vees lahustuvaid signaalmolekulid, mis asuvad ekstratsellulaarses vedelikus. Tsütoplasmaatilised ja tuumaretseptorid seonduvad hüdrofoobseid signaalmolekulid (nt. steroidhormoonid). Rakupinna retseptorite erinevad tüübid: 1. Ligandite poolt juhitavad ioon-kanalid a. Põhjustavad kanali konformatsiooni muutuse, ioonid liikuvad b
Hüdrofoobsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Metioniin, Isoleoutsiin, Fenüülalaniin, Trüptofaan, Tyrosiin. Hüdrofiilsed: Arginiin, Lüsiin, Aspargiin, Glutamaat, Proliin, Aspartaat. Polaarsed: Türosiin, Histidiin, Lüsiin, Arginiin, Aspartaat, Glutamaat, Treoniin, Seriin, Aspargiin, Glutamiin. Mittepolaarsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Isoleutsiin, Fenüülalaniin, Metioniin, Proliin, Trüptofaan. 2. Peptiidside, C ja N teminus, peptiidid ja valgud, dalton. Peptiidside on kovalentne side peptiidides aminohapete vahel. Formeerumisel eraldub vesi. Esineb harilikult trans- konformatsioonis; on iseloomult osaline kaksikside; ~0,133nm pikk (lühem kui üksikside, pikem kui kaksikside); tänu kaksksideme iseloomule on 6 peptiidsideme aatomit asetunud planaarselt; peptiidi põhiskelett on kergelt laetud. Polüpeptiid on aminohapete järjestus. Peptiid on aminohapete järjestus, millel puudub selgelt defineeritud 3D struktuur
Ülejäänud rajad on nende hormoonide jaoks, mis ei pääse läbi membraani Ülekanne cAMP vahendusel · Somatostatiin, GRH, ACTH, FSH; LH, TSH, LPH, MSH, ADH, glükagoon, kaltsitoniin, PTH, hCG, antiotensiin II, VIP, opioidse toimega peptiidid Retseptor asub membraani peal, tavaliselt integraale valk (läbib membraani). Kui tuleb signaalmolekul hormoon ning toimub kompleksi moodustamine, muudab retseptor oma kuju. Retseptor on seotud G-valkudega. G-valgud on trimeersed valgud (alfa, beeta, gramma subühikud). Alfa-subühik omab ensümaatilist aktiivsust. Alfa-subühiku aktiivtsentris istub GDP (guanosiindifosfaat). Kui retseptor muudab oma konformatsiooni, mõjutatakse ka gamma ja beeta subühikut. GDP lükatakse sealt välja. Asendub GTP-ga (guanosiintrifosfaat). Alfa-subühik dissotseerub G-valkudest ja ühineb adenülaattsüklaasiga (AC) ning aktiveerib viimase sellega, et hüdrolüüsib GTP-d. AC hakkab ATP-ga tootma cAMP-d. See on sekundaarne signaalmolekul
Molekuli liikumine membraani ühe kihi piires. 6. Mis on hübridoom ja kuidas ning milleks neid tekitatakse Hübridoom on antikehi sünteesiva lümfotsüüdi ja müeloomi raku hübriid, mis luuakse monoklonaalsete antikehade saamiseks. 7. Mida nim membraani sulamistemperatuuriks Temperatuuri, mille juures toimub membraani üleminek korrapärasest geelisarnase struktuuriga faasist mobiilsemasse vedelasse faasi. 8. Millised on valkude membraanidesse kinnitumise viisid? Integraalsed membraanide valgud omavad ühte või mitut segmenti, mis koosnevad hüdrofoobsetest või laenguta aminohapetest ja on sel viisil hüdrofoobete vastasmõjude kaudu (sageli ka täiendavate ioonsete jõudude kaudu) kinnitatud lipiidide kihti. Hüdrofoobne piirkond on mõlemalt poolt ümbritsetud positiivse laenguga aminohapetega (arg, lys), et takistada piki membraani libisemist. ( positiivse laenguga aminohapped seostuvad fosfolipiidi negatiivse laenguga peaga)
annaabi.ee 
Sisene Facebook'ga
Sisene Google'ga
Sisene LinkedIn'ga
